Презентация на тему: Обмен белка и аминокислот

Обмен белка и аминокислот
Потребность в белках и нормы белкового питания
Потребности в белковой пище
Потребность в белках
Внешний обмен белка (переваривание, гидролиз)
Обмен белка и аминокислот
Роль соляной кислоты
Регуляция синтеза соляной кислоты
ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН
Панкреатические протеиназы
Панкреатические протеиназы
Всасывание аминокислот в кишечнике
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Гниение белков в кишечнике
Обезвреживание продуктов гниения в печени
Внутриклеточный протеолиз
Защита от протеолиза
Промежуточный обмен аминокислот.
Метаболические функции аминокислот
СИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
Дезаминирование аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Окислительное дезаминирование
Окислительное дезаминирование
Обмен белка и аминокислот
Трансаминирование
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Декарбоксилирование аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Конечные продукты белкового обмена
Механизмы токсичности аммиака
Пути обезвреживания аммиака
АММИАК
Образование амидов дикарбоновых кислот
Восстановительное аминирование кетокислот
Синтез азотистых оснований (пиримидинов)
Аммониогенез в почках
Синтез креатинина
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Орнитиновый цикл синтеза мочевины (цикл Кребса, Ханзеляйта)
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Обмен белка и аминокислот
Конечные продукты азотистого обмена
Конечные продукты азотистого обмена
Обмен белка и аминокислот
1/62
Средняя оценка: 4.3/5 (всего оценок: 88)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (416 Кб)
1

Первый слайд презентации: Обмен белка и аминокислот

Катаболизм: 1. гидролиз белка до аминокислот (внешний этап в полости ЖКТ), в лизосомах клеток. 2. дезаминирование, декарбоксилирование, окисление углеродного скелета и специфические превращения аминокислот по радикалу. Анаболизм: 1.биосинтез аминокислот 2. биосинтез белков

Изображение слайда
2

Слайд 2: Потребность в белках и нормы белкового питания

Белки – незаменимый компонент пищи, практически единственный источник азота для синтеза аминокислот и азотистых оснований. В норме у здоровых взрослых людей количество потребляемого азота и выводимого азота примерно одинаково ( N 2 – баланс равен нулю ( азотистое равновесие ). Отрицательный азотистый баланс характерен для пожилого возраста, голодания, раковой кахексии, ожоговой болезни, длительной инфекции. Положительный – беременные женщины и младенцы.

Изображение слайда
3

Слайд 3: Потребности в белковой пище

Коэффициент Рубнера (коэффициент изнашивания) = 53 мг N 2 /кг массы тела. 23 г белка распадается ежесуточно. Т 50 для белков всего тела = 80 суткам. Медленнее всего обновляются белки соединительной и мышечной ткани ( до полугода), быстрее всего – белки крови (10 -14 дней), ферменты, гормоны, рецепторы

Изображение слайда
4

Слайд 4: Потребность в белках

Физиологический минимум = 35 -50 г в сутки. Оптимум – 85 -100 г в сутки Качество поступающего белка (биологическая ценность) определяется его аминокислотным составом и биологической доступностью (животный или растительный белок) и растворимостью (способностью гидролизоваться). Наибольшей биологической ценностью обладают яичный альбумин и казеиноген молока. 400 – 500 г белка ежесуточно синтезируется в организме ( до 300 г экзогенных и эндогенных аминокислот подвергается реутилизации ). Аминоацидурия ограничена в норме (реабсорбция!) и касается в основном заменимых аминокислот.

Изображение слайда
5

Слайд 5: Внешний обмен белка (переваривание, гидролиз)

Поэтапный протеолиз белков до аминокислот, лишение их видоспецифичности и антигенности. Главными компонентами желудочного сока являются : НС L ( выделяется обкладочными клетками). Муцин – гликопротеин образующий защитную слизь (выделяется добавочными клетками). Пепсиноген – предшественник пепсина (выделяется главными клетками слизистой оболочки желудка). Химозин (реннин) у грудных детей.

Изображение слайда
6

Слайд 6

Изображение слайда
7

Слайд 7: Роль соляной кислоты

1. Создает кислую среду в полости желудка (рН 1,5 -2), условия для самоактивации (автокатализа) пепсина. 2. Денатурирует пищевые белки, улучшая их протеолиз. Оказывает бактерицидное действие. Регулирует поступление пищевой массы из желудка в 12 –перстную кишку.

Изображение слайда
8

Слайд 8: Регуляция синтеза соляной кислоты

Гистидин  гистамин – активация аденилатциклазы – активация фосфопротеинкиназы с участием цАМФ – фосфорилирование карбангидразы (активация) ключевого фермента в синтезе соляной кислоты в эпителиальных клетках желудка.

Изображение слайда
9

Слайд 9: ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН

Пепсин – простой одноцепочечный белок, карбоксильная (в активном центре асп-асп) эндопротеиназа. Активируется в кислой среде при отщеплении N -концевого пептида из 40 аминокислот (в основном катионных), блокирующего активный центр фермента ( внутримолекулярный автокатализ ). Сайтспецифичност ь в отношении гидролиза пептидной связи, образованной NH 2 группой лей, фен,тир или СООН группой глу или глн.

Изображение слайда
10

Слайд 10: Панкреатические протеиназы

Синтезируются в виде проферментов и активируются лимитированным протеолизом в просвете 12 – перстной кишки. Сериновые эндогенные сайтспецифичные протеиназы.(Оптимум рН в слабощелочной среде обеспечивается бикарбонатами сока поджелудочной железы). Инициирует активацию энтерокиназа, фиксированная на поверхности энтероцитов. Энтерокиназа отщепляет N -концевой пептид трипсиногена. При этом формируется активный центр фермента. Далее – автокатализ.

Изображение слайда
11

Слайд 11: Панкреатические протеиназы

Трипсин обеспечивает активацию проэластазы, прокарбоксипептидазы, химотрипсиногена, отщепляя N –концевые пептиды. Каскад протеолитических эндо- и экзо- протеиназ, дипептидаз ЖКТ обеспечивает гидролиз белков пищи до свободных аминокислот.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Всасывание аминокислот в кишечнике

В мембранах энтероцитов кишечных ворсинок – несколько систем активного транспорта ( Na + -зависимый симпорт), для аминокислот с различными радикалами. g - глютамилтранспептидаза – фермент, способный осуществлять трансмембранный перенос аминокислот и пептидов.

Изображение слайда
13

Слайд 13

Изображение слайда
14

Слайд 14

Изображение слайда
15

Слайд 15: Гниение белков в кишечнике

Реакции дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот с участием бактериальных ферментов. В кишечнике накапливаются токсичные, биологически-активные вещества: Крезол, фенол, индол, скатол, путресцин, кадаверин, аммиак, сероводород.

Изображение слайда
16

Слайд 16: Обезвреживание продуктов гниения в печени

Неспецифические, индуцибельные ферменты микросом печени: ФАФС–трансфераза, УДФ-трансфераза образуют парные, нетоксичные, растворимые соединения с различными субстратами (эндогенными и экзогенными) – глюкурониды или сульфаты.

Изображение слайда
17

Слайд 17: Внутриклеточный протеолиз

Лизосомы. Кислые гидролазы: тиоловые и аспартатные протеиназы (катепсины В, L, H, D ), гидролизующие белки. Олиго- и дипептиды м.б. гидролизованы в цитоплазме. Высокоизбирательные протеасомные гидролитические комплексы в цитоплазме для удаления дефектных, поврежденных или регуляторных, короткоживущих белков. Для этого существует регуляторный, распознающий комплекс, «помечающий» белки, подлежащие деградации ( убиквитин ).

Изображение слайда
18

Слайд 18: Защита от протеолиза

Как в клетках, так и во внеклеточном пространстве, в крови работают и системы протеолиза и антипротеолитической защиты. Механизмы защиты : Пространственные ограничения (мембрана лизосом, регуляторные комплексы протеасом ) Существование протеиназ в виде неактивных предшественников. Гликозилирование белков Эндогенные ингибиторы протеиназ ( a –антитрипсин, a - макроглобулин).

Изображение слайда
19

Слайд 19: Промежуточный обмен аминокислот

Общие пути катаболизма аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование) Частные реакции превращений аминокислот. Пути синтеза заменимых аминокислот.

Изображение слайда
20

Слайд 20: Метаболические функции аминокислот

Кроме участия в синтезе пептидов и белков, у большинства аминокислот активная метаболическая «судьба»: 18 аминокислот являются гликогенным и (кроме лей и лиз) Мет, сер – б/с фосфолипидов Гли – б/с порфиринов, гли - нейромедиатор Асп, гли, глн, мет – б/с азотистых оснований Тир –б/с катехоламинов и тиреоидов, меланина Глу, три – б/с нейромедиаторов Глу, гли, цис, асп – б /c глутатиона, креатина

Изображение слайда
21

Слайд 21: СИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

Источник углеродных скелетов – глюкоза, азота – NH 2 – группы аминокислот, NH 3. Реакции трансаминирования Восстановительного аминирования Арг – в реакциях синтеза мочевины Фен – из тир Цис из мет

Изображение слайда
22

Слайд 22: Дезаминирование аминокислот

Механизмы: восстановительный; гидролитический; внутримолекулярный, окислительный. В клетках млекопитающих гис подвергается внутримолекулярному дезаминированию. Сер и тре – гидролитическому. Глу – прямому окислительному дезаминированию Все другие – непрямому (через переаминирование с a - кетоглутаратом)

Изображение слайда
23

Слайд 23

Изображение слайда
24

Слайд 24: Окислительное дезаминирование

Для каждой аминокислоты есть специфическая оксидаза. FMN – зависимые оксидазы L- аминокислот имеют оптимум рН в щелочной среде. FAD - зависимые оксидазы D- аминокислот активны в нейтральной среде, окисляясь до кетокислот, становятся субстратами для ресинтеза L- аминокислот (в реакциях переаминирования)

Изображение слайда
25

Слайд 25: Окислительное дезаминирование

Наиболее активной дезаминазой является глутаматдегидрогеназа ( NAD- зависимая) Реакция идет в две стадии: ферментативное окисление и спонтанное освобождение аммиака с участием воды. Реакция обратима во всех тканях, кроме мышечной. Фермент олигомерный, аллостерический, отрицателные эффекторы: ATF, NADH, положительные: ADF, NAD. Синтез фермента индуцируется кортикостероидами.

Изображение слайда
26

Слайд 26

Изображение слайда
27

Слайд 27: Трансаминирование

Обратимая реакция между кетокислотами и аминокислотами (кофактор – пиридоксальфосфат переносит аминогруппу). На основе кетокислот возникают новые аминокислоты. Не освобождается аммиак. Путь к непрямому дезаминированию аминокислот (при переаминировании аминокислот с кетоглутаратом образуется глутамат, подвергающийся прямому окислительному дезаминированию)

Изображение слайда
28

Слайд 28

Изображение слайда
29

Слайд 29

Изображение слайда
30

Слайд 30

Изображение слайда
31

Слайд 31

Изображение слайда
32

Слайд 32

Изображение слайда
33

Слайд 33

Изображение слайда
34

Слайд 34: Декарбоксилирование аминокислот

При участии пиридоксальзависимых декарбоксилаз образуются биогенные амины. Глу  g - аминомасляная кислота Гис  гистамин Три  серотонин Амины утилизируются оксидазами микросом.

Изображение слайда
35

Слайд 35

Изображение слайда
36

Слайд 36

Изображение слайда
37

Слайд 37

Изображение слайда
38

Слайд 38: Конечные продукты белкового обмена

Аммиак образуется как результат: дезаминирования аминокислот окисления биогенных аминов утилизация азотистых оснований Образование аммиака происходит как в клетках, так и в кишечнике ( с участием бактериальных ферментов).

Изображение слайда
39

Слайд 39: Механизмы токсичности аммиака

NH3 проникает через клеточные и митохондриальные мембраны. Увеличение скорости восстановительного аминирования a –кетоглутарата снижает его участие в переаминировании и синтезе ацетилхолина, дофамина; снижает образование ГАМК, снижает скорость ЦТК (гипоэнергетическое состояние) Аминирование глу до глн повышает осмотическое давление глии и вызывает отек мозга. Увеличение содержания N Н 3 в крови вызывает алкалоз, повышает сродство Hb к О 2………. NH 4 + нарушает трансмембранный перенос Na + и K + как конкурент.

Изображение слайда
40

Слайд 40: Пути обезвреживания аммиака

Восстановительное аминирование Образование амидов Синтез азотистых оснований (пиримидинов) Аммониогенез Синтез мочевины «Косвенные» пути, реакции утилизации аминокислот без освобождения аммиака (реакции переаминирования, синтез креатина, глютатиона и др.)

Изображение слайда
41

Слайд 41: АММИАК

В сутки в норме образуется до 20г аммиака, т.е. 4г/л, тем не менее концентрация его в крови 0,2 -1,32 мг/л (12 -78 мкмоль/л); в моче 30-60 ммоль/сут. Несколько мощных систем обезвреживания в 1000 раз снижают концентрацию аммиака! Увеличение в крови концентрации аммиака до 0,6 ммоль/л – судороги и далее коматозное состояние.

Изображение слайда
42

Слайд 42: Образование амидов дикарбоновых кислот

Глутамин- и аспарагин-синтетазы включают аммиак в состав амидов, образуя временную, транспортную нетоксичную форму, более проницаемую для мембран клеток. Амиды вновь гидролизуются с освобождением аммиака в почках и печени, где происходит его окончательное обезвреживание.

Изображение слайда
43

Слайд 43: Восстановительное аминирование кетокислот

NADF - зависимая редуктаза восстанавливает кетокислоты до аминокислот. Это путь образования заменимых аминокислот и реакция обезвреживания аммиака ( это и механизм токсичности высоких концентраций аммиака).

Изображение слайда
44

Слайд 44: Синтез азотистых оснований (пиримидинов)

Синтез пиримидинов начинается с карбамоилсинтетазной реакции: NH 3 + CO 2 + ATP  NH 2 COPO 3 2-. Синтез пуринов идет с участием глутамина.

Изображение слайда
45

Слайд 45: Аммониогенез в почках

Глутамин в почках вновь освобождает аммиак Образовавшася с помощью карбангидразы Н 2 СО 3 диссоциирует на Н + и НСО 3 -, который с Na + образует в крови компонент буферной системы NH 3 выводится в мочу, захватывая Н +, в виде аммонийной соли (чаще хлорида), так почки участвуют в поддержании кислотно-основного состояния крови.

Изображение слайда
46

Слайд 46: Синтез креатинина

Осуществляется при участии ферментов почек и печени из глицина, аргинина и метионина. Креатин фосфорилируется в мышцах и мозге до креатинфосфата (макроэрг!) Креатинфосфат гидролизуется и креатинин выводится с мочей.

Изображение слайда
47

Слайд 47

Изображение слайда
48

Слайд 48

Изображение слайда
49

Слайд 49

Изображение слайда
50

Слайд 50

Изображение слайда
51

Слайд 51: Орнитиновый цикл синтеза мочевины (цикл Кребса, Ханзеляйта)

Гепатоциты, митохондрии, аэробные условия. АТР, СО 2, орнитин, цитруллин, аспартат, аргинин. Орнитиновый цикл сопряжен с реакциями переаминирования аминокислот и циклом трикарбоновых кислот.

Изображение слайда
52

Слайд 52

Изображение слайда
53

Слайд 53

Изображение слайда
54

Слайд 54

Изображение слайда
55

Слайд 55

Изображение слайда
56

Слайд 56

Изображение слайда
57

Слайд 57

Изображение слайда
58

Слайд 58

Изображение слайда
59

Слайд 59

Изображение слайда
60

Слайд 60: Конечные продукты азотистого обмена

У организмов разных видов с мочой выделяются разные продукты: Аммонийтелический тип ( NH 3 ) – рыбы; Урикотелический тип (мочевая кислота) – птицы, рептилии; Уротелический тип (мочевина) – млекопитающие, амфибии.

Изображение слайда
61

Слайд 61: Конечные продукты азотистого обмена

Фракции «остаточного» азота в крови : Мочевина (50% N 2 крови и 90% N 2 мочи) Мочевая кислота Аммиак Креатинин Аминокислоты Нуклеотиды, азотистые основания.

Изображение слайда
62

Последний слайд презентации: Обмен белка и аминокислот

Изображение слайда