Презентация на тему: Структура и общие свойства ферментов

Структура и общие свойства ферментов
Значение ферментов
Доказательство белковой природы ферментов
Структурная организация фермента
Структура фермента
Активный центр фермента
Локализация ферментов в клетке
Изоферменты
Отличие ферментов от неорганических катализаторов
Виды специфичности
Структура и общие свойства ферментов
Энзимы в медицине
Структура и общие свойства ферментов
Структура и общие свойства ферментов
Креатинфосфокиназа (КФК)
АСТ и АЛТ
Структура и общие свойства ферментов
Острый панкреатит
Мультиферментные комплексы
Надмолекулярная организация ферментов
1/20
Средняя оценка: 4.2/5 (всего оценок: 9)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (121 Кб)
1

Первый слайд презентации: Структура и общие свойства ферментов

Изображение слайда
2

Слайд 2: Значение ферментов

Любая реакция в организме катализируется ферментами Любая живая клетка содержит набор ферментов «Медицина говорит на языке энзимологии» (любая болезнь - это патология ферментов)

Изображение слайда
3

Слайд 3: Доказательство белковой природы ферментов

Все выделенные ферменты являются белками При гидролизе ферментов образуются аминокислоты Специфичность действия ферментов Методы получения белков и ферментов одинаковы Факторы вызывающие денатурацию белка, вызывают инактивацию ферментов Фермент – это биокатализаторы белковой природы

Изображение слайда
4

Слайд 4: Структурная организация фермента

Простые ферменты - трипсин, химотрипсин и т.д. Сложные ферменты – содержат белковую часть (апофермент) небелковая часть (кофермент): лактатдегидрогеназа (ЛДГ), аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ) Ферменты :

Изображение слайда
5

Слайд 5: Структура фермента

Первичная структура (1 о ) - последовательность аминокислот соединенных пептидной связью Вторичная структура (2 о ) - a- спираль Третичная структура (3 о ) - глобула Четвертичная структура (4 о ) - олигомеры

Изображение слайда
6

Слайд 6: Активный центр фермента

Активный центр - это несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа реагируют с субстратом. В активном центре различают : - контактный участок, - каталитический участок. Активный центр формируют 3-5 аминокислот. Аминокислоты формирующие активный центр : ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС, СЕР, ТИР, ЦИС.

Изображение слайда
7

Слайд 7: Локализация ферментов в клетке

Компартменты - места локализации ферментов в клетке. Ядро - репликация/синтез ДНК, синтез и-РНК (ДНК-зависимая РНК-полимераза, РНК-зависимая ДНК-полимераза) Митохондрии - в них находится дыхательные центры, ферменты окислительного фосфорилирования, b - окисление жирных кислот, ферменты синтеза мочевины (ГлДГ - глутаматдегидрогеназа) Лизосомы - ферменты гидролизы белков, липидов, нуклеиновых кислот и т.д. (кислая фосфатаза, кислая ДНК-нуклеаза, кислая РНКаза) Цитоплазматическая мембрана - 5'-нуклеотидаза, Na + /K + -АТФаза Цитоплазма - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот, синтеза мононуклеотидов

Изображение слайда
8

Слайд 8: Изоферменты

Изоферменты - множественные молекулярные формы данной особи, катализирующие одну и туже реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам и разделяющиеся с помощью физико-химических методов. Методы разделения ферментов : Электрофорез Хроматографический метод Гель-фильтрация

Изображение слайда
9

Слайд 9: Отличие ферментов от неорганических катализаторов

Высокая молекулярная активность ферментов Специфичность : - абсолютная, - относительная.

Изображение слайда
10

Слайд 10: Виды специфичности

Абсолютная специфичность - один фермент имеет один субстрат. Объясняет теория Фишера («ключ-замок»). Относительная специфичность - по отношению к типу реакции (пример групповая специфичность). Объясняет теория Кошленда («рука-перчатка») - групповая специфичность - пепсин, трипсин, химотрипсин. Пепсин - гидролизирует пептидные связи, образованные аминогруппой ароматической аминокислоты и карбоксильной группой другой любой аминокислоты. Химотрипсин - гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматической и аминогруппой любой другой аминокислоты. Трипсин - принимает участие карбоксильная группа лизина и аргинина.

Изображение слайда
11

Слайд 11

Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях ( pH, температура) - pH оптимум - pH при котором данный фермент наиболее активен. - Термолабильность Температурный оптимум для ферментов  37 o (исключение - миокиназа). Большинство ферментов при 60 о денатурируют. 1 - Пепсин ( pH =1.5-2) 2 - Амилаза слюны ( pH=6.7-8 ) 3 - Аргиназа печени ( pH=10 )

Изображение слайда
12

Слайд 12: Энзимы в медицине

Энзимопатология - изучает заболевания, связанные с нарушением действия ферментов (энзимопатия). Энзимопатии : - наследственная (фенилпировиноградная олигофрения) ; - алиментарная - недостаточное получение с пищей; - токсическая - передозировка лекарствами, действие вирусов; - нарушение действия ферментов при определенных условиях.

Изображение слайда
13

Слайд 13

Энзимодиагностика - определение активности фермента. Чтобы повысить эффективность диагностики заболеваний надо изучать : 1. Активность нескольких ферментов 2. Изоферментный спектр 3. Активность органоспецифических ферментов Органоспецифические ферменты печени : - аргиназа - гистидаза - урокониназа

Изображение слайда
14

Слайд 14

Изоферменты ЛДГ органоспецифичны. Лактат Пируват ЛДГ 1 ЛДГ 5 н н н н н н м м н м м м м м м м н н н м ЛДГ 1 ЛДГ 2 ЛДГ 3 ЛДГ 4 ЛДГ 5 ЛДГ 5 - характерен для ткани, в которой анаэробные процессы. ЛДГ 1 - для ткани, в которой аэробные процессы. В инфаркте миокарда кровь из сердца выходит с ЛДГ 1, при заболеваниях печени - ЛДГ 4, ЛДГ 5, при патологиях лёгких ЛДГ 3.

Изображение слайда
15

Слайд 15: Креатинфосфокиназа (КФК)

Изофермент BB - ткани мозга, MM - скелетные мышцы, MB - миокард. При инфаркте миокарда повышена активность MB -КФК. Инфаркт миокарда - острое клиническое состояние, обусловленное некрозом миокарда в результате нарушения кровоснабжения. Для диагностики инфаркта миокарда используют : ЛДГ 1 ; MB- КФК ; АСТ ; миоглобин ; тропонин.

Изображение слайда
16

Слайд 16: АСТ и АЛТ

АСТ - имеет двойную локализацию (митохондрии и цитоплазма) АЛТ - локализуется только в цитоплазме. Активность АЛТ увеличивается при заболеваниях печени. Активность АСТ увеличивается при инфаркте миокарда Коэффициент де Ритиса : АСТ АЛТ = 1,33 + 0,42 При патологиях печени коэффициент де Ритиса < 1.

Изображение слайда
17

Слайд 17

Активность щелочной фосфатазы увеличивается при рахите, механической желтухе и патологии костной ткани. Активность кислой фосфатазы увеличивается при раке простаты. Активность амилазы увеличивается при патологии слюнных желез и остром панкреатите.

Изображение слайда
18

Слайд 18: Острый панкреатит

Увеличена активность : - амилаза крови и мочи, - липаза, - фосфолипаза, - трипсин, - химотрипсин. Гепатит Увеличена активность : - АЛТ, - АСТ, - ЛДГ 4,5, - сорбитолдегидрогеназа. Коэффициент де Ритиса <1

Изображение слайда
19

Слайд 19: Мультиферментные комплексы

Мультиферментный комплекс - это комплекс, в котором принимают участие несколько ферментов, при этом продукт предшествующей реакции является субстратом следующей реакции. Пример : - дыхательная цепь ; - гликолиз ; - пируватдегидрогеназы ; - синтетаза жирных кислот.

Изображение слайда
20

Последний слайд презентации: Структура и общие свойства ферментов: Надмолекулярная организация ферментов

Мультиферментный комплекс Мультиферментный конъюгат Ферментный ансамбль Интегральный мультиферментный ансамбль

Изображение слайда