Презентация на тему: Структура и топология  и  - β белков

Структура и топология  и  - β белков
 - Белки
 - Белки
 - Белки: миоглобин
Гемоглобин –  -спиральный белок с четвертичной структурой
«Смешанные» (  / β и  + β ) белки обладают слоистой структурой
 /  Белки
Типичное положение активного центра ( active site ) в  / β белках: в "воронке" на оси  / β цилиндра, и в щели ( crevice ), образованной расходящимися петлями
 - β Белки ( β -Структура – параллельная! Тип укладки – «седло»)
 +  Белки
β  β -Петля ( loop)
Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп
Характерные мотивы укладки белковой цепи в a, b - белках
Характерные мотивы укладки белковой цепи в a/b и a+b белках
Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)
Характерные мотивы чередования гидрофобных ( · ) и полярных (о) аминокислот в первичных структурах водорастворимых глобулярных белков, мембранных белков и
Структура и топология  и  - β белков
Структурные мотивы (по Ефимову)
Структурные мотивы в  -спиральных белках
Комбинации из α - α -уголка и L -образной структуры
ABCD -мотив и его разновидности
α - l - α -Мотивы
φ -Образные мотивы
ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif)
ДНК-связывающие белковые мотивы ( Zn-fingers; Leu-zipper; β -шпилька)
Самоорганизация белков
Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе
Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», « framework model »)
«Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат сворачивания белков, формируется
Структура и топология  и  - β белков
Фолдинг белков
Альбебетин – белок de novo
Человеческий эритропоэтин (166 АКО)
1/33
Средняя оценка: 4.0/5 (всего оценок: 50)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (2517 Кб)
1

Первый слайд презентации: Структура и топология  и  - β белков

1 Структура и топология  и  - β белков

Изображение слайда
2

Слайд 2: Белки

2  - Белки Структурный мотив «четырехспиральный пучок»

Изображение слайда
3

Слайд 3: Белки

3  - Белки Гемагглютинин HA2 вируса гриппа Белок оболочки ВТМ Миогемэретрин Утероглобин

Изображение слайда
4

Слайд 4: Белки: миоглобин

4  - Белки: миоглобин В миоглобине спирали организованы в два перпендикулярных слоя по три  -спирали в каждом.

Изображение слайда
5

Слайд 5: Гемоглобин –  -спиральный белок с четвертичной структурой

5 Гемоглобин –  -спиральный белок с четвертичной структурой

Изображение слайда
6

Слайд 6: Смешанные» (  / β и  + β ) белки обладают слоистой структурой

6 «Смешанные» (  / β и  + β ) белки обладают слоистой структурой

Изображение слайда
7

Слайд 7: Белки

7  /  Белки Типичные мотивы строения  / β белков и их упрощенные модели (вид на модели   —   с торца β -слоя): "  / β цилиндр" в триозофосфатизомеразе (а) ( TIM -укладка); "укладка Россманна" в NAD -связывающем домене малатдегидрогеназы (б).

Изображение слайда
8

Слайд 8: Типичное положение активного центра ( active site ) в  / β белках: в "воронке" на оси  / β цилиндра, и в щели ( crevice ), образованной расходящимися петлями в "укладке Россманна"

8 Типичное положение активного центра ( active site ) в  / β белках: в "воронке" на оси  / β цилиндра, и в щели ( crevice ), образованной расходящимися петлями в "укладке Россманна".

Изображение слайда
9

Слайд 9: β Белки ( β -Структура – параллельная! Тип укладки – «седло»)

9  - β Белки ( β -Структура – параллельная! Тип укладки – «седло») Домен 1 гексокиназы Флаводоксин Фосфоглицерат-мутаза

Изображение слайда
10

Слайд 10: Белки

10  +  Белки Один из типичных мотив строения a+b белка: " ab складка" ( ab - plait ) в рибосомальном белке S 6. Мотив укладки цепи, наблюдаемый в b -домене нуклеазы, называется "ОБ-укладка" (" OB - fold ", то есть " Oligonucleotide - Binding fold ").

Изображение слайда
11

Слайд 11: β  β -Петля ( loop)

11 β  β -Петля ( loop) Типичный, право винтовой ход перемычек между параллельными β -тяжами одного листа.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп

12 Топологические диаграммы трехмерных структур белков четырех групп

Изображение слайда
13

Слайд 13: Характерные мотивы укладки белковой цепи в a, b - белках

13 Характерные мотивы укладки белковой цепи в a, b - белках

Изображение слайда
14

Слайд 14: Характерные мотивы укладки белковой цепи в a/b и a+b белках

14 Характерные мотивы укладки белковой цепи в a/b и a+b белках

Изображение слайда
15

Слайд 15: Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)

15 Структурные классы белков, типичные архитектуры и типичные мотивы укладки цепи (топологии)

Изображение слайда
16

Слайд 16: Характерные мотивы чередования гидрофобных ( · ) и полярных (о) аминокислот в первичных структурах водорастворимых глобулярных белков, мембранных белков и фибриллярных белков

16 Характерные мотивы чередования гидрофобных ( · ) и полярных (о) аминокислот в первичных структурах водорастворимых глобулярных белков, мембранных белков и фибриллярных белков

Изображение слайда
17

Слайд 17

17 Мотивы укладки белковой цепи и орнаменты на индейских и греческих вазах: два решения задачи окружения объема несамопресекающейся линией.

Изображение слайда
18

Слайд 18: Структурные мотивы (по Ефимову)

18 Структурные мотивы (по Ефимову) Структурными мотивами принято считать пространственно организованные структурные единицы, образованные двумя, тремя и более соседними по цепи и связанными между собой  -спиралями и/или  -тяжами, которые часто встречаются как в гомологичных, так и негомологичных белках или многократно повторяются в одном и том же белке. С одной стороны, структурные мотивы являются "готовыми структурными блоками" или элементами третичной структуры белков, с другой - их можно рассматривать в качестве зародышей в процессах сворачивания белков или использовать в качестве стартовых структур при моделировании и предсказании пространственной структуры белков.

Изображение слайда
19

Слайд 19: Структурные мотивы в  -спиральных белках

19 Структурные мотивы в  -спиральных белках Комбинации из α - α -уголка и L -образной структуры ABCD -мотив и его разновидности α - l - α -Мотивы φ -Образные мотивы

Изображение слайда
20

Слайд 20: Комбинации из α - α -уголка и L -образной структуры

20 Комбинации из α - α -уголка и L -образной структуры

Изображение слайда
21

Слайд 21: ABCD -мотив и его разновидности

21 ABCD -мотив и его разновидности

Изображение слайда
22

Слайд 22: α - l - α -Мотивы

22 α - l - α -Мотивы

Изображение слайда
23

Слайд 23: φ -Образные мотивы

23 φ -Образные мотивы

Изображение слайда
24

Слайд 24: ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif)

24 ДНК-связывающие белковые мотивы (hth-motif) Структура ДНК (слева) и ряда белков, обладающих характерным ДНК-связывающим мотивом "спираль-изгиб-спираль" ( hth - motif, h elical – t urn – h elical ) (он выделен серым цветом). Для белка   —   активатора катаболитического гена (САР   —   catabolite gene activator protein ) показан только его С-концевой домен. Все эти белки димерны, и все они опознают большой желобок ДНК своими спиралями  3 (  F у САР), расстояние между которыми в димере близко к периоду двойной спирали ДНК (33.8 Å ).

Изображение слайда
25

Слайд 25: ДНК-связывающие белковые мотивы ( Zn-fingers; Leu-zipper; β -шпилька)

25 ДНК-связывающие белковые мотивы ( Zn-fingers; Leu-zipper; β -шпилька) Три характерных ДНК-связывающих белковых мотива. В двух из них ключевая роль принадлежит  -спиралям: (а) "цинковые пальцы" ( Zn - fingers ) (шарики   —   ионы Zn ) и (б) "лейциновый зиппер (застежка-«молния»)" ( Leu - zipper ). В третьем, met -репрессоре (в)   —   ключевая роль принадлежит β -шпильке : она специфически связывается с большим желобком ДНК, в то время как  -спирали  В связываются не специфически с сахаро-фосфатным остовом ДНК.

Изображение слайда
26

Слайд 26: Самоорганизация белков

26 Самоорганизация белков In vivo: Рибосома выдает белковую цепь постепенно, с паузами (приостановка биосинтеза цепи на «редких» кодонах). Предполагается, что соответствие пауз границам структурных доменов способствует их спокойному созреванию. Ко-трансляционное сворачивание. В клетке белковая цепь сворачивается под опекой специальных белков – шаперонов, которые препятствуют агрегации белков. Самоорганизация белков может ускоряться некоторыми ферментами типа пролил-изомеразы или дисульфид-изомеразы. In vitro: Спонтанная самоорганизация белка происходит при ренатурации белка в растворе при соответствующих внешних условиях (малая концентрация белка, нужный окислительно-восстановительный потенциал). Если белок свернулся in vitro, то он свернулся в ту же структуру, что и in vivo. Это означает, что необходимая для построения трехмерной структуры белка информация содержится в химической последовательности аминокислот в его цепи. Парадокс Левинталя : ~10 100 возможных конформаций для цепи из 100 остатков, их «перебор» занял бы ~ 10 80 лет при времени перехода из одной конформации в другую 10 -13 сек (возраст Вселенной 10 10 лет). Ответ : самоорганизующийся белок следует по специальному «пути сворачивания», его нативная структура определяется не стабильностью, не термодинамикой, а кинетикой, т.е. она соответствует не глобальному, а просто быстро достижимому минимуму свободной энергии цепи.

Изображение слайда
27

Слайд 27: Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе

27 Свечение нативной люциферазы, синтезируемой в бесклеточной системе

Изображение слайда
28

Слайд 28: Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», « framework model »)

28 Концепция стадийного сворачивания белка («каркасная модель», « framework model »)

Изображение слайда
29

Слайд 29: Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат сворачивания белков, формируется за 0.1-1 сек

29 «Расплавленная глобула» - флуктуирующее состояние белка без уникальной пространственной структуры, универсальный интермедиат сворачивания белков, формируется за 0.1-1 сек In vivo: транслокация белков через мембрану; взаимодействие с шаперонами; сборка сложных клеточных структур; генетические заболевания.

Изображение слайда
30

Слайд 30

30

Изображение слайда
31

Слайд 31: Фолдинг белков

31 Фолдинг белков (1) (1) (1) (2) (3) (4) (5)

Изображение слайда
32

Слайд 32: Альбебетин – белок de novo

32 Альбебетин – белок de novo Белок с заданной вторичной структурой - альбебетин – кооперативно не плавится и находится в состоянии расплавленной глобулы. Был использован в качестве носителя функциональной активности: Альбеферон = альбебетин + фрагмент 131-138 (активирует бласт-трансформацию тимоцитов) интерферона  2 человека. Еще один белок со структурой, запланированной для альбебетина, был получен при помощи циркулярной пермутации рибосомального белка S6 – обладает твердой, кооперативно плавящейся пространственной структурой.

Изображение слайда
33

Последний слайд презентации: Структура и топология  и  - β белков: Человеческий эритропоэтин (166 АКО)

33 Белок de novo – димер из двух β -шпилек, состоит всего из 20 АКО. Человеческий эритропоэтин (166 АКО)

Изображение слайда