Презентация на тему: Функции и строение белков

Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Прямолинейные участки – спирализованные фрагменты (8 спиралей). Изгибы – неспирализованные фрагменты
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
Функции и строение белков
1/86
Средняя оценка: 4.6/5 (всего оценок: 47)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (12436 Кб)
1

Первый слайд презентации

Функции и строение белков

Изображение слайда
2

Слайд 2

1.   Структурные белки. Входят в состав наружных клеточны х и внутриклеточны х мембран, формируют цитоскелет, обеспечивающий поддержание формы клетки. Входят в состав всех органелл клетки и хромосом. Входят в состав соединительных тканей и обеспечивают "архитектурный остов" всех органов, сосудов и организма в целом. Входят в состав скелета (кости, хрящи, связки). 2.   Сократительные белки. Обеспечивают сокращени е мышц сосудов и внутренних органов ( гладкая мускулатура ), сердца и скелетных мышц ( поперечно-полосатая мускулатура ). 3.   Энергетические белки. Состоят из аминокислот, которые "сгорают" с выделением энергии и которые могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов. З апасной источник энергии. Типы белков

Изображение слайда
3

Слайд 3

4. Белки, трансформирующие энергию : световую в электрическую ( белки сетчатки глаза ), энергию химических связей в механическую ( несократительные белки мышц ). 5.   Защитные белки. В иммунной систем е : защит а организм а от вирусов, бактерий, паразитов, чужеродных веществ и последствий внутриорганизменных нарушений (интоксикация, образование опухолевых клеток и т.д.). В крови : защит а от потери крови (образование тромба при травме кровеносных сосудов) и восстан о вл ение кровоток а - рассасыва ние тромб а. 6.   Транспортные белки. В крови : т ранспорт газов, неорганических элементов, низкомолекулярных органических веществ, в том числе регуляторных. В клетке : перенос полярны х соединени й через мембрану как по, так и против градиента концентрации, участи е во внутриклеточном транспорте.

Изображение слайда
4

Слайд 4

Многие гормоны и цитокины. Р егуляторы проницаемости клеточных и внутриклеточных мембран : обеспечивают поступление веществ в клетку и их выведение, в том числе активный транспорт веществ, идущий против градиента концентрации. В нутриклеточные регуляторы : образование, активность и распад вторичных посредников, внутриклеточных белков и регуляция г енетическ ой активност и. 8. Сигнальные белки: Р ецепторы клеток : воспринимаю т сигналы химической и физической природы. Маркёры клеток: воспринимаются клетками иммунной системы. 7.   Регуляторные белки :

Изображение слайда
5

Слайд 5

11. Питательные белки : 1) источники незаменимы х аминокислот ( не могут быть синтезированы в организме и должны поступать извне ). 2) источники питания для развития зародыша. 3) источники питания для вскармливания младенца. 10. Буферные белки. с пособствуют поддержанию определенных значений кислотности в разных отсеках клетки. способствуют поддержанию осмотического давления Общее число белков в организме человека ~ 50 000 9. Каталитические белки: ферменты (энзимы). Осуществляют химически е реакци и в организме (с интез и распад различных соединений ), а также активизацию и инактивацию различных веществ.

Изображение слайда
6

Слайд 6

Аминокислота содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу Элементами молекулы белка являются аминокислоты

Изображение слайда
7

Слайд 7

Радикалы имеют различную химическую структуру (выделены красным цветом) : от атома водорода до сложнейших органических соединений

Изображение слайда
8

Слайд 8

Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма

Изображение слайда
9

Слайд 9

Изображение слайда
10

Слайд 10

Олигопептиды - от 2 до 50 аминокислот: Дипептиды (из двух аминокислот) - свыше 400, Трипептиды (три аминокислоты) – свыше 8000, Тетрапептиды (четыре аминокислоты) – более 160 000, Гексапептиды (шесть аминокислот) – более 64 000 000. П олипептидные цепи Высокомолекулярные (одно- и многоцепочечные) белки: от 50 до нескольких тысяч аминокислот.

Изображение слайда
11

Слайд 11

У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 3! = 6 различных первичных структур. У олигопептида, состоящего из двадцати разных аминокислот, разнообразие первичных структур 20!, это ≈ 2х10 18. Разнообразие первичных структур среднего по размеру белка (примерно 500 аминокислот) составляет уже ≈ 20 500 вариантов (если все аминокислоты представлены в эквимолярных соотношениях). На Земле не было, нет и не будет двух людей с полностью одинаковым набором белков. Разнообразие строения белков обусловлено огромным числом возможных вариантов расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях

Изображение слайда
12

Слайд 12

Сложные белки: + углеводы ( гликопротеины ), + жироподобные вещества ( липопротеины ) + неорганические ионы ( металл опротеины ). Пр о ст ые белки ( протеины ) : Содержат только аминокислотные остатки

Изображение слайда
13

Слайд 13

Формирование гликопротеинов Специфический фермент Полипептидная цепь Улеводный комплекс (до 15 моносахаров) Специфические ферменты Специфические ферменты Доля гликопротеинов среди белков: Поджелудочный сок – 4,7 % Коровье молоко – 58 % Белки крови – 60 % Куриное яйцо – 97 %

Изображение слайда
14

Слайд 14

Углеводные компоненты молекулы гликопротеинов необходимы для: Межклеточного узнавания (группы крови, оплодотворение, фагоцитоз), Взаимодействия клеток с вирусами, Связывания гормонов с рецепторными белками Удержания в кровотоке (защищает от ферментов расщепления) Встраивания в мембрану ( PIG-tailed = Phospho-Inositol-Glican белки со «свиными хвостиками» )

Изображение слайда
15

Слайд 15

Полипептидная цепь Специфический фермент Различные остатки жирных кислот Специфический фермент Липидная группировка Липидный якорь Остатки жирных кислот делают конец полипептидной цепи гидрофобным и дают возможность взаимодействовать с липидами мембраны Формирование липопротеинов

Изображение слайда
16

Слайд 16

Липидные компоненты надежно удерживают белок в примембранном состоянии

Изображение слайда
17

Слайд 17

Металл опротеины Ионы, входящие в состав белков: Магний, Ванадий, Марганец, Железо, Никель, Медь, Цинк, Молибден, Селен Имеют химические и координационные связи с аминокислотными остатками

Изображение слайда
18

Слайд 18

Изображение слайда
19

Слайд 19

Изображение слайда
20

Слайд 20

Глобин Гем Сложные молекулы : белок + небелковое вещество Например, гемоглобин состоит из глобина и гема Гем связан с белком нековалентными связями.

Изображение слайда
21

Слайд 21

Первичная структура белка - это по с ледо в ательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Изображение слайда
22

Слайд 22

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида Водородные связи внутри полипептидной цепи

Изображение слайда
23

Слайд 23

Первичная структура Вторичная структура Водородные связи

Изображение слайда
24

Слайд 24

Вторичная структура белка - это упорядоченное расположение отдельных участков полипептидн ой цеп и, обусловленное водородными связями между различными группами разных аминокислот ных остатков, находящихся в сближенном состоянии. + - Донор протона и акцептор электрона Донор электрона и акцептор протона Донорно-акцепторная связь N Н АК1 С О АК2 Н О АК3 Н О АК4 ~ 0,3 нм

Изображение слайда
25

Слайд 25

Водородные связи Формирование α-спирали

Изображение слайда
26

Слайд 26

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

Изображение слайда
27

Слайд 27

голубые линии - водородные связи бета-структура белка

Изображение слайда
28

Слайд 28

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Изображение слайда
29

Слайд 29

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Изображение слайда
30

Слайд 30

Изображение слайда
31

Слайд 31

b -структура белка

Изображение слайда
32

Слайд 32

О Н Образование изгиба складки ОБРАЗОВАНИЕ b -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

Изображение слайда
33

Слайд 33

Изображение слайда
34

Слайд 34

ОБРАЗОВАНИЕ b -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи Водородные связи между параллельно или антипараллельно идущими и сближенными участками полипептидной цепи

Изображение слайда
35

Слайд 35

В одном и том же белке могут присутствовать все три способа укладки полипептидной цепи:

Изображение слайда
36

Слайд 36

Содержит только α -спирали Миоглобин Входит в состав рогового слоя кожи, ногтей, волос

Изображение слайда
37

Слайд 37

Третичная структура в виде пучка фибрилл В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль: Белок соединительной ткани, сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей Коллаген

Изображение слайда
38

Слайд 38

Белок шелка фиброин. ß -структуры соединены одиночными цепями Белки, содержащие только β -структуры

Изображение слайда
39

Слайд 39

Т ретичная структура белка – это трехмерная конфигурация плотной укладки полипептидной цепи. Имеет форму компактного клубка (глобула) или нитевидных волокон (фибриллы) О бусловлен а взаимодействи е м между всеми компонентами молекулы, как ковалентными, так и нековалентными Глобула Первичная структура Вторичная структура Фибриллы

Изображение слайда
40

Слайд 40

Полипептидная цепь, свернутая в глобулу

Изображение слайда
41

Слайд 41

Изображение слайда
42

Слайд 42

Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на наружной поверхности белка и могут взаимодействовать с водой Неполярные боковые группы аминокислот расположены внутри и образуют спрятанное от воды гидрофобное ядро

Изображение слайда
43

Слайд 43

Факторы, обусловливающие образование третичной структуры белка Реализуется до 90 % возможных водородных связей 1. Водородные связи

Изображение слайда
44

Слайд 44

между кислородом и водородом СО- и NH - групп аминокислот между кислородом и водородом боковых радикалов аминокислотных остатков между кислородом СО- группы аминокислоты и водородом бокового радикала аминокислотного остатка

Изображение слайда
45

Слайд 45

2. Кулоновские связи Ионная связь между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков

Изображение слайда
46

Слайд 46

Изображение слайда
47

Слайд 47

3. Связь между аминокислотными остатками, содержащими серу

Изображение слайда
48

Слайд 48

Изображение слайда
49

Слайд 49

Изображение слайда
50

Слайд 50

Образование третичной структуры глобулярного белка При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. 4. Г идрофильно-гидрофобные взаимодействия Гидрофильные радикалы аминокислотных остатков Гидрофобные радикалы аминокислотных остатков молекулы воды

Изображение слайда
51

Слайд 51

Изображение слайда
52

Слайд 52

Обусловлены силами притяжения на малых расстояниях между полярными боковыми цепями, между полярными и неполярными боковыми цепями, между неполярными боковыми цепями Образуются за счет постоянного или кратковременного перераспределения зарядов в молекулах и возникающего при этом электрического поля 5. Ван-дер-Ваальсовы связи

Изображение слайда
53

Слайд 53

Изображение слайда
54

Слайд 54

6. Ионы металлов

Изображение слайда
55

Слайд 55

«Цинковый палец» имеет вид вытянутого фрагмента на поверхности белка и содержит около 20 аминокислотных остатков. Атом цинка поддерживает форму «вытянутого пальца», связан с радикалами четырех аминокислот - двух остатков цистеина и двух - гистидина. Этот участок белка образует α-спираль, радикалы которой могут специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Специфичность связывания индивидуального регуляторного ДНК-связывающего белка зависит от последовательности аминокислотных остатков, расположенных в области «цинкового пальца».

Изображение слайда
56

Слайд 56

Изображение слайда
57

Слайд 57

Ионные связи Водородныесвязи Ионные связи Гидрофобные взаимодействия Дисульфидные связи

Изображение слайда
58

Слайд 58

Изображение слайда
59

Слайд 59: Прямолинейные участки – спирализованные фрагменты (8 спиралей). Изгибы – неспирализованные фрагменты

Гем Всего 80 межатомных контактов. Схема третичной структуры миоглобина

Изображение слайда
60

Слайд 60

Третичная структура – основа функциональности белка Необходима для формирования активного центра фермента, центра связывания других молекул, регуляторных центров белка, центров комплементарности, якоря для мембранных белков и т.д.

Изображение слайда
61

Слайд 61

Глобула молекулы фермента Активный центр

Изображение слайда
62

Слайд 62

Белки в мембране

Изображение слайда
63

Слайд 63

Внемембранные петли Внемембранные петли Внутримембранные α -спирали. Содержат гидрофобные аминокислоты (не имеют контакта с водой)

Изображение слайда
64

Слайд 64

Поверхность белка окружена молекулами воды Вода играет решающую роль в стабилизации третичной структуры белка

Изображение слайда
65

Слайд 65

Третичная структура задаёт к онформаци ю белка – определенный вариант взаимной ориентации групп атомов в молекуле Схема пространственной структуры маленького белка ( регулятор активности фермента поджелудочного сока )

Изображение слайда
66

Слайд 66

Изображение слайда
67

Слайд 67

Четве ртичная структура белка – это пространственн ое расположение объединенных в комплекс нескольких белков (до 60 в одном комплексе) Комплекс белков выступает как единая молекула Отдельный белок - субъединица Субъединицы Объединение одинаковых или разных субъединиц (до 15 типов в одном комплексе) Четвертичную структуру имеет 50% всех белков

Изображение слайда
68

Слайд 68

В образовании четвертичной структуры белка участвуют не пептидные цепи, а белки с третичной структурой

Изображение слайда
69

Слайд 69

Факторы, обусловливающие образование четвертичной структуры белка: Водородные связи в зоне межсубъединичного контакта 2. Электростатические взаимодействия между противоположно заряженными функциональными группами субъединиц (ионные пары, кластеры пространственно сближенных разноименных зарядов)

Изображение слайда
70

Слайд 70

3. Контакт между гидрофобными участками на поверхности взаимодействующих субъединиц за счет ван-дер-ваальсовых связей

Изображение слайда
71

Слайд 71

На поверхности взаимодействующих белков имеются α-спиральные участки, содержащие не менее четырех остатков лейцина. Они находятся на поверхности каждого второго витка. Между лейциновыми остатками обоих белков возникают гидрофобные взаимодействия и белки соединяются вместе. «Лейциновая застежка-молния» α-спиральный участок α-спиральный участок Остатки лейцина, гидрофобные радикалы Например, гистоны для фиксации ДНК

Изображение слайда
72

Слайд 72

Fe 4. Объединение субъединиц единым ионом металла

Изображение слайда
73

Слайд 73

Изображение слайда
74

Слайд 74

Изображение слайда
75

Слайд 75

Изображение слайда
76

Слайд 76

Объединение в единый ансамбль 24 молекул ферритина (транспортный белок крови) Формируются каналы для поступления внутрь ионов железа

Изображение слайда
77

Слайд 77

Фибриллярный белок коллаген Четвертичная структура позволяет формировать из небольших субъединиц образования сложной конфигурации

Изображение слайда
78

Слайд 78

Четвертичная структура позволяет объединить несколько взаимосвязанных функций и создать полифункциональную молекулу Четвертичная структура отличается строгим постоянством числа и взаимного расположения субъединиц Такое объединение характерно для ферментов, транспортных белков и белков с несколькими взаимосвязанными функциями

Изображение слайда
79

Слайд 79

Активизация промотора, расплетание и скручивание транскриптона, сшивка нуклеотидов в проматричную РНК

Изображение слайда
80

Слайд 80

Мембранный транспортный белок порин Образование трансмембранного канала

Изображение слайда
81

Слайд 81

Изображение слайда
82

Слайд 82

Размещение в мембране

Изображение слайда
83

Слайд 83

Четвертичная структура обеспечивает множественное взаимодействие белка с протяженными структурами Регуляторные белки, взаимодействующие с ДНК Иммуноглобулины (взаимодействуют с антигенами) Четвертичная структура обеспечивает регуляцию активности других белков Четвертичная структура обеспечивает формирование активного центра фермента и полную изоляцию субстрата от воды

Изображение слайда
84

Слайд 84

Межсубъединичные контакты обратимо расщепляются (тогда белок диссоциирует на отдельные субъединицы) и устанавливаются вновь (ассоциация белка)

Изображение слайда
85

Слайд 85

Структурные перестройки одной субъединицы передаются на другие Даже небольшие изменения в пространственной структуре каждой из взаимодействующих субъединиц, обусловленные изменением функциональной активности, вызывают конформационные изменения других для поддержания этой активности. Регуляция активности белков с четвертичной структурой

Изображение слайда
86

Последний слайд презентации: Функции и строение белков

Изображение слайда