Презентация на тему: Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов

Реклама. Продолжение ниже
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов
1/31
Средняя оценка: 4.0/5 (всего оценок: 23)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (1352 Кб)
Реклама. Продолжение ниже
1

Первый слайд презентации

Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
2

Слайд 2

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

Изображение слайда
1/1
3

Слайд 3

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. История изучения

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/4
4

Слайд 4

В XIX в.  Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. История изучения

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
5

Слайд 5

Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. История изучения В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
6

Слайд 6

История изучения Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
7

Слайд 7

Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп. В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия. История изучения Джеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
Реклама. Продолжение ниже
8

Слайд 8

В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют. Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза. Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин,трипсин. Классификация ферментов

Изображение слайда
1/1
9

Слайд 9

Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа Гидролазы Реакции гидролиза Липаза, амилаза, пептидаза Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C - S Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза Классификация ферментов

Изображение слайда
1/1
10

Слайд 10

Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Получение ферментов.

Изображение слайда
1/1
11

Слайд 11

Строение ферментов Ферменты Простые - протеины Сложные - протеиды небелковая часть или простетическая группа - кофермент Белковая часть носит название –  апофермент Белковая часть носит название –  апофермент

Изображение слайда
1/1
12

Слайд 12

Строение ферментов Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Изображение слайда
1/1
13

Слайд 13

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр. Строение ферментов Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение. В АЦФ различают: Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса. Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.

Изображение слайда
1/1
14

Слайд 14

Аллостерический центр - комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов. Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности. Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими. Строение ферментов

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
15

Слайд 15

Строение ферментов Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название  субстрат

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
16

Слайд 16

Субстрат- вещество на которое действует фермент Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку» Принцип действия ферментов

Изображение слайда
1/1
17

Слайд 17

Образование комплекса фермент - субстрат

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
18

Слайд 18

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов. 1.       Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр. 2.      Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. 3.      В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается). Виды каталитических реакций: А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции. Механизм действия ферментов

Изображение слайда
1/1
19

Слайд 19

Механизм действия ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
20

Слайд 20

Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности: 1. Зависимость от РН 2. Зависимость от температуры 3. Высокая специфичность действия 4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Изображение слайда
1/1
21

Слайд 21

Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность. Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента. Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация. При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. 1. Зависимость от рН 2. Зависимость от температуры Свойства ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
22

Слайд 22

Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре. 3. Высокая специфичность действия Свойства ферментов

Изображение слайда
1/1
23

Слайд 23

Свойства ферментов Различают несколько видов специфичности. Стереохимическая субстратная специфичность   -   фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру - малеиновой кислоте. Абсолютная субстратная специфичность   -   фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Групповая субстратная специфичность   -  фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

Изображение слайда
1/1
24

Слайд 24

Свойства ферментов 4. Способностью к регуляции Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов.  К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg 2+, Mn 2+, Zn 2+, K +  и Со 2+, а из анионов - Сl -. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Изображение слайда
1/1
25

Слайд 25

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
26

Слайд 26

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах. В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют  компартменты,  в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма. Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Существуют также  изоферменты  - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Распределение ферментов в организме

Изображение слайда
1/1
27

Слайд 27

Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Применение ферментов

Изображение слайда
1/1
28

Слайд 28

Тесты «Ферменты» 1.  Ферменты являются: А) регуляторами; Б) катализаторами; В) активаторами субстратов; Г) переносчиками веществ через мембрану; Д) медиаторами нервного импульса. 2.  Ферменты могут состоять только из: А) белка; Б) белка и небелковой части; В) нуклеотидов; Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ; Д) липидов и углеводов. 3.  Кофермент – это: А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента; Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента; В) белковая часть сложного фермента; Г) небелковая часть простого фермента; Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента. Закрепление нового материала

Изображение слайда
1/1
29

Слайд 29

4.Простетическая группа – это: А) белковая часть сложного фермента; Б) стабилизатор структуры фермента; В) активатор сложного фермента; Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть; Д) часть фермента, образующая каталитический центр. 5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ? А) Кофермент; Б) Апофермент. 6.   К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую? А) Гидролазы; Б)   Трансферазы ; В) Оксидоредуктазы ; Г)   Изомеразы.

Изображение слайда
1/1
30

Слайд 30

7. Как называется центр фермента, в котором происходит присоединение субстрата? А) Каталитический; Б)  аллостерический; В) субстратный; Г)  активный. 8. Ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды, относятся к классу: А)  трансфераз; Б)  лигаз; В) лиаз; Г) гидролаз; Д) изомераз. 9. Согласно классификации ферменты подразделяют на: А) 5 групп; Б) подгруппы; В) 6 групп; Г ) подклассы. 10.   Как называется центр фермента, отвечающий за катализ? А) Каталитический; Б)   Аллостерический ; В) Субстратный; Г)  Активный.

Изображение слайда
1/1
31

Последний слайд презентации: Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов

Домашнее задание 1.Творческое задание: подготовить презентацию. 2. Реферат по теме «Области применения ферментов»

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже