Презентация: Властивості та функції білків

Властивості та функції білків Мета уроку Пригадайте Утворення поліпептиду Охарактеризуйте структури білка Властивості та функції білків Опишіть дані властивості білків Властивості та функції білків Амфотерність Буферність Розчинність Активність і стійкість Зміна просторової структури Ренатурація та деструкція Властивості білків Гідроліз білків Перетворення білків у організмі Кольорові реакції на білки Біуретова реакція Ксантопротеїнова реакція Функції білків Структурна Захисна Скоротлива (рухова) Запасаюча Транспортна Транспортна Регуляторна Рецепторна ( сигнальна ) функція. Каталітична Енергетична Властивості та функції білків Дякую за увагу
1/33
Средняя оценка: 4.2/5 (всего оценок: 27)
Скачать (14522 Кб)
Код скопирован в буфер обмена
1

Первый слайд презентации: Властивості та функції білків

Учитель біології Хмельницького НВК №4 А. Онуфрійчук

2

Слайд 2: Мета уроку

сформувати знання про властивості та функції білків, розкрити обумовленість їхніх біологічних функцій хімічною будовою і властивостями.

3

Слайд 3: Пригадайте

Що таке білки? Які білки називаються простими, а які складними? Що таке амінокислоти? Яка їхня будова? Які амінокислоти ми називаємо замінними, а які незамінними? Яким чином сполучаються амінокислоти у поліпептидні ланцюги? Які ви знаєте структури білків?

4

Слайд 4: Утворення поліпептиду

Описав О.Я. Данилевський (1880 р.):

5

Слайд 5: Охарактеризуйте структури білка

Первинна Вторинна Третинна Четвертинна

6

Слайд 6

7

Слайд 7: Опишіть дані властивості білків

Денатурація Ренатурація Деструкція

8

Слайд 8

Амфотерність Розчинність у воді Активність Денатурація Ренатурація Деструкція Властивості білків (продовження) Стійкість Буферність

9

Слайд 9: Амфотерність

1. Білки є амфотерними з'єднаннями, поєднують в собі основні і кислотні властивості, визначувані радикалами амінокислот. Розрізняють кислі, основні та нейтральні білки.

10

Слайд 10: Буферність

2. Буферність - здатність білків віддавати і приєднувати Н +, один з найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні.

11

Слайд 11: Розчинність

3. Розчинність у воді Глобулярні білки розчинні Фібрилярні білки нерозчинні

12

Слайд 12: Активність і стійкість

4. Активність. Є білки надзвичайно хімічно активні ( ферменти ), є хімічно неактивні. 5. Стійкість. Є стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі. Зовнішні фактори ( зміна температури, сольового складу середовища, рН, радіація ) можуть викликати порушення структурної організації молекули білка.

13

Слайд 13: Зміна просторової структури

6. Денатурація - процес втрати тривимірної конформації, властивій даній молекулі білка. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій.

14

Слайд 14: Ренатурація та деструкція

7. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливо, то денатурація називається незворотною. 8. Руйнація первинної структури білкової молекули називається деструкцією.

15

Слайд 15: Властивості білків

Термічна (при нагрівані ) Хімічна Оборотна (під дією концентрованого розчину NаСl ) Необоротна (під дією солей важких металів, концентрованих кислот і лугів органічних отрут (фенолу)) Денатурація

16

Слайд 16: Гідроліз білків

Взаємодія білків з водою, в результаті якої білок втрачає свою первинну структуру Білок поліпептиди олігопептиди дипептиди амінокислоти

17

Слайд 17: Перетворення білків у організмі

Пептони Білки поліпептиди α - амінокислоти Білки організму Дипептиди СО 2, NH 3, (NH 4 ) 2 CO, H 2 O, енергія окиснення поліконденсація гідроліз гідроліз гідроліз гідроліз Перетворення білків у організмі

18

Слайд 18: Кольорові реакції на білки

1. Ксантопротеїнова – взаємодія с з концентрованою нітратною кислотою,яка супроводжується появою жовтого забарвлення. 2. Біуретова – взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфата міді ( II ), в результаті якої зявляється фіолетово-синє забарвлення. Кольорові реакції на білки

19

Слайд 19: Біуретова реакція

19 Налийте в пробірку 2 мл яєчного білка. Додайте такий самий об ’ є м концентрованого розчину натрій гідроксиду та кілька крапель розчину купрум ( II ) сульфату Білок + NaOH + CuSO 4 → фіолетове забарвлення (вказує на наявність поліпептидних зв’язків)

20

Слайд 20: Ксантопротеїнова реакція

Помістіть шматочок пресованного сиру в пробірку та додайте кілька крапель нітратної кислоти. Обережно нагрійте. t Білок + HNO 3 конц → жовте забарвлення (вказує на наявність бензольного ядра)

21

Слайд 21: Функції білків

1. СТРУКТУРНА 2. ЕНЕРГЕТИЧНА 3. РУХОВА 4. ЗАПАСАЮЧА 6. РЕГУЛЯТОРНА 7. ЗАХИСНА 8. СИГНАЛЬНА 9. КАТАЛІТИЧНА

22

Слайд 22: Структурна

Колаген (кістки, сухожилля, хрящі), еластин (зв'язки), кератин (кігті, нігті, роги, копита, волосся, голки, пір ’ я), фіброїн (шовк, павутиння), тубулін (цитоскелет, джгутики)

23

Слайд 23: Захисна

Механічний (поверхневі і внутрішні білки плазматичної мембрани) Зсідання крові (фібрин, тромбін) Імунітет (імуноглобуліни, інтерферони, лізоцим)

24

Слайд 24: Скоротлива (рухова)

актин і міозин (м'язові волокна) тубулін (війки, джгутики, мікротрубучки )

25

Слайд 25: Запасаюча

Деякі білки відкладаються в про запас і слугують джерелом поживних речовин для організму: овальбумін (яйце) казеїн (молоко) глютен (злакові)

26

Слайд 26: Транспортна

гемоглобін ( еретроцити ) гемоціанін (молюски) 1.Транспорт газів

27

Слайд 27: Транспортна

2. Транспортна функція. До складу клітинних мембран входять особливі білки, забезпечують активний і строго вибіркове перенесення деяких речовин і іонів з клітини в зовнішнє середовище і назад.

28

Слайд 28: Регуляторна

Регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвитку організмів (гормони і нейрогормони ): інсулін, глюкагон, вазопресн, гормон росту, кортикотропін, еритропоетин, секретин тощо Інсулін регулює рівень цукру в крові.

29

Слайд 29: Рецепторна ( сигнальна ) функція.

Білки-рецептори - вбудовані в мембрану молекули білків, здатних змінювати свою структуру у відповідь на приєднання певної хімічної речовини.

30

Слайд 30: Каталітична

Впливають на перебіг біохімічних реакцій (пришвидшують розклад чи синтез) в організмі і називаються ензимами, або ферментами (прості – складаються тільки з амінокислот: пепсин, трипсин, амілаза, каталаза, целюлаза ; складні містять небілкову частинку – кофактор : дегідрогеназа ), використовуючи свій активний центр

31

Слайд 31: Енергетична

При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж енергії. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів : води, вуглекислого газу, аміаку.

32

Слайд 32

Функції білків Її суть Приклад Будівельна Будівельний матеріал клітин Мембранні білки, колаген (в шкірі), кератин (волосся) 2. Транспортна переносять різноманітні речовини Гемоглобін переносить О 2, СО 2 в крові 3. Захисна Знешкоджують чужерідні речовини Антитіла, інтерферони, гамма-глобулін сироватки крові 4. Енергетична Постачають енергію в організм 1 г білка + О 2 → СО 2 +Н 2 О + NH 3 + 17,6 кДж 5. Каталітична Прискорюють хімічні реакції в організмі Усі ферменти є білками 6. Рухова Забезпечують усі види руху в організмі Актин і міозин – білки м’язів 7. Регуляторна Регулюють процеси в організмі Гормони (частина) – мають білкову природу, наприклад інсулін 8. Запасаюча Створюють запас поживних речовин Яєчний альбумін

33

Последний слайд презентации: Дякую за увагу

Похожие презентации

Ничего не найдено