Презентация на тему: Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих

Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих аминокислот в формировании различных уровней структурной организации белков
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
Особенность пролина
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
1/7
Средняя оценка: 5.0/5 (всего оценок: 53)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (329 Кб)
1

Первый слайд презентации: Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих аминокислот в формировании различных уровней структурной организации белков (вопрос №1)

Работу выполнил Студент II курса Специальности Лечебное дело Андреев Павел (М-05(2)-16)

Изображение слайда
2

Слайд 2

К неполярным ( гидрофобным ) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи ( радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина ) и ароматические ( радикалы фенилаланина и триптофана ). Радикалы таких аминокислот воду не притягивают, - они стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Изображение слайда
3

Слайд 3

Изображение слайда
4

Слайд 4: Особенность пролина

Аминокислота пролин после образования пептидной связи не содержит – NH- группы и, следовательно, не может эффективно участвовать в образовании вторичной структуры белка ( водородных связей). Возникает пролиновый изгиб.

Изображение слайда
5

Слайд 5

Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к α-спирали, ни к β -складчатому листу. Структура из четырех аминокислотных остатков, обеспечивающая поворот фрагмента полипептидной цепи на 180°, получила название β -изгиб, или β -поворот. В области β -изгиба часто оказывается пролин. Существование β -изгиба и соединительных петель позволяет уложить элементы вторичной структуры в компактную глобулу. Вторичная структура и соединительные петли, связывающие между собой отдельные ее элементы: а - α-спираль ; б - антипараллельный β-складчатый лист

Изображение слайда
6

Слайд 6

Надвторичная ( супервторичная ) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной структуры. Боковые цепи гидрофобных аминокислотных остатков обеспечивают формирование (стабилизацию) надвторичной структуры. Рис. Стабильный элемент надвторичной структуры β-α-β

Изображение слайда
7

Последний слайд презентации: Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих

Гидрофобные взаимодействия, возникающие между гидрофобными радикалами аминокислотных остатков обеспечивают стабильность третичной структуры ( вместе с другими нековалентными связями молекулы белка ). Рис. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка: 1 - гидрофобные взаимодействия; 2 - водородные связи; 3 - дисульфидные связи; 4 - ионные связи

Изображение слайда