Презентация: Прості та складні білки

Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки Іонний тип зв»язку між білками та фосфоліпідами Прості та складні білки Прості та складні білки Прості та складні білки
1/23
Средняя оценка: 4.3/5 (всего оценок: 71)
Скачать (1189 Кб)
Код скопирован в буфер обмена
1

Первый слайд презентации

Прості та складні білки

2

Слайд 2

ПРОСТІ БІЛКИ

3

Слайд 3

1. АЛЬБУМІНИ І ГЛОБУЛІНИ містяться в плазмі крові, у клітинах і біологічних рідинах організму. Є глобулярними білками Альбуміни - ► Невелика Мм (15-70 тис) ► Негативний заряд і кислі властивості (багато глутамінової кислоти) ► Висока адсорбційна здатність → транспортна роль (переносять іони металів, ліки, жирні кислоти, пігменти) Глобуліни – Мм більше 100 000 ► Нерозчинні у воді ► Слабокислі або нейтральні ► Осаджуються в менш концентрованих розчинах сульфата амонію, ніж альбуміни ► Транспортують мінеральні речовини, гормони. Жирні кислоти, вітаміни, бкруть участь у згортанні крові, виконують захисну функцію (антитіла)

4

Слайд 4

2. Гістони (від грецьк. Histos - тканина) - тканинні білки багатоклітинних організмів, зв”язані з ДНК хроматину. ► Невелика Мм (11000-24000) ► Різко виражені основні ознаки (ІЕТ – 9,5-12,0) ► Мають тільки третинну структуру 5 типів гістонів: H1, Н2А, Н2В, Н3 і Н4 ► В природних умовах міцно зв”язані з ДНК і виділяються у складі нуклеопротеїда. Зв”язок гістон - ДНК електростатичний ► Основні функції – структурна (приймають участь у стабілізації просторової структури ДНК, а отже хроматину і хромосом), регуляторна (здатні блокувати передачу генетичної інформації від ДНК до РНК)

5

Слайд 5

3. ПРОТАМІНИ – ► Володіють найменшою Мм (4000-12000) ► Різко виражені основні властивості ► Є полікатіонними білками, зв”язуються з ДНК в хроматині сперміїв Представники: сальмін (протамін з молоки лосося), клупеїн (з ікри оселедця), скумбрин (з молоки скумбрії) Основна функція – структурна (сприяють компактній формі ДНК сперматозоїдів) 4. ПРОЛАМІНИ – рослинні білки, містяться у клейковині насіння злакових Характерна особливість – нерозчинність у воді, сольових розчинах, кислотах, лугах (за рахунок наявності неполярних АК і проліна) Представники : зеїн (виділений з кукурудзи), оризеїн (з рису) 5. ГЛЮТЕЛІНИ – рослинні білки, нерозчинні у воді, розчинах солей, етанолі. Розчинні у слабких розчинах лугів, що пов”язано з переважанням аргініну і проліну.

6

Слайд 6

6. ПРОТЕНОЇДИ АБО СКЛЕРОПРОТЕЇНИ ► Входять до складу опорних та покривних тканин – кісток, хрящів, зв”язок, волосся, нігтів, шкіри тощо. ► Стійкі до дії фізичних і хімічних чинників ► Погано засвоюються організмом ► Є фібрилярними білками, утворюють багатомолекулярні ниткоподібні комплекси – фібрили Представники: Колаген – найпоширеніший білок у тваринному світі, в тілі людини його вміст – 30% від усіх білків Є основним білком сполучної тканини Еластин – входить до складу сполучної тканини, частково перетравлюється, міститься у тканинах, які перводично розтягують і скорочуються (кровоносні судини, легені) Кератини – фібрилярні білки епідермісу, шкіри, волосся, нігтів Містять багато сірковмісних АК. ППЛ кератинів утворюють α -спіраль, об”єднання 3-х таких ланцюгів утворюють протофібрилу, спіральний джгут із декількох протофібрил утворює мікрофібрилу, а з декількох мікрофібрил – макрофібрилу. Кожна волосинка містить сотні макрофібрил

7

Слайд 7

Молекула колагену – правозакручена спіраль з 3-х -ланцюгів. Таке утворення називається тропоколаген. ♦ Один виток спіралі містить 3 АЗ. ♦ Мм 300 кДА, довжина 300 нм. ♦ Високий вміст гліцина, низький сірковмісних АК, відсутній триптофан ♦ 21% нестандартних АК: 3-гідроксипролін, 5-гідроксилізин, 4-гідроксипролін ♦ Кожний з ланцюгів складається з тріади АК: 1 - ш а – гліцин 2-га – пролін або лізин 3-тя – будь яка, крім перерахованих

8

Слайд 8

СКЛАДНІ БІЛКИ

9

Слайд 9

ХРОМОПРОТЕЇНИ – простий білок + окрашений небілковий компонент Розрізняють: гемопротеїни (у якості простетичної групи залізо), магнійпорфірини і флавопротеїни (містять похідні ізоалоксазину) Біологічні функції : участь у процесах фотосинтезу, дихання клітин і усього організму, транспорт кисню і діоксиду вуглецю, окисно-відновних реакціях, світло- та кольоросприйняття Гемопротеїни (гемоглобін та його похідні, міоглобін, хлорофілвмісні білки та ферменти). Містять у якості небілкового компоненту структурно подібні залізо- (або магній)порфірини, але різні білки Гемоглобін – глобін + гем

10

Слайд 10

Пірольне кільце

11

Слайд 11

Протопорфірин ІХ (1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивініл-6,7-дипропіоновокислий порфін) Гем Основою структури простетичної групи є порфіринове кільце, яке є похідним тетрапіррольної сполуки – порфірину. Порфірин складається з 4-х заміщених пірролів Піроли з”єднані метиновими містками (- СН=) Незаміщений порфірин – порфін (в молекулі гема порфін представлений у вигляді протопорфірину ІХ, який містить: ♦4 метильні групи -СН3 ♦ 2 вінільні грукпи – СН= СН2 ♦ 2 залишки пропіонової кислоти) Протопорфірин приєднує залізо і перетворюється на гем

12

Слайд 12

Протопорфірин ІХ (1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивініл-6,7-дипропіоновокислий порфін) Гем

13

Слайд 13

Залізо 4-ма зв”язками утворює комплекс з порфірином 5- м з”єднується з імідазольною групою гістидину білкової молекули 6-м - з киснем, СО, цінідами тощо Похідні гемоглобіна: Оксигемоглобін – Hb О2 Карбоксигемоглобін – Hb СО Метгемоглобін - MetHb

14

Слайд 14

Дж. Кендрю і М.Перутц розшифрували конформацію гемоглобіна і міоглобіна (Нобелівська премія 1962р) В 1-му еритроциті – 340 млн. молекул гемоглобіна Hb А - позначення гемоглобіна дорослої людини – 4 ППЛ (2 α - містять по 141 АЗ, та 2 β - містять по 146 АЗ)

15

Слайд 15

Хвороби гемоглобінів – гемоглобінози Приклад – серповинно-клітинна анемія Причина: заміна глутамінової кислоти в 6-му положенні з N -кінця на валін в β - ланцюгах гемоглобіна HbS

16

Слайд 16

ФЛАВОПРОТЕЇНИ – простетичні групи представлені ізоаллоксазиновими похідними – окисненими флавінмононуклеотидом (ФМН) і флавінаденіннуклеотидом (ФАД) ► Входять до складу оксидоредуктаз – ферментів, які каталізують окиснювально-відновлювальні реакції у клітині. ► Деякі містять іони металів. ► Деякі ферменти містять негемове залізо :ксантиноксидаза, альдегідоксидаза тощо ► Залізо зв”язане з атомом сірки залишку цистеїну. ► Приймають участь у транспорті електронів

17

Слайд 17

НУКЛЕОПРОТЕЇНИ – білок + нуклеїнова кислота Містяться в усіх клітинах тваринних і рослинних організмів, мікробах і вірусах Поділяють на дезоксирибонуклеопротеїни (ДНП) та рибонуклеопротеїни (РНП) Білкова частина головно представлена гістонами протамінами Н1, Н2А, Н2В, Н3, Н4 ДНП – складова частина ядер клітин РНП входить головно до складу рибосом Біологічна роль пов”язана з нуклеїновою кислотою у процесах біосинтезу білка, передачі спадковості Зв”язкок між білковою та небілковою частинами – електростатичний

18

Слайд 18

Модель віруса частинки мозаїчної хвороби тютюна Спіраль ДНК Субодиниці білка

19

Слайд 19

ЛІПОПРОТЕЇНИ – простетична група представлена ліпідом (нейтральні жири, вільні ЖК, фосфоліпіди, холестероли) ♦ Входять до складу мембран, у вільному стані є у плазмі крові ♦ Тромбопластичний білок тканини легень ♦ Ліповітелін жовтка ♦ Фосфоліпіди молока Поділяють: ♦ Ліпопротеїни високої щільності ♦ Ліпопротеїни низької щільності ♦ Хіломікрони В утворенні ліпопротеїнів беруть участь нековалентні сили, що визначається наявністю або відсутністю у ліпідній частині іонізованих груп атомів Якщо небілкова частина – фосфоліпід, то виникає іонний тип зв”язку

20

Слайд 20: Іонний тип зв»язку між білками та фосфоліпідами

21

Слайд 21

Фосфопротеїни – фосфорна кислота зв”язана складноефірним зв”язком з білковою молекулою через гідроксильні групи - оксиамінокислот, головно серину і треоніну Представники: казеїноген молока, вітелін, фосвітин з жовтка курячих яєць, овальбумін з білка курячого яйця, іхтулін з ікри риб

22

Слайд 22

Металопротеїни – білок + іони одного або декількох металів 1. Білки, які містять негемове залізо А) Феритин Б) Трансферин В) Гемосидерин 2. Білки, які координаційно зв”язані з атомами металів у складі складних білків-ферментів А) алкогольдегідрогеназа – містить цинк Б) Пероксидаза – містить F е 2+, F е 3+ В) АТФази – містять Mg 2+, Ca 2+, Na +, K +

23

Последний слайд презентации

Глікопротеїни – простетична група представлена вуглеводами та їхніми похідними. Зв”язок між вуглеводним компонентом і білковою частиною здійснюється через одну з 3-х АК: аспарагін, серин, треонін Представники: Інтерферони Усі білки плазми крові (за виключенням альбумінів) Деякі гормони Глікопротеїни у складі слини (муцин), у складі яєчного білка (овомукоїд), у складі кісткової та хрящової тканини тощо

Похожие презентации

Ничего не найдено