Презентация на тему: Классификация ферментов

Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Регуляция активности ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
Классификация ферментов
1/36
Средняя оценка: 4.2/5 (всего оценок: 49)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (716 Кб)
1

Первый слайд презентации: Классификация ферментов

Изображение слайда
2

Слайд 2

Использование двух номенклатур Комиссия по ферментам в 1961 г. рекомендовала использование двух номенклатур. Систематическое (рациональное) название фермента составляется в соответствии с определёнными правилами, по возможности точно указывает действие фермента и тем самым точно его идентифицирует. Рабочее (тривиальное, рекомендуемое) название фермента используется в повседневной практике, оно должно быть достаточно кратким, но не обязательно очень систематичным. Во многих случаях это исторически сложившиеся наименования (например, амилаза, пепсин и др.).

Изображение слайда
3

Слайд 3

Характеристика отдельных классов ферментов Международная классификация ферментов № Класс Тип катализируемой реакции 1 Оксидоредуктазы Перенос электронов и протонов 2 Трансферазы Перенос групп атомов, отличных от атомов водорода 3 Гидролазы Гидролиз различных связей (с участием молекулы воды) 4 Лиазы Образование двойных связей за счет удаления групп или добавление групп за счет разрыва двойных связей 5 Изомеразы Внутримолекулярный перенос групп с образованием изомерных форм 6 Лигазы (синтетазы) Соединение двух молекул и образование связей С–С, С–О, C–S и С–N, сопряженных с разрывом пирофосфатной связи АТР

Изображение слайда
4

Слайд 4

Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции) Оксидоредуктазы осуществляют перенос атомов Н и О или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназы катализируют окислительно-восстановительные реакции, происходящие путем отнятия электронов и протонов от одного субстрата и переноса их на   другой: АН + В  А + ВН. Оксидазы катализируют перенос водорода с субстрата на   кислород: А Н 2 +1/2 О 2  А + Н 2 О Гидроксилазы и оксигеназы ускоряют некоторые реакции биологического окисления, протекающие с присоединением гидроксила или кислорода к окисляемому веществу. 4

Изображение слайда
5

Слайд 5

Реакции микросомаль - ного окисления

Изображение слайда
6

Слайд 6

Изображение слайда
7

Слайд 7

Трансферазы (перенос функциональных групп) Ускоряют перенос определенной группы атомов от одного вещества к другому: АВ + С  А + ВС Метилтрансферазы переносят метильную группу, Ацилтрансферазы – кислотный остаток ( ацил ), Гликозилтрансферазы – моносахаридный остаток ( гликозил ), Аминотрансферазы – аминную группу, Фосфотрансферазы – остаток фосфорной кислоты ( фосфорил ).

Изображение слайда
8

Слайд 8

Гидролазы (реакции гидролиза) Ускоряют реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются 2 продукта. К гидролазам относятся все пищеварительные ферменты: АВ + Н 2 О  А ОН + В Н Эстеразы ускоряют гидролиз сложных эфиров (различных липидов) на спирты и кислоты. Фосфатазы катализируют гидролитическое отщепление фосфорной кислоты от нуклеотидов и фосфорных эфиров углеводов. Глюкозидазы ускоряют гидролиз сложных углеводов. Пептидгидролазы ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах.

Изображение слайда
9

Слайд 9

Лиазы Лиазы ускоряют негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи: С–С, С–N, C–O, C–S.

Изображение слайда
10

Слайд 10

Изомеразы (реакции изомеризации) Внутримолекулярные перестройки: АВ  ВА

Изображение слайда
11

Слайд 11

Лигазы (образование связей за счет АТФ) Лигазы катализируют реакции синтеза высокомолекулярных полимеров из мономеров за счет энергии гидролиза АТФ: X + Y + АТФ  XY + AДФ + Фн 11

Изображение слайда
12

Слайд 12: Регуляция активности ферментов

Изображение слайда
13

Слайд 13

Осуществляется 2-мя путями: Присоединением эффекторных молекул (активаторы и ингибиторы); Путем ковалентной модификации ( фосфорелирование, ацетилирование, метилирование )

Изображение слайда
14

Слайд 14

Активаторы ферментов – это вещества: 1) формирующие активный центр фермента (Со 2+, Mg 2 + Zn 2 + Fe 2 +, Са 2+ ); 2) облегчающие образование фермент-субстратного комплекса (Mg 2 + ); 3) восстанавливающие SH -группы (глутатион, цистеин, меркаптоэтанол); 4) стабилизирующие нативную структуру белкафермента.

Изображение слайда
15

Слайд 15

Активируют ферментативные реакции обычно катионы (в таблице Менделеева с 19 по 30). Анионы менее активны, хотя ионы хлора и анионы некоторых других галогенов могут активировать пепсин, амилазу, аденилатциклазу. Активаторами могут быть белки: апопротеин A-I (лецитин-холестерол-ацилтрансфераза — ЛХАТ),апопротеин С-Н (липопротеинлипаза —ЛПЛ), вторичные внутриклеточные посредники.

Изображение слайда
16

Слайд 16

Ингибиторы ферментов — это соединения, которые взаимодействуя с ферментом, препятствуют образованию нормального фермент-субстратного комплекса, уменьшая тем самым скорость реакции или прекращая ее.

Изображение слайда
17

Слайд 17

Ингибиторы делят на две группы — неспецифические и специфические. Неспецифические ингибиторы вызывают денатурацию белка-фермента (соли тяжелых металлов, кислоты, щелочи и др.) и их действие не связано с механизмами ферментативного катализа. Действие специфических ингибиторов связано с механизмами ферментативного катализа. Специфические ингибиторы делятся на 2 группы: необратимые и обратимые.

Изображение слайда
18

Слайд 18

При необратимом ингибировании происходит непрерывная модификация молекул фермента, в результате чего фермент частично или полностью теряет свою активность. Такое действие оказывают вещества, которые прочно и необратимо связывают функциональные группы активного центра или препятствуют-изменению валентности металла активного центра.

Изображение слайда
19

Слайд 19

1. Ингибиторы металлосодержащих ферментов (HCN, RCN, HF, СО и др.). Эти соединения связываются с металлами с переменной валентностью (Си или Fe), в результате чего нарушается процесс переноса электронов по дыхательной цени ферментов, поэтому эти ингибиторы называются дыхательными ядами. 2. Ингибиторы ферментов, содержащих SH -группу в активном центре (монойодацетат, дийодацетат, йодацетамид, соединения мышьяка и ртути). 3. Ингибиторы ферментов, содержащих ОН-группу в активном центре (фосфороорганические соединения, инсектициды). Эти ингибиторы тормозят, прежде всего, активность холинэстсразы – фермента, играющего первостепенную роль в деятельности нервной системы.

Изображение слайда
20

Слайд 20

Конкурентные ингибиторы — это молекулы, настолько похожие на молекулы субстратов реакций, что ферменты «не могут их различить». В результате связывания конкурентного ингибитора с активным центром фермента уменьшается количество истинных ферментсубстратных комплексов и падает скорость катализируемой реакции. Классическим примером конкурентного ингибирования является торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой. Сукцинатлегидрогеназа катализирует окисление янтарной кислоты (сукцината) путем дегидрирования в фумаровую кислоту.

Изображение слайда
21

Слайд 21

Изображение слайда
22

Слайд 22

Неконкурентные ингибиторы — вещества, не имеющие структурного сходства с субстратами. Неконкурентные ингибиторы связываются не с активным центром, а в другом месте молекулы фермента, в том числе и в области аллостерического центра. Обратимые неконкурентные ингибиторы понижают Vmax а счет уменьшения количества действующих молекул фермента. Ингибиторы этого типа не мешают связыванию субстрата с активным центром сохранившихся молекул фермента, в результате величина Km не меняется. Механизм ингибирования состоит в снижении скорости реакции за счет уменьшения количества нормальных фермент-субстратных комплексов. Таким образом, при неконкурентном ингибировании: Vmax уменьшается, a Km не изменяется.

Изображение слайда
23

Слайд 23

Изображение слайда
24

Слайд 24

Активация проферментов. Происходит путем отщепления части полипептидной цепи от молекулы предшественника с образованием активного центра фермента. Этот путь характерен для агрессивных протеолитических ферментов, которые синтезируются в неактивной форме (проферменты) в желудке и поджелудочной железе и участвуют в переваривании белков. Синтез в виде проферментов исключает самопереваривание органов.

Изображение слайда
25

Слайд 25

Специфический частичный протеолиз является распростра-ненным способом активации ферментов и других белков в биологических системах. 1. Свертывание крови является каскадом протеолитических реакций, обеспечивающим быстрый и усиленный ответ на повреждение тканей и кровеносных сосудов (см. «Свертывание крови»). 2. Многие гормоны пептидной природы синтезируются в виде предшественников (проинсулин, проопиомеланокортин), после частичного протеолиза которых образуются гормоны. 3. Нерастворимые в воде фибриллы коллагена возникают после частичного протеолиза водорастворимого проколлагена. 4. Запрограммированная гибель клеток — апоптоз опосредуется протеолитическими ферментами каспазами, которые синтезируются в виде прокаспаз.

Изображение слайда
26

Слайд 26

Химическая (ковалентная) модификация. Заключается в присоединении к ферменту или отщеплении от него низкомолекулярной молекулы, при котором происходит активация или ингибирование фермента. Например, фермент, участвующий в синтезе гликогена — гликогенсинтаза — при присоединении фосфорной кислоты становится неактивным, а фермент распада гликогена — фосфорилаза —активным.

Изображение слайда
27

Слайд 27

Фосфорилирование-дефосфорилирование является наиболее эффективным способом контроля активности белков по следующим причинам: 1. Фосфорильныс группы приносят два отрицательных заряда в молекулу белка, что изменяет характер электростатических взаимодействий (например, изменяется связывание субстрата и каталитическая активность). 2. Фосфатная группа может участвовать в образовании трех или более водородных связей. Тетраэдрическая геометрия фосфорильной группы делает водородные связи строго направленными, что важно для межмолекулярных отношений. 3. Величина свободной энергии фосфорилирования белков достаточно высока:в макроэргической связи АТФ имеется -12 ккал/моль (-50 кДж/моль). Примерно половина тратится на фосфорилирование, а вторая половина депонируется в фосфорилированном белке. Такое фосфорилированис может изменить конформационное равновесие между двумя состояниями белка в 10 4 раз.

Изображение слайда
28

Слайд 28

4. Фосфорилирование-дефосфорилирование занимает примерно секунду, что по скорости увязывается с физиологическими процессами. 5. Фосфорилирование носит, как правило, каскадный характер с увеличением концентрации продукта на каждом этапе в 10 или более раз (амилификационный эффект фосфорилирования). 6. АТФ является энергетической валютой клетки. Фосфор освобождается в прямой реакции АТФ <- - > АДФ + Рн; фосфор потребляется в обратной реакции. Следовательно, процесс фосфорилирования-дефосфорилирования белков связан с концентрацией Рн и регуляцией метаболизма.

Изображение слайда
29

Слайд 29

Изображение слайда
30

Слайд 30

Аллостерическая регуляция Происходит путем присоединения к аллостерическому центру фермента эффекторов — активаторов и ингибиторов. Если в роли активатора выступают молекулы субстрата — гомотропная активация, если какой-то другой метаболит — гетеротропная. Для аллостерических ферментов кривая насыщения субстратом представляет собой сигмоидную кривую, а не гиперболу как для нерегуляторных ферментов.

Изображение слайда
31

Слайд 31

1. Аллостерические ферменты состоят из 2-х или более, часто симметричных, субъединиц, т. е. имеют четвертичную структуру. 2. Субъединицы фермента могут находиться в 2-х конформациях: R и Т. Конформации R (relax расслабление) обладает высоким сродством к субстрату, конформация Т (tense — напряжение) — низким сродством. Формы R и Т могут переходить друг в друга. 3. Эффекторы связываются с Т и R- конформациями фермента. Аллостерический ингибитор связывается преимущественно с Т-конформацией и еестабилизирует. В присутствии ингибитора большая часть молекул находятся в Т-конформации, что снижает сродство фермента к субстрату. Аллостерический активатор связывается преимущественно с R -конформацией. 4. Субъединицы атлостерических ферментов связаны между собой нековалентными связями. Изменение конформации одной субъединицы приводит к изменению конформации соседних субъединиц (кооперативный эффект).

Изображение слайда
32

Слайд 32

Предложено 2 модели кооперативного эффекта. Симметричная модель: субъединицы должны находиться в одном и том же конформациоином состоянии, т. е. возможны состояния RR и ТТ и невозможно состояние RT. В отсутствие субстрата почти все молекулы фермента находятся в Т- конформации. Добавление субстрата приводит к переходу Т-конформации в R -конформации одновременно всех субъединиц.

Изображение слайда
33

Слайд 33

Последовательная модель. Согласно этой модели каждая субъединица может существовать в одном из возможных конформационных состояний (R или Т). Связывание субстрата с одной субъединицей может вызвать последовательное изменение конформации соседней субъединицы или соседних субъединиц и в результате увеличивать (положительная кооперативность) или уменьшать (отрицательная кооперативность) их сродство к субстрату.

Изображение слайда
34

Слайд 34

Регуляция активности по принципу обратной связи (ретроингибирование) Во многих биосинтетических процессах основным типом регуляции скорости многоступенчатого процесса является ингибирование по принципу обратной связи, когда конечный продукт связывается с активным центром фермента и ингибирует его. Такие ферменты называются ключевыми, находятся на первых этапах метаболического пути и определяют скорость всего процесса. Например, фермент аспартат-транскарбамоилаза осуществляет первый этап синтеза пиримидиновых нуклеотидов и ингибируется продуктом этого биосинтеза цитидинтрифосфатом (ЦТФ) по принципу обратной связи.

Изображение слайда
35

Слайд 35

Активация предшественником (форактивация) — первый метаболит в многоступенчатом процессе активирует фермент, катализирующий первую или последнюю стадию.

Изображение слайда
36

Последний слайд презентации: Классификация ферментов

Применение ферементов Медицинская энзимология развивается по трем главным направлениям: Изучение энзимопатологий (энзимопатий), то есть таких болезней, причина которых лежит в недостаточности или полном отсутствии какого-либо фермента. 2. Энзимодиагностика, которая развивается по двум путям. Один путь – использование ферментов в качестве избирательных реагентов для открытия и количественного определения нормальных или аномальных химических веществ в сыворотке крови, моче, желудочном соке и др. (например, выявление при помощи ферментов глюкозы, белка или других веществ в моче, в норме не обнаруживаемых). Другой путь – открытие и количественное определение самих ферментов в биологических жидкостях при патологиях. 3. Третье направление медицинской энзимологии – энзимотерапия, т. е. использование ферментов и модуляторов (активаторов и ингибиторов) действия ферментов в качестве лекарственных средств.

Изображение слайда