Презентация на тему: Лекция № 15 Аминокислоты, белки

Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Энантиомеры
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Неполярные ароматические, гидрокси - и серосодержащие аминокислоты
Неполярные амино - и иминокислоты (триптофан - Try, пролин – Pro )
Полярные заряженные аминокислоты:
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Образование дипептидов ( по принципу голова-хвост)
Структура белка
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Образование водородных связей между карбонильнойамидной группами
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
РНК-полимераза
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Что же заставляет белки сворачиваться?
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
1/69
Средняя оценка: 4.7/5 (всего оценок: 14)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (3340 Кб)
1

Первый слайд презентации: Лекция № 15 Аминокислоты, белки

«Жизнь есть форма существования белковых тел» Фридрих Энгельс

Изображение слайда
2

Слайд 2

Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.

Изображение слайда
3

Слайд 3

1. Различают α -, β -, γ -, δ - аминокислоты. Природные аминокислоты - α -строения. 2. Аминокислоты различают по количеству амино- и карбоксильных групп. 3. Аминокислоты различают по природе радикала у α -углеродного атома Классификация аминокислот

Изображение слайда
4

Слайд 4

pH 1 Заряд +1 pH 7 Заряд 0 pH 13 Заряд -1 Цвиттерион (нейтральный ) Анионная форма Катионная форма Кислотно-основные свойства аминокислот

Изображение слайда
5

Слайд 5

Амфотерные свойства аминокислот диполярный ион катионная форма диполярный ион анионная форма

Изображение слайда
6

Слайд 6

Несуществующая в природе форма Биполярный ион (цвиттер-ион), внутренняя соль ОСНОВНЫЙ ЦЕНТР КИСЛОТНЫЙ ЦЕНТР

Изображение слайда
7

Слайд 7

Кислотно-основные свойства Аминокислота pKa 1 рКа 2 СН 3 СН 3 СООН 4,38 нет Н 3 N + СН(СН 3 )СОО – 2,34 9,69 CH 3 CH 2 NH 2 нет 10,67 Физические и химические свойства

Изображение слайда
8

Слайд 8: Энантиомеры

Изомерия аминокислот

Изображение слайда
9

Слайд 9

Энантиомерия L -серин D -серин

Изображение слайда
10

Слайд 10

Аминоуксусная кислота (глицин) - Аминопропионовая кислота (аланин)  - Аминомасляная кислота Аминокислоты, образующиеся в живых организмах в процессе метаболизма белков.

Изображение слайда
11

Слайд 11

Аспаргиновая кислота, моноаминодикарбоновая кислота Лизин, диаминомонокарбоновая кислота Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора  в ЦНС. Это незаменимая аминокислота, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов,  альбуминов.

Изображение слайда
12

Слайд 12

Трилон В - этилендиамминтетрауксусная кислота Представляет собой белый кристаллический порошок или кристаллы белого цвета, хорошо растворимые в воде и щелочах, очень малорастворимые в спирте. в аналитической химии для определениямногих катионов и Анионов:Ca, Mg, Cu, Со, Ni, Zn, Fe, Mo, Al,

Изображение слайда
13

Слайд 13

Аминобензойные кислоты: Антраниловая кислота Производные антраниловой кислоты применяются в производстве красителей и синтетических душистых веществ. Получение:

Изображение слайда
14

Слайд 14

Производные парааминобензойной кислоты: анестезин Лекарственное средство,  местный анестетик.

Изображение слайда
15

Слайд 15

Новокаин — лекарственное средство с умеренной анестезирующей активностью.

Изображение слайда
16

Слайд 16

пара-аминосалициловая кислота(ПАСК) Кислота пара-аминосалициловая (ПАСК) в форме натриевой соли — туберкулостатическое средство

Изображение слайда
17

Слайд 17

Аспарагин Бетаиновая структура: Благодаря наличию хирального центра, существует два энантиомера (S), участвующих в построении белков, (R) и их смеси, вплоть до смеси с равным количеством — рацемат. Аспарагин легко образует внутреннюю соль —  бетаин. (R ) (S)

Изображение слайда
18

Слайд 18

Н е з а м е н и м ы е а м и н о к и с л о т ы: Валин Изолейцин Метионин

Изображение слайда
19

Слайд 19

Лейцин Лизин Треонин

Изображение слайда
20

Слайд 20

Триптофан Фениаланин

Изображение слайда
21

Слайд 21

Аргинин Гистидин

Изображение слайда
22

Слайд 22

глицин - Gly α - аланин - Ala валин - Val лейцин - Leu изолейцин - ILe Классификация аминокислот по степени полярности боковых цепей НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ( то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать)

Изображение слайда
23

Слайд 23: Неполярные ароматические, гидрокси - и серосодержащие аминокислоты

фенилаланин - Phe метионин – Met цистеин - Cis тирозин – Tir серин - Ser треонин - Thr

Изображение слайда
24

Слайд 24: Неполярные амино - и иминокислоты (триптофан - Try, пролин – Pro )

Изображение слайда
25

Слайд 25: Полярные заряженные аминокислоты:

Аспарагиновая кислота - Asp Глутаминовая кислота - Glu Аминокислоты, содержащие вторую карбоксильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд

Изображение слайда
26

Слайд 26

Аргинин - Arg Гистидин - His Лизин - Lis Основные аминокислоты, имеющие дополнительные амино-группы, которые несут с собой в растворах положительный заряд

Изображение слайда
27

Слайд 27

Классификации ОН-содержащих аминокислот

Изображение слайда
28

Слайд 28

Образование функциональных производных

Изображение слайда
29

Слайд 29

Реакции амино группы

Изображение слайда
30

Слайд 30

Изображение слайда
31

Слайд 31

Отношение к нагреванию

Изображение слайда
32

Слайд 32

Конденсация аминокислот: Реакции конденсации с альдегидами: дикетопиперазин

Изображение слайда
33

Слайд 33

Поликондесацией можно получить нейлон из адипиновой кислоты:

Изображение слайда
34

Слайд 34

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой биополимер, состоящий из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью.

Изображение слайда
35

Слайд 35

Функции белков: каталитическая (ферменты) строительная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани, эластин, муцины слизистых выделений) гормональная (инсулин поджелудочной железы, гормон роста, гастрит желудка) защитная (антитела, фибриноген крови) транспортная (гемоглобин, миоглобин, альбумины сыворотки) резервная (альбумин яйца, казеин молока, ферритин селезенки, глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы)

Изображение слайда
36

Слайд 36

Содержание белков в органах и тканях: в мышцах 18—23% в мозгу 8—9% сердце 16—18% крови 7—8,5% В расте­ниях - от 5 до 20 % белковых веществ

Изображение слайда
37

Слайд 37

Источники белка для человека: мясо животных (до 20%) рыба (до 18%) молоко (до 3%) сыр (до 22,5%) пшенич­ный хлеб (до 8%) изделия из круп (10%)

Изображение слайда
38

Слайд 38

Углерод 50—55 фосфор Водород 6,5—7,З селен Кислород 23,5—23,5 Азот 15— 17,5 Сера 0,3—2,5 металлы (железо, цинк, медь) Элементарный состав белко­в (в % на сухой вес):

Изображение слайда
39

Слайд 39

Источник  - АК – белок пищевых продуктов Белок полноценный (содержит все незаменимые  - АК ): молочные, рыбные, мясные продукты кальмар, крабы, яйца соя, горох, фасоль

Изображение слайда
40

Слайд 40

Условно заменимые АК тирозин, цистеин ( для синтеза нужны незаменимые АК ) В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада при тяжелых заболеваниях или голодании - наоборот.

Изображение слайда
41

Слайд 41

Время обновления белков: до 10 дней - печени и слизистой оболочки кишечника до 180 дней - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген) и мозга (миелин) несколько мин - инсулин Скорость обновления белков выражается временем (Т), необходимым для обмена половины всех молекул ( Т=1/2 )  3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день.

Изображение слайда
42

Слайд 42

Состояние белкового обмена зависит: от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот активности патогенной микрофлорой Баланс азота - разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выводимого в виде конечных продуктов обмена, выраженными в одних и тех же единицах ( г/сут ). положительный азотистый баланс отрицательный азотистый баланс нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие)

Изображение слайда
43

Слайд 43

Средняя суточная физиологическая потребность человека в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15% от общей калорийности пищи. В пересчете на 1 кг массы тела потребность белка в сутки у взрослого человека в среднем равняется около 1 г, тогда как для детей, в зависимости от возраста, она колеблется от 1 до 4 г Рекомендуемые нормы потребления для мужчин 73-120 г белка в сутки и 60-90 г для женщин, в том числе белка животного происхождения 43-65 и 43-49 г, соответственно.

Изображение слайда
44

Слайд 44

Классификация белков 1) по форме молекул: фибриллярные или нитевидные (фиброин шелка ) глобулярные или шаровидные ( казеин ) 2) по составу : протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот; протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты, фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты

Изображение слайда
45

Слайд 45

Протеины: Альбумины - белок яйца Глобулины - мышеч­ные волокна, кровь, молоко, яйца, семяна Проламины - семяна злаков Глютелины - семена пшеницы, риса, кукурузы Протамины - только в молоках рыб. Протеиноиды - состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий Фосфопротеины - казеин (белок молока)

Изображение слайда
46

Слайд 46

Протеиды (ядра протоплазмы клеток): Ли nonpo теиды — гидролизуются на белок и липиды (хлорофилл и протоплазм) Глюкопротеиды — гидролизуются на белки и углеводы (слизистых выделениях животных) Хромопротеиды — гндролизуются на белки и красящие вещества (гемоглобин крови) Нуклеопротеиды — гидролизуются на белки и нуклеиновые кислоты

Изображение слайда
47

Слайд 47

Химические связи: 1) В первичной цепи пептидные - (взаимодействие амино- и карбоксильной групп) 2) Между участками первичной цепи дисульфидные - (— S — S —) солевые - (взаимодействие амино- карбоксильной групп разных кислот) водородные связи

Изображение слайда
48

Слайд 48: Образование дипептидов ( по принципу голова-хвост)

Аминокислота 1 (С - конец) Аминокислота 2 ( N -конец) Дипептид

Изображение слайда
49

Слайд 49: Структура белка

Первичная структура – это полипептидная цепь линейной формы из последовательно соединенных пептидной связью ( – CO – NH –) аминокислот. – NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH – R 1 R 2 R 3

Изображение слайда
50

Слайд 50

Вторичная структура белка- способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (водородные связи между – NH -, > CO через 4 фрагмента АК остатков):  - структура (правозакрученная спираль)  -структура (складчатая форма)

Изображение слайда
51

Слайд 51

Изображение слайда
52

Слайд 52

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Вторичная структура – β-складчатые структуры)

Изображение слайда
53

Слайд 53

Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве

Изображение слайда
54

Слайд 54: Образование водородных связей между карбонильнойамидной группами

Изображение слайда
55

Слайд 55

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Третичная структура)

Изображение слайда
56

Слайд 56

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Третичная структура)

Изображение слайда
57

Слайд 57

Четвертичная структура белка – тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями

Изображение слайда
58

Слайд 58: РНК-полимераза

Изображение слайда
59

Слайд 59

Многие белки растворимы: в воде щелочах кислотах Не растворимы в органических растворителях В растворах белки пред­ставляют собой высокомолекулярные коллоиды и обладают многими свойствами коллоидных растворов.

Изображение слайда
60

Слайд 60

Амфотерные электролиты : в щелочном растворе проявляют кислотные свойства (за счет карбоксильной группы) в кислом растворе проявляют основные (за счет амино группы) при пропускании электрического тока через щелочной раствор белка его молекулы будут двигаться к аноду(+). при пропускании через кислый раствор к катоду(-) при изоэлектрическая точке - количество положитель­ных и отрицательных зарядов в молекуле белка будет одинаковым

Изображение слайда
61

Слайд 61

Денатурация белка : при действии на белок сильных кислот щелочей высоких температур некоторых других воздействиях нарушается структура белка, изменяются его физико-химические свойства. В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков

Изображение слайда
62

Слайд 62: Что же заставляет белки сворачиваться?

Гидрофобные взаимодействия. Существуют полярные и неполярные аминокислоты. В водном окружении гидрофобные (неполярные) аминокислоты прячутся внутрь спирали, образуя структуру с минимальной потенциальной энергией. Ионные взаимодействия. Заряженные разноименные остатки аминокислотные остатки притягиваются друг к другу, а разноименные – отталкиваюися. Наличие гидрофобных или заряженных участков в полипептидной цепи, определяет то, как белок свернется. Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики), образующиеся а счет окисления аминокислоты цистеина. Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.

Изображение слайда
63

Слайд 63

Гидролиз белков: под действием кислот щелочей протеолитических ферментов протекает ступенчато: белок  альбумозы (пептоны)  полипептнды  дипептиды   -аминокислоты

Изображение слайда
64

Слайд 64

Биуретовая реакция - обнаружение пептидной связи

Изображение слайда
65

Слайд 65

Фиолетовое окрашивание

Изображение слайда
66

Слайд 66

Ксантопротеиновая реакция - обнаружение ароматических колец Желтый Оранжевый

Изображение слайда
67

Слайд 67

Сульфгидрильная реакция (р еакция Фоля ) — обнаружение сульфгидрильных групп Миллонова реакция — обнаружение фенольных гидроксилов (вишнево-красное окрашивание при действии нитрата ртути в азотистой кислоте)

Изображение слайда
68

Слайд 68

Микробиологическая деструкция АК: декарбоксилирование ( амины, фенолы, спирты – яды: путресцеин, кадаверин, фенилэтиламин, индолэтиламин, фенол, скатол, индол, п-крезол ) дезаминирование ( кислоты, кетокислоты, оксикислоты ) сероводород, метилмеркаптан

Изображение слайда
69

Последний слайд презентации: Лекция № 15 Аминокислоты, белки

Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения  пространственной структуры данного белка.

Изображение слайда