Презентация на тему: РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

Реклама. Продолжение ниже
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Белковый обмен координирует, регулирует и интегрирует процессы обмена веществ в организме.
Гормональная регуляция белкового обмена
Анаболические гормоны
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Катаболические гормоны
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Патология белкового обмена
Врожденная патология белкового обмена
Примеры
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Ферментативные протеинопатии - ферментопатии
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Приобретенная патология белкового обмена
Приобретенная патология белкового обмена
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Приобретенная патология белкового обмена
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
БИОСИНТЕЗ нуклеиновых кислот
Репликация ДНК
Ферменты репликации
инициация
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
терминация
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
МУТАЦИИ
Мутации точечные и хромосомные
Транскрипция – синтез РНК
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Посттранскрипционное созревание РНК - процессинг
Обратная транскрипция
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
БИОСИНТЕЗ Б Е Л К А
Активация аминокислот
Аминокислотный код (генетический код)
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Биосинтез белка
инициация
элонгация
терминация
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Регуляция синтеза белка на генетическом уровне
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Значение этой регуляции
Схема Жакоба и Мано
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Ингибиторы синтеза белка
Ингибиторы репликации
Ингибиторы транскрипции
Ингибиторы трансляции
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
1/55
Средняя оценка: 4.6/5 (всего оценок: 31)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (143 Кб)
Реклама. Продолжение ниже
1

Первый слайд презентации: РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

Изображение слайда
1/1
2

Слайд 2: Белковый обмен координирует, регулирует и интегрирует процессы обмена веществ в организме

Общая скорость синтеза белков до 500 г/сут. В среднем каждые 3 недели половина белковых компонентов обновляется. В основе развития патологических состояний в организме лежит нарушение равновесия двух фаз метаболизма: анаболизма и катаболизма.

Изображение слайда
1/1
3

Слайд 3: Гормональная регуляция белкового обмена

Гормоны, влияющие на белковый обмен, делятся на две группы: Анаболические гормоны – активируют синтез белка. Катаболические гормоны – способствуют распаду белка.

Изображение слайда
1/1
4

Слайд 4: Анаболические гормоны

СТГ (гормон роста) – повышает проницаемость клеточных мембран для аминокислот, активирует все этапы белкового синтеза, способствует росту костей и мышц. Инсулин (гормон сытости) - усиливает поступление аминокислот в клетку, усиливает все этапы синтеза белка, тормозит глюконео-генез из аминокислот (белоксберегающее действие),

Изображение слайда
1/1
5

Слайд 5

Половые гормоны : эстрогены - стимулируют все этапы синтеза белка в клетках – мишенях (органах репродукции); андрогены – дополнительно и во всех других тканях, прежде всего в костной и мышечной тканях, ускоряют транспорт нуклеотидов. Тироксин - в физиологических дозах стимулируют синтез белка в молодом возрасте (ускорение роста), повышает активность ферментов, влияет на дифференцировку клеток.

Изображение слайда
1/1
6

Слайд 6: Катаболические гормоны

Тироксин - в больших дозах усиливает окислительные процессы, в том числе окисление аминокислот, усиливает распад белков в тканях (активация протеиназ) Глюкагон (гормон голода) – активирует распад белка во всех тканях при голодании (способствует глюконеогенезу из аминокислот).

Изображение слайда
1/1
7

Слайд 7

Глюкокортикоиды – ингибируют синтез белков мышечной, костной и лимфоидной тканей ( иммунодепрессорное действие ), т.к. активируют глюконеогенез из аминокислот, (в печени, наоборот, стимулируют синтез белков, синтез мочевины). Тормозят транспорт аминокислот в клетку, препятствуют синтезу заменимых аминокислот.

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
8

Слайд 8: Патология белкового обмена

Врожденная - связана с генетическими дефектами синтеза белка. Известно около 2.000 наследственных болезней. (унаследованы от родителей или результат мутаций при развитии плода) Приобретенная – результат нарушения обменных процессов при системной или органной патологии.

Изображение слайда
1/1
9

Слайд 9: Врожденная патология белкового обмена

Болезни белкового обмена – протеинопатии Нарушается синтез какого либо белка : ферментные неферментные Неферментные протеинопатии обусловлены синтезом белка неправильной структуры (страдает функция белка), или выпадением синтеза белка.

Изображение слайда
1/1
10

Слайд 10: Примеры

Нарушение структуры белка : Гемоглобинозы – синтезируется Нв с аномальной структурой → анемия, метгемоглобинемия и др. Болезнь Вильсона–Коновалова – развивается в результате синтеза аномального церулоплазмина, который не обеспечивает нормальный транспорт меди (слепота, поражение печени). Аномальные фибриногены – нарушена свертываемость крови.

Изображение слайда
1/1
11

Слайд 11

Выпадение синтеза белка : Агаммоглобулинемия – синдром дефицита антител. Неспособность сопротивляться инфекциям. Гемофилия А – отсутствие синтеза VIII фактора свертывания крови. СД II типа - инсулинрезистентность из-за отсутствия синтеза рецепторных белков.

Изображение слайда
1/1
12

Слайд 12: Ферментативные протеинопатии - ферментопатии

Отсутствие или снижение синтеза фермента Нарушается звено метаболизма А В С Д Результатом дефекта могут быть следующие последствия: Е1 Е2 Е3 блок накапливаются уменьшаются

Изображение слайда
1/1
13

Слайд 13

1. Накапливающееся вещество оттесняет в клетке все органеллы, нарушается функция клетки. Болезни накопления - гликогенозы, липоидозы, мукополисахаридозы. 2. Накапливающееся вещество может быть токсичным. фенилпировиноградная олигофрения, гомоцистеинурия.

Изображение слайда
1/1
14

Слайд 14

3. Недостаток вещества после блока, необходимого для организма, возникает заболевание: Кретинизм - врожденный гипотиреоз, нарушен синтез тироксина в щитовидной железе. Альбинизм – нарушение синтеза меланинов

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
15

Слайд 15: Приобретенная патология белкового обмена

При заболевании почек нарушается синтез эритропоэтина ( → почечная анемия), кальцитриола ( → рахит). Гипоальбуминемия развивается при поражениях печени, почек.

Изображение слайда
1/1
16

Слайд 16: Приобретенная патология белкового обмена

При лучевых поражениях нарушен синтез иммуноглобулинов → резко снижается сопротивляемость к инфекциям. Симптоматический дефицит антител возникает при СПИДе, стафилококковых инфекциях.

Изображение слайда
1/1
17

Слайд 17

Белковое голодание - недостаток полноценного белка или нехватка белков в питании. Уменьшается мышечная масса, сопротивляемость к инфекциям (лимфоидная ткань). Приобретенная патология белкового обмена

Изображение слайда
1/1
18

Слайд 18: Приобретенная патология белкового обмена

Белковое голодание тяжело протекает у детей: – болезнь Квашиоркор –«красный мальчик»: гидрокахексия, депигментация-отек (задержка роста, отеки из-за гипопротеинемии, жировая инфильтрация печени, диарея, стеаторея, анемия) Приобретенная патология белкового обмена

Изображение слайда
1/1
19

Слайд 19

Нарушение переваривания и всасывания белков при инфекциях ЖКТ (холера, дизентерия), заболеваниях поджелудочной железы, гипо- и авитаминозах. Гипоксия – дефицит кислорода вызывает нарушение всех видов обмена. Биосинтез белка снижается. Это особенно влияет на синтез белков с коротким временем полужизни (факторы свертывания, некоторые гормоны) Приобретенная патология белкового обмена

Изображение слайда
1/1
20

Слайд 20: БИОСИНТЕЗ нуклеиновых кислот

Изображение слайда
1/1
21

Слайд 21: Репликация ДНК

Репликация (удвоение) – синтез дочерней молекулы ДНК на матрице материнской ДНК. Процесс идет в ядре клетки Необходим для деления клетки (передача наслед-ственной информации в неискаженном виде) Главный фермент – ДНК–полимераза Синтез идет в 3 этапа: инициация (начало синтеза), элонгация (наращивание цепи), терминация (завершение).

Изображение слайда
1/1
22

Слайд 22: Ферменты репликации

Хеликаза (ДНК-раскручивающий белок) SSB -белок (стабилизация, препятствует обратному скручиванию) Топоизомеразы (релаксация сверхспирализации) ДНК-полимеразы (синтез, контроль, репарация, заполнение брешей на отстающей цепи, деградация праймеров) Праймаза (ДНК-зависимая РНК-полимераза – синтез праймера) ДНК-лигаза (соединяющий фермент)

Изображение слайда
1/1
23

Слайд 23: инициация

Образование репликативных вилок в различных участках ДНК Синтез праймеров – небольших кусочков РНК (10 – 200 нуклеотидов), функция затравки. Вслед за праймером присоединяется ДНК – полимераза и идет удлинение дочерней цепи в направлении 5 ´→ 3 ´ Синтез одной цепи идет непрерывно – лидирующая цепь элонгация

Изображение слайда
1/1
24

Слайд 24

Синтез второй – отстающей цепи - прерывисто – фрагментами Оказаки (по 150 - 200 нуклеотидов) ДНК-полимераза имеет два активных центра: первый – распознает нуклеотиды матричной цепи ДНК, второй – отбирает нуклеотиды и связывает их между собой по принципу комплиментарности. Этап завершается вырезанием праймеров, вместо них достраиваются фрагменты ДНК и все сшивается ДНК-лигазой в единую цепь. Скорость синтеза около 100 нуклеотидов в секунду

Изображение слайда
1/1
25

Слайд 25: терминация

Наступает, когда исчерпана ДНК матрица (ДНК-полимераза уходит с матрицы) Лидирующая цепь реплицируется полностью. Праймер у 3 ´ -конца отстающей цепи разрушается и не реплицируется. Теломераза присоединяет теломеры (участки ДНК) для сохранения исходных размеров хромосом.

Изображение слайда
1/1
26

Слайд 26

Синтез ДНК ДНК праймер рнк 5 ' 3 ' 5 ' 3 ' фрагменты Оказаки ДНК ДНК

Изображение слайда
1/1
27

Слайд 27: МУТАЦИИ

Если ошибка синтеза не устраняется системами репарации, то искажение генетической программы. Сохраняющиеся при репликации изменения ДНК – мутации. Спонтанные (естественные – 10 -5 – 10 -8 на клетку) Индуцированные (воздействие различных факторов): Физических (излучения: УФ, ИК, радиация) Химические (мутагены) Биологические (вирусы)

Изображение слайда
1/1
28

Слайд 28: Мутации точечные и хромосомные

Точечные: Изменение смысла кодона – замена пар оснований (Г-Ц на А-Т) Бессмысленный коддон, не несущий информации ( → обрыв синтеза белка). Сдвиг рамки считывания информации – выпадение или вставка нуклеотида (дефектный белок)

Изображение слайда
1/1
29

Слайд 29: Транскрипция – синтез РНК

Переписывание информации Идет в ядре клетки в 3 этапа. На одной из нитей ДНК (кодирующей цепи ДНК). Главный фермент – ДНК–зависимая РНК– полимераза (транскриптаза) Инициация – Раскручивание ДНК на определенном участке (транскриптон). Присоединение фермента к промотору.

Изображение слайда
1/1
30

Слайд 30

Р Элонгация. Синтез в направлении 5 ´ →3 ´ по принципу комплементарности (А-У, Г-Ц) ДНК О Структурные гены РНК-полимераза Синтез РНК Терминация. Завершается при встрече сайта терминации («стоп»-сигнал), синтезируется еще 20-30 нуклеотидов и РНК отделяется от ДНК.

Изображение слайда
1/1
31

Слайд 31: Посттранскрипционное созревание РНК - процессинг

Кепирование – присоединение метилгуанозина к 5 ′ -концу. Полиаденилирование – присоединение к 3 ′ - концу ААУААА Сплайсинг – вырезание интронов (неинформативных участков) и сшивание экзонов (информативных участков).

Изображение слайда
1/1
32

Слайд 32: Обратная транскрипция

Синтез ДНК на матрице РНК Фермент – обратная транскриптаза (ревертаза, РНК-зависимая ДНК-полимераза) Матрицей для синтеза теломеры является РНК (фермент теломераза). Ревертаза есть у РНК-содержащих онкогенных вирусов (ретровирусы) – лейкоза, саркомы, вирусов СПИДа, герпеса.

Изображение слайда
1/1
33

Слайд 33

1. Синтез цепи ДНК на матрице РНК 2. Гидролиз матричной ДНК РНК-азой 3. Синтез на матрице ДНК второй комплиментарной цепи ДНК и встраивание ДНК в геном клетки хозяина. При определенных условиях вирусные гены могут быть активированы, что ведет к репликации и размножению вируса или развитию опухоли. Их особенность – проявление себя через длительный промежуток времени (1 - 10 лет).

Изображение слайда
1/1
34

Слайд 34: БИОСИНТЕЗ Б Е Л К А

Изображение слайда
1/1
35

Слайд 35: Активация аминокислот

Необходимым условием для синтеза белка является наличие не свободных, а активированный аминокислот. Активации аминокислот осуществляется с помощью высокоспецифичных ферментов аминоацил–тРНК-синтетаз (АРСаз) в присутствии АТФ. Ферменты находят свою аминокислоту, подходящую ей тРНК и сводят их в пару.

Изображение слайда
1/1
36

Слайд 36: Аминокислотный код (генетический код)

Передача информации о последовательности аминокислот в синтезируемой полипептидной цепи осуществляется с помощью генетического кода. Аминокислотный код (генетический код) Последовательность трех нуклеотидов, кодирующая какую либо аминокислоту.

Изображение слайда
1/1
37

Слайд 37

Свойства кода: Универсален (для всех организмов) триплетен – сочетание из четырех по три дает 64 варианта кодов, 3 из которых бессмысленные Специфичен (один триплет кодирует только одну аминокислоту) Вырожден (множествен) – 18 из 20 аминокислот кодируются более, чем одним триплетами. Целостный (непрерывный) Однонаправленный. Имеется точка считывания.

Изображение слайда
1/1
38

Слайд 38: Биосинтез белка

Осуществляется в цитоплазме, на рибосоме. Рибосома (80 S ) состоит из малой (40 S ) и большой (60 S ) субъединиц. Имеет два активных центра: П (пептидильный) и А (аминоцильный). 3 этапа: инициация, элонгация, терминация

Изображение слайда
1/1
39

Слайд 39: инициация

Происходит при участии факторов инициации, ГТФ, Mg 2+. К малой субъединице рибосомы присоединяется мРНК К инициирующему кодону АУГ по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущий метионин. Затем присоединяется большая субъединица рибосомы. Мет-тРНК в П-центре.

Изображение слайда
1/1
40

Слайд 40: элонгация

Циклический процесс В результате каждого цикла пептидная цепочка удлиняется на одну аминокислоту В А-центр рибосомы поступает А-А-тРНК, антикодон которой соответствует кодону мРНК. Действует фермент пептидилтрансфераза, происходит перенос АМК из П- в А-центр и формируется пептидная связь. Затем при участии фермента пептидилтранслоказы осуществляется перемещение мРНК на 1 кодон в направлении 5 ´ →3 ´.

Изображение слайда
1/1
41

Слайд 41: терминация

Завершается биосинтез когда в рибосому заходит терминирующий (бессмысленный) кодон Действуют факторы терминации → диссоциация рибосомы, освобождение пептида. Процессинг белков Пептид поступает в аппарат Гольджи, где идет его химическая модификация (гидроксили-рование, гликирование и т.д.), формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры.

Изображение слайда
1/1
42

Слайд 42

Синтез белка протекает со значительной затратой энергии. При активации аминокислот: АТФ до АМФ (две макроэргические связи) Инициация трансляции: ГТФ. Элонгация – 2 ГТФ: доставка аминоацил-т-РНК а А-центр рибосомы и процесс транслокации. Терминация – ГТФ. Примерная скорость синтеза – 10 - 15 аминокислот в секунду

Изображение слайда
1/1
43

Слайд 43: Регуляция синтеза белка на генетическом уровне

В генах человека закодировано около 300 000 белков, но не все они синтезируются Одни гены закрыты – репрессированы, другие открыты – индуцированы Живая клетка обладает способностью контролировать синтез белков

Изображение слайда
1/1
44

Слайд 44

Оперон – совокупность генов. Ген-регулятор – контролирует синтез специфического белка-регулятора (активатора или репрессора). Промотор – начальный сайт инициации транскипции. Ген-оператор, взаимодействует с белком-регулятором. запускает работу структурных генов. Структурные гены, участвующие в формировании мРНК.

Изображение слайда
1/1
45

Слайд 45

Если белок-регулятор взаимодействует с опера-тором, частично блокирует область промотора, это препятствует присоединению РНК-полимеразы к промотору (репрессия синтеза). Если у промотора слабая способность соединяться с РНК-полимеразой, то присоединение белка-регу-лятора перед промотором способствует присоеди-нению РНК-полимеразы (активация синтеза) Эффекторы – вещества, взаимодействующие с белками-регуляторами. Индукторы – способ-ствующие запуску транскрипции. Корепрессоры – блокада транскрипции.

Изображение слайда
1/1
46

Слайд 46: Значение этой регуляции

Приспособление организмов к меняющимся условиям окружающей среды Экономия пластического материала Функцию индукторов и корепрессоров выполняют метаболиты, гормоны, лекарства

Изображение слайда
1/1
47

Слайд 47: Схема Жакоба и Мано

Структурные гены О Схема Жакоба и Мано днк R Ген-регулятор О Р И-РНК Белок-репрессор РНК-полимераза И-РНК Синтез белков индукторы

Изображение слайда
1/1
48

Слайд 48

Структурные гены О днк R Ген-регулятор О Р И-РНК Белок-репрессор РНК-полимераза И-РНК Синтез белков индукторы

Изображение слайда
1/1
49

Слайд 49

Структурные гены О днк R Ген-регулятор О Р И-РНК Белок-репрессор РНК-полимераза И-РНК Синтез белков индукторы

Изображение слайда
1/1
50

Слайд 50

Структурные гены О днк R Ген-регулятор О Р И-РНК Белок-репрессор РНК-полимераза И-РНК Синтез белков индукторы

Изображение слайда
1/1
51

Слайд 51: Ингибиторы синтеза белка

Многие эффективные антибиотики избирательно взаимодействуют с белками бактериальных рибосом, ингибируют их синтез белка Токсины бактерий, растительные яды, антистатики, противоопухолевые и антивирусные препараты.

Изображение слайда
1/1
52

Слайд 52: Ингибиторы репликации

Антибиотики – актиномицин Д, новобиоцин Алкилирующие агенты (иприт) Аналоги азотистых оснований и нуклеозидов (5-бромурацил, идуксоридин – включается в структуру ДНК вируса и тормозит его репликацию) Мутагены – Н 3 РО 4, азотная кислота, химические яды

Изображение слайда
1/1
53

Слайд 53: Ингибиторы транскрипции

Антибиотики – рифампицин (связывается с РНК-полимеразой и препятствует началу транскрипции) Аналоги нуклеозидов (цитозин, арабинозид) Алкалоиды (винкристин, винбластин) Мутагены – (яд белой поганки – α -амонитин)

Изображение слайда
1/1
54

Слайд 54: Ингибиторы трансляции

Антибиотики: Тетрациклин тормозит связывание с 30 S субъединицей рибосомы и блокирует присоединение аминоацил-т-РНК в А-центр Стрептомицин ингибирует инициацию трансляции Эритромицин присоединяется к 50 S субъединице рибосомы и ингибирует транслоказу Левомицетин присоединяется к 50 S субъединице рибосомы и ингибирует пептидилтрансферазу Дифтерийный токсин – инактивирует 1 из белковых факторов элонгации.

Изображение слайда
1/1
55

Последний слайд презентации: РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

Благодарю за внимание !

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже