Презентация на тему: Обмен белков и аминокислот

Обмен белков и аминокислот
План лекции
Суточная потребность в белке
Обмен белков и аминокислот
Обмен белков и аминокислот
Биологическая ценность белков определяется
Переваривание белков в ЖКТ Специфичность действия протеаз
Обмен белков и аминокислот
Транспорт аминокислот
Нарушение транспорта аминокислот
Толстый кишечник
Внутриклеточное переваривание
Обмен аминокислот
Трансаминирование –перенос аминогруппы с аминокислоты на α -кетокислоту. При этом количество аминокислот не меняется, т.к. образуются новая аминокислота и α
Трансаминирование
Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Коферментами аминотрансфераз являются производные витамина В 6 (пиридоксина)
Механизм трансаминирования – образование шиффовых оснований (1стадия)
Дезаминирование - отщепление аминогруппы с образованием аммиака
Реакции дезаминирования подвергаются все аминокислоты кроме ЛИЗ
Непрямое (трансдезаминирование) – основной путь катаболизма аминокислот
Основные источники NH 3
Симптомы гипераммониемии: головокружение, тошнота, рвота, судороги, потеря сознания, отек мозга
Механизм токсического действия аммиака
Лечение больных с гипераммониемией направлено на снижение концентрации NH 3
В обезвреживании NH 3 – центральная роль принадлежит ГЛУ
Глюкозо-аланиновый цикл – это образование АЛА в мышцах, его перенос в печень и перенос глюкозы, синтезированной в печени, обратно в мышцы
Основной путь обезвреживания NH 3 в ЦНС – с интез глутамина под действием глутаминсинтазы
В кишечнике глутамат подвергается трансаминированию с пируватом
В почках происходит гидролиз глутамина под действием глутаминазы, активность которой возрастает при ацидозе
Орнитиновый цикл (только в печени)
Орнитиновый цикл
Орнитиновый цикл
Орнитиновый цикл
Декарбоксилирование аминокислот – отщепление α -карбоксильной группы аминокислот с образованием аминов
Биогенные амины
Биогенные амины
Биогенные амины Ацетилхолин – нейромедиатор вегетативной нервной системы
Основные метаболические превращения фенилаланина и тирозина
Фенилкетонурия
Синтез катехоламинов в надпочечниках
В щитовидной железе синтезируются йодтиронины
Обмен серосодержащих аминокислот
C интез цистина
C интез S -аденозилметионина ( SAM )
Перенос одноуглеродных групп
SAM – донор метильных групп
1/47
Средняя оценка: 4.2/5 (всего оценок: 37)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (7778 Кб)
1

Первый слайд презентации: Обмен белков и аминокислот

Лекция

Изображение слайда
2

Слайд 2: План лекции

Азотистый баланс, биологическая ценность белков пищи Переваривание белков в ЖКТ Всасывание аминокислот в кишечнике Гниение белков в толстом кишечнике Внутриклеточное переваривание белков Трансаминирование Прямое и непрямое дезаминирование аминокислот Аммиак – токсический продукт обмена аминокислот Пути обезвреживания аммиака Биосинтез мочевины Декарбоксилирование аминокислот, биогенные амины Особенности обмена фенилаланина и тирозина Особенности обмена серосодержащих аминокислот

Изображение слайда
3

Слайд 3: Суточная потребность в белке

За сутки в организме взрослого человека распадается и вновь синтезируется до 400 г белка, 25%, т.е. 100 г белка расщепляется необратимо У взрослого человека с учетом потери с волосами, ногтями, слущивания клеток, суточная потребность составляет 100-120 г, у детей - 55-72 г

Изображение слайда
4

Слайд 4: Обмен белков и аминокислот

В организме – 15 кг белков Аминокислоты в составе белков и свободные (35 г) 100 г, в том числе: с мочой в виде остаточного азота 5-7 г азота = 30-45 г белка 100-120 г с пищей

Изображение слайда
5

Слайд 5

Азотистый баланс - это разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота. Азотистый баланс зависит от количества белков в пище, т.к. 95% азота содержится в аминокислотах, т.е. в белках В состоянии азотистого равновесия организм человека выделяет примерно 15 г « остаточного азота » в сутки; 85% азота выделяется с мочой в виде мочевины, около 5% в виде креатинина, остальные 10% – это аммонийные соли, мочевая кислота и другие формы. Положительный азотистый баланс бывает у детей Отрицательный азотистый баланс бывает при старении, голодании, при хронических заболеваниях

Изображение слайда
6

Слайд 6: Биологическая ценность белков определяется

Аминокислотным составом Соотношением заменимых и незаменимых аминокислот: 6:1 Степенью усвоения т.е. как они подвергаются действию протеаз Полноценные : белки яиц и молока – 100; говядины – 98; кукурузы – 36; шерсть – 0. Неполноценные: желатин, коллаген

Изображение слайда
7

Слайд 7: Переваривание белков в ЖКТ Специфичность действия протеаз

Профермент Место синтеза Место активации и активатор Связь Пепсиноген Слизистая желудка Полость желудка. Отщепление N-концевого пептида (42 аминокислоты) от пепсиногена под влиянием HCl и самого пепсина (аутокатализ) x-Тир- -x-Фен- Лей-Глу Трипсиноген Поджелудочная железа Полость тонкого кишечника. Отщепление N-концевого гексапептида от трипсиногена при участии энтеропептидазы, выделяемой клетками кишечника, с последующим аутокатализом под влиянием самого трипсина Арг-х, Лиз-х Химотрипси ноген Поджелудочная железа Полость тонкого кишечника. Под влиянием трипсина -Тир-x- -Фен-x- -Три-x-

Изображение слайда
8

Слайд 8

СО 2 К + НСО 3 - Н + С l - С l - Н 2 О СО 2 Н 2 СО 3 НСО 3 - + Н + С l - Клетки желудка Плазма рН 7,2 Просвет Желудка рН 1,0 – 2,0 Образование соляной кислоты в желудке

Изображение слайда
9

Слайд 9: Транспорт аминокислот

Активный, Na -зависимый (Симпорт) Транспортеры (специфические переносчики): Нейтральных, с короткими радикалами – АЛА, СЕР, ТРЕ Нейтральных, с длинными радикалами – ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ Основных – ЛИЗ, АРГ, орнитин, цистин Кислых – ГЛУ, АСП Иминокислот – ПРО, ОКСИПРОЛИН γ - Γ аммаглутамилтрансфераза ( γ -глутамильный цикл )

Изображение слайда
10

Слайд 10: Нарушение транспорта аминокислот

Болезнь Хартнупа – дефект переносчика нейтральных аминокислот Иминоглицинурия – ПРО, оксипролин, ГЛИ Цистинурия – ЦИС, ЛИЗ, АРГ, орнитин Синдром Фанкони – дефект переносчика кислых аминокислот ГЛУ, АСП Целиакия – чувствительность к белку злаков – глютену

Изображение слайда
11

Слайд 11: Толстый кишечник

Брожение, гниение – результат действия кишечных бактерий: образуются газы СН 4, СО 2, Н 2 S, уксусная, молочная, масляная кислоты Аминокислоты декарбоксилируются ферментами кишечных бактерий с образованием токсических аминов – птомаинов : Лизин → кадаверин Аргинин → агматин Тирозин → крезол, фенол Орнитин → путресцин Триптофан → скатол, индол Цистеин → этилмеркаптан, метилмеркаптан → СН 4 и Н 2 S Аммиак, образовавшийся при дезаминировании, в печени превращается в мочевину.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Внутриклеточное переваривание

Лизосомы – 40 гидролаз Эндоцитоз, фагоцитоз Катепсины – тканевые ферменты

Изображение слайда
13

Слайд 13: Обмен аминокислот

Пути поступления аминокислот: а) транспорт из внеклеточной жидкости (при всасывании пищевых аминокислот); б) синтез заменимых аминокислот; в) внутриклеточный гидролиз белков. Пути потребления аминокислот: а) синтез белков и пептидов; б) синтез небелковых азотсодержащих соединений (никотинамид, КоА, фолиевая кислота, адреналин, норадреналин, ацетилхолин); в) синтез углеводов с использованием углеродных скелетов аминокислот; г) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот; д) окисление до конечных продуктов обмена.

Изображение слайда
14

Слайд 14: Трансаминирование –перенос аминогруппы с аминокислоты на α -кетокислоту. При этом количество аминокислот не меняется, т.к. образуются новая аминокислота и α -кетокислота

Трансаминирование – начальный этап катаболизма аминокислот и первая стадия непрямого дезамирования, происходит во многих тканях. Наиболее активно – в печени. Трансаминированию подвергаются все аминокислоты кроме ЛИЗ и ТРЕ Аминотрасферазы обладают субстратной специфичностью. Коферментом является пиридоксальфосфат Основные доноры аминогрупп – ГЛУ, АСП, АЛА В клинике определяют активность АСТ (норма 8-40 ЕД) и АЛТ (норма 5-30 ЕД)

Изображение слайда
15

Слайд 15: Трансаминирование

Аминокислота NH 3 NH 3 α -кетокислота Орнитиновый цикл Пируват ацетил-КоА мочевина Глюкоза Липиды, Кетоновые тела экскреция С калом 5% С мочой 85% мочевина 3% NH 4 α -кетоглутарат, фумарат, оксалоацетат, сукцинил-КоА цикл Кребса

Изображение слайда
16

Слайд 16: Аланинаминотрансфераза (АЛТ)

Изображение слайда
17

Слайд 17: Коферментами аминотрансфераз являются производные витамина В 6 (пиридоксина)

Изображение слайда
18

Слайд 18: Механизм трансаминирования – образование шиффовых оснований (1стадия)

Субстрат 1 - аминокислота Продукт 1 - кетокислота Н 2 О Н 2 О

Изображение слайда
19

Слайд 19: Дезаминирование - отщепление аминогруппы с образованием аммиака

Существует четыре типа реакций: 1. Восстановительное дезаминирование ( +2H + ) R-CH(NH 2 )-COOH + 2H → R-CH 2 -COOH + NH 3 2. Гидролитическое дезаминирование (+H 2 О) R-CH(NH 2 )-COOH + HOH → R-CH(ОН)-COOH + NH 3 3. Внутримолекулярное дезаминирование R-CH(NH 2 )-COOH → R-CH=CH-COOH + NH 3 4. Окислительное дезаминирование (+1/2 О 2 ) R-CH(NH 2 )-COOH + 1/2O 2 → R-C(=О)-COOH + NH 3

Изображение слайда
20

Слайд 20: Реакции дезаминирования подвергаются все аминокислоты кроме ЛИЗ

Окислительное (прямое дезаминирование) – фермент ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА, ММ 312 к D, состоит из 6 субъединиц, кофермент НАД +, субстратом является ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА является регуляторным ферментом аминокислотного обмена, аллостерические ингибиторы: АТФ, ГТФ, НАДН; активаторы: АДФ, кортизол. Неокислительное (гидролитическое) СЕРИН, ТРЕОНИН, ЦИСТЕИН, ГИСТИДИН Непрямое (трансдезаминирование) все остальные аминокислоты

Изображение слайда
21

Слайд 21: Непрямое (трансдезаминирование) – основной путь катаболизма аминокислот

I этап – трансаминирование с α -кетоглутаратом с образованием ГЛУ П этап – окислительное дезаминирование ГЛУ в митохондриях с образованием кетокислоты

Изображение слайда
22

Слайд 22: Основные источники NH 3

Аминокислоты, биогенные амины, нуклеотиды NH 3 транспортируется из тканей в печень в виде 3 соединений: Глутамина Аланина Аммиака При гипераммониемии в крови повышается уровень NH 3 ГЛУ и АЛА

Изображение слайда
23

Слайд 23: Симптомы гипераммониемии: головокружение, тошнота, рвота, судороги, потеря сознания, отек мозга

Основной диагностический признак – повышение концентрации NH 3 в крови. В норме 25-40 мкМоль/л. Все симптомы гипераммониемии – проявление действия NH 3 на ЦНС Заболевания печени (гепатиты, цирроз и др.) Другие вирусные заболевания, т.к. вирусы ингибируют активность карбамоилфосфатсинтетазы I Генетический дефект ферментов орнитинового цикла

Изображение слайда
24

Слайд 24: Механизм токсического действия аммиака

NH 3 легко проникает через мембраны в клетки В митохондриях – гипоэнергетическое состояние, т.к.сдвигает вправо реакцию α -кетогглутарат + N А DH + H + + NH 3 глутамат + NAD + В ЦНС сдвигается вправо реакция: глутамат глутамин Повышение осмотического давления отек мозга; снижение синтеза ГАМК; нарушение проведения нервного импульса, судороги В крови – алкалоз, накопление СО 2, гипоксия, от которой страдает ЦНС

Изображение слайда
25

Слайд 25: Лечение больных с гипераммониемией направлено на снижение концентрации NH 3

Малобелковая диета Введение в организм с пищей фенилацетата и бензоата при гипераммониемии I типа (дефект Карбамоилфосфатсинтазы I ) Фенилацетат конъюгируется с ГЛН и выводится почками в виде фенилацетилглутамина Бензоат конъюгируется с ГЛИ и выводится почками в виде гиппуровой кислоты Цитруллина и орнитина при гипераммониемии I I типа

Изображение слайда
26

Слайд 26: В обезвреживании NH 3 – центральная роль принадлежит ГЛУ

Основной реакцией обезвреживания NH 3 в мышцах, мозге и в других тканях является синтез ГЛН под действием глутаминсинтазы ГЛН легко транспортируется через клеточные мембраны и поступает из тканей в кровь.

Изображение слайда
27

Слайд 27: Глюкозо-аланиновый цикл – это образование АЛА в мышцах, его перенос в печень и перенос глюкозы, синтезированной в печени, обратно в мышцы

Изображение слайда
28

Слайд 28: Основной путь обезвреживания NH 3 в ЦНС – с интез глутамина под действием глутаминсинтазы

Источники NH 3 : АМФ, аминокислоты (в 8 раз больше, чем в крови), биогенные амины α -кетогглутарат Кетоновые тела (энергия) 2 NH 3 Глутаминовая кислота 2 NH 3 путем декарбоксилирования в ГАМК Глутамин удаляется через ГЭБ Печень мочевина

Изображение слайда
29

Слайд 29: В кишечнике глутамат подвергается трансаминированию с пируватом

Глутамин Глутамат Пируват Фекалии α -кетогглутарат Аланин Печень Мочевина NH 3

Изображение слайда
30

Слайд 30: В почках происходит гидролиз глутамина под действием глутаминазы, активность которой возрастает при ацидозе

Н + NH 4 А Глутамин Cl -, SO 4 -2 Экскреция (0,5 г солей аммония в сутки защищает от потерь Na + и K + ) Глутамат NH 3

Изображение слайда
31

Слайд 31: Орнитиновый цикл (только в печени)

Обезвреживание NH 3 Синтез АРГИНИНА Молекула мочевины содержит 2 атома N : 1 атом из NH 3 – поступает в печень с кровью воротной вены 2 атом из АСП – образуется в печени В составе мочевины выделяется до 90% N Экскреция мочевины в норме составляет примерно 25 г/сутки

Изображение слайда
32

Слайд 32: Орнитиновый цикл

Реакции орнитинового цикла протекают в цитоплазме. 1-я реакция протекает в матриксе митохондрий: синтез карбамоилфосфата из аммиака (NH 4 + ) и бикарбонат-иона, фермент карбамоил-фосфат синтетаза :

Изображение слайда
33

Слайд 33: Орнитиновый цикл

Аммиак пересекает внутреннюю митохондриальную мембрану в составе аминокислоты цитруллин. Реакция катализируется ферментом орнитин-транскарбамоил-синтетазой ( ОТ-к ):

Изображение слайда
34

Слайд 34: Орнитиновый цикл

Изображение слайда
35

Слайд 35: Декарбоксилирование аминокислот – отщепление α -карбоксильной группы аминокислот с образованием аминов

Реакция катализируется декарбоксилазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Продукты декарбоксилирования – биогенные амины – обладают высокой биологической активностью. Инактивация биогенных аминов серотонина, норадреналина, ГАМК происходит путем их дезаминирования и окисления. Реакцию катализирует FAD-зависимая моноаминооксидаза (МАО). Инактивация адреналина и гистамина происходит путем метилирования с участием SAM

Изображение слайда
36

Слайд 36: Биогенные амины

Серотонин – вазоконстриктор, сокращает гладкую мускулатуру, антидепрессант Мелатонин регулирует суточные и сезонные изменения метаболизма

Изображение слайда
37

Слайд 37: Биогенные амины

Изображение слайда
38

Слайд 38: Биогенные амины Ацетилхолин – нейромедиатор вегетативной нервной системы

донор метильных групп – SAM серин→этаноамин→холин

Изображение слайда
39

Слайд 39: Основные метаболические превращения фенилаланина и тирозина

Блокирование реакций при фенилкетонурии (1-фенилаланингидроксилаза), тирозинозе (2-п-гидрокси-фенилпируватдиоксигеназа), альбинизме (3) и алкаптонурии (4-диоксигеназа гомогентизиновой кислоты).

Изображение слайда
40

Слайд 40: Фенилкетонурия

Наследственное заболевание – мутация в гене фенилаланингидроксилазы – в крови накапливаются фенилаланин, фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, фенилацетилглутамин Концентрация фенилаланина в крови повышается в 20-30 раз (в норме 1-2 мг/дл), в моче – в 100-300 раз (в норме 30 мг/дл) Концентрация фенилпирувата и фениллактата в моче достигает 300-600 мг/дл ( в норме отсутствует) Нарушение умственного и физического развития связано с токсическим действием фенилаланина, фенилпирувата, фениллактата, фенилацетата, тормозящих синтез нейромедиаторов – дофамина, норадреналина, серотонина

Изображение слайда
41

Слайд 41: Синтез катехоламинов в надпочечниках

а – Тирозингидроксилаза (О 2, Н 4 БП, НАДФН ) б – ДОФА-декарбоксилаза ( ПФ ) в- Дофамингидроксилаза (О 2, Н 4 БП ) г - Фенилэтаноламин- N- метилтрансфераза ( SAM – донор метильной группы )

Изображение слайда
42

Слайд 42: В щитовидной железе синтезируются йодтиронины

Изображение слайда
43

Слайд 43: Обмен серосодержащих аминокислот

Изображение слайда
44

Слайд 44: C интез цистина

Изображение слайда
45

Слайд 45: C интез S -аденозилметионина ( SAM )

Изображение слайда
46

Слайд 46: Перенос одноуглеродных групп

Реакция, в которой переносится метильная группа (-СН 3 ), называется реакцией метилирования. Донором метильной группы служит S-аденозилметионин (SAM), который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой.

Изображение слайда
47

Последний слайд презентации: Обмен белков и аминокислот: SAM – донор метильных групп

Изображение слайда