Презентация на тему: Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны

Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны. Особенности структуры и функции. Роль витамина С в функционировании соединительной ткани.
Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны
Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны
Коллаген – основной структурный белок соединительной ткани
Строение молекул коллагенов
Особенности аминокислотного состава коллагена
С хематически цепь коллагена может быть представлена следующим образом: Гли-Ала-ГиПро-Гли-Про-ГиЛиз-Гли-Ала-ГиПро
Синтез коллагена
Созревание коллагена (процессинг)
Уникальные свойства коллагенов
Катаболизм коллагена
Основной маркер распада коллагена
Типы коллагена
Наиболее распространенные типы коллагенов.
Эластин – это основной компонент эластических волокон
Особенности аминокислотного состава эластина
Структура эластина
Строение протеогликанов
Основную часть протеогликанов составляют гликозамингликаны (ГАГ)
Схема агрегатов протеогликанов
Метаболизм протеогликанов
Витамин С или аскорбиновая кислота – одно из важнейших веществ, необходимых человеческому организму, незаменимый витамин, который обязательно должен поступать
Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны
Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны
1/24
Средняя оценка: 4.5/5 (всего оценок: 44)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (1512 Кб)
1

Первый слайд презентации: Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны. Особенности структуры и функции. Роль витамина С в функционировании соединительной ткани. Биохимия соединительной ткани

Изображение слайда
2

Слайд 2

. Соединительная ткань чрезвычайно распространена в организме. Она есть у всех органах и служит основой для их образования и исправления повреждений. В соединительнотканных образований относят кожу, подкожную жировую ткань, кости, зубы, фасции, строму паренхиматозных внутренних органов, нейроглии, стенки крупных кровеносных сосудов и тому подобное.

Изображение слайда
3

Слайд 3

Все разновидности соединительной ткани содержат клетки, волокнистые структуры и основную межклеточное вещество. Волокна построены из фибриллярных белков коллагена и эластина, а углеводно-белковые комплексы, протеогликаны, образуют основную межклеточное вещество. Углеродными компонентами протеогликанов является гетерополисахариды гликозаминогликаны (старое название мукополисахариды ). Основные низкомолекулярные компоненты соединительной ткани – вода и ионы натрия. Содержание волокнистых структур, основного вещества и воды неодинаков в разных видах соединительной ткани. В среднем доля основного межклеточного вещества в организме составляет 20% массы тела, а вся соединительная ткань – около 50% массы тела. С возрастом в соединительной ткани уменьшается содержание воды и гликозаминогликанов, а растет содержание коллагена; одновременно изменяются физико-химические свойства волокон.

Изображение слайда
4

Слайд 4: Коллаген – основной структурный белок соединительной ткани

Коллагены составляют приблизительно 30 % общего количества белка в организме, синтезируется клетками соединительной ткани. В настоящее время идентифицировано более 20 разновидностей коллагенов, которые кодируются отдельными генами.

Изображение слайда
5

Слайд 5: Строение молекул коллагенов

Молекулы коллагенов имеют трехспиральную структуру, полученную при скручивании трех полипептидных α – цепей, где отдельные цепи связаны между собой водородными связями. Количество аминокислот в каждой из α – цепей около 1000.

Изображение слайда
6

Слайд 6: Особенности аминокислотного состава коллагена

Полипептидная цепь коллагена состоит из повторяющихся триплетов: [ Гли -Х- Y], где Гли – глицин, Х и Y могут быть любыми аминокислотами, но чаще всего: Х – пролин или аланин Y - гидроксипролин или гидроксилизин. Коллаген содержит 33% глицина. На рисунке аминокислотные остатки глицина окрашены в черный цвет, а других аминокислот – в белый.

Изображение слайда
7

Слайд 7: С хематически цепь коллагена может быть представлена следующим образом: Гли-Ала-ГиПро-Гли-Про-ГиЛиз-Гли-Ала-ГиПро

Глицин обеспечивает плотность укладки трех полипептидных цепей т.к. глицин не имеет радикала и находится внутри тройной спирали. Изгибы полипептидной цепи вызывает аминокислотный остаток пролина. Коллаген содержит в основном заменимые аминокислоты, очень мало метионина, тирозина и гистидина и почти не содержит цистеина и триптофана.

Изображение слайда
8

Слайд 8: Синтез коллагена

Коллаген синтезируется внутри различных клеток соединительной ткани в виде препроколлагена, содержащего на N – конце сигнальную последовательность из 100 аминокислотных остатков. Рибосома Мембрана ЭПР Синтезируемый белок Везикулярное пространство ЭПР N -концевая сигнальная последовательность

Изображение слайда
9

Слайд 9: Созревание коллагена (процессинг)

После синтеза цепи коллагена следует сложный многоступенчатый процесс - созревания коллагена. Включает 2 этапа: - внутриклеточный - внеклеточный На первом этапе происходит пострансляционная модификация полипептидных цепей препроколлагена. Во втором этапе – образуются зрелые коллагеновые волокна.

Изображение слайда
10

Слайд 10: Уникальные свойства коллагенов

Коллагеновые волокна обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Изображение слайда
11

Слайд 11: Катаболизм коллагена

Распад коллагена происходит медленно под действием коллагеназ. Основной фермент - Са 2+, Zn 2+ - зависимая коллагеназа ( металлопротеиназа ) расщепляет пептидные связи в определенных участках коллагена. Образующиеся фрагменты спонтанно денатурируют и становятся доступными для действия других протеолитических ферментов.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Основной маркер распада коллагена

Важнейший метаболитом характеризующим скорость распада коллагена является гидроксипролин. Повышение содержания гидроксипролина в плазме крови свидетельствует нарушениях созревания коллагена и распаде коллагена. 85-90% этой аминокислоты освобождается в результате гидролиза коллагена. Нарушения синтеза и распада коллагена может приводить к развитию патологий (коллагенозы и фиброзы).

Изображение слайда
13

Слайд 13: Типы коллагена

В настоящее время известно около 20 различных типов коллагена, различающихся по первичной и пространственной структурам, по функциям, локализации в организме и биологической роли. Различают два основных типа цепей коллагена: α 1 и α 2, а также четыре разновидности цепи α 1: α 1( I), α 1 (II), α 1 (III), α 1 (IV). Для обозначения каждого вида коллагена пользуются формулой, Например: коллаген I типа - [ α 1( I)] 2 α 2

Изображение слайда
14

Слайд 14: Наиболее распространенные типы коллагенов

Тип Формула Распределение в тканях Характерные особенности I [ α 1( I)] 2 α 2 Кожа, сухожилия, кости, дентин 1%-гидроксипролина 33%-глицина 13%-пролина Мало гликозилирован II [ α 1( II)]3 Хрящи > 1% гидроксилизина Сильно гликозилирован III [ α 1( III)]3 Кожа, матка, десна, кровеносные сосуды Много гидроксипролина, мало гидроксилизина ; Мало гликозилирован IV [ α 1( IV)] 2 α 2 (IV) Базальные мембраны Очень много гидроксилизина, мало аланина и почти полностью гликозилирован

Изображение слайда
15

Слайд 15: Эластин – это основной компонент эластических волокон

Содержатся в тканях, обладающих значительной эластичностью - кровеносные сосуды, легкие, связки в большом количестве. Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью волокон и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки.

Изображение слайда
16

Слайд 16: Особенности аминокислотного состава эластина

Эластин – гликопротеин с молекулярной массой 70кДа, содержит много гидрофобных аминокислот - глицина, аланина, валина, лейцина и пролина. Наличие гидрофобных радикалов препятствует созданию вторичной и третичной структуры, в результате молекулы эластина принимают различные конформации в межклеточном матриксе. В эластине мало гидроксилизина и практически нет цистеина, триптофана.

Изображение слайда
17

Слайд 17: Структура эластина

Нативные волокна эластина построены из молекул, соединенных в тяжи с помощью жестких поперечных сшивок – десмозина и изодесмозина, а также лизиннорлейцина. В образовании этих сшивок участвуют остатки аллизина и лизина двух, трех и четырех пептидных цепей. Связывание полипептидных цепей десмозинами формирует резиноподобную сеть.

Изображение слайда
18

Слайд 18: Строение протеогликанов

В структуре протеогликанов выделяют коровый ( COR ) белок (от анг. с ore – основа, ядро), который через N- и О- гликозидные связи соединен с трисахаридами, связанными в свою очередь с гликозаминогликанами (ГАГ).

Изображение слайда
19

Слайд 19: Основную часть протеогликанов составляют гликозамингликаны (ГАГ)

Гликозаминогликаны – гетерополисахариды, состоящие из повторяющихся дисахаридов, в состав которых могут входить глюкуроновая кислота и N - ацетилированный гекзозамин ( N- ацетилглюкозамин или N – ацетилгалактозамин) В составе протеогликанов входят сульфатированные и несульфатированные ГАГ. Самые распространенные сульфатированные ГАГ в организме человека – хондроитинсульфаты, кератинсульфаты и дерматансульфаты. Коровый белок Гликозаминогликаны (ГАГ)

Изображение слайда
20

Слайд 20: Схема агрегатов протеогликанов

Изображение слайда
21

Слайд 21: Метаболизм протеогликанов

Синтез протеогликанов начинается с синтеза корового белка в клетках соединительной ткани, далее к нему присоединяются ГАГ, синтезированные в аппарате Гольджи и образовавшийся протеогликан выходит из клетке в внеклеточный матрикс (рис). Распад протеогликанов происходит в межклеточном матриксе соединительной ткани под действием ферментов.

Изображение слайда
22

Слайд 22: Витамин С или аскорбиновая кислота – одно из важнейших веществ, необходимых человеческому организму, незаменимый витамин, который обязательно должен поступать с пищей

Роль витамина С в организме давно и хорошо изучена, однако его роль в процессе биосинтеза костного вещества, основных белков сухожилий, сосудов, связок была изучена относительно недавно. Сейчас можно уверенно утверждать – витамин С – одно из важнейших веществ, определяющих здоровье соединительной ткани и опорно-двигательного аппарата в целом.

Изображение слайда
23

Слайд 23

Витамин С играет роль ко-фактора в реакции синтеза различных видов коллагена – основных структурообразующих белков соединительной ткани. При образовании этих сложных пептидов аскорбиновая кислота участвует в реакции гидроксилирования. В результате этих нескольких реакций аминокислоты – пролин и лизин превращаются в сложные пептиды – коллагены 19 различных видов, которые отвечают за образования всех тканей в организме: сухожилий, кожи, костей, хрящи, ткани органов, роговицы глаза. При различных нарушениях в обмене веществ, либо при не правильном несбалансированном питании, наблюдается дефицит аскорбиновой кислоты в организме, что приводит к деградации соединительной ткани. Именно поэтому так важно следить за постоянным поступлением в пищу этого активного вещества.

Изображение слайда
24

Последний слайд презентации: Тема: Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны

Спасибо за внимание

Изображение слайда