Презентация на тему: ФЕРМЕНТЫ

ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
НИТРОГЕНАЗА
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
Гидрогеназы бактерий
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ
1/25
Средняя оценка: 4.4/5 (всего оценок: 3)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (163 Кб)
1

Первый слайд презентации

Изображение слайда
2

Слайд 2: ФЕРМЕНТЫ МИКРООРГАНИЗМОВ

Изображение слайда
3

Слайд 3

ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ: Дегидрогеназы Хиноны Цитохромы (а-, а3-, в-, с-, о-цитохромы, цитохромоксидаза) Железо-серные белки ( Fe - S ) Каталаза Пероксидаза ТРАНСФЕРАЗЫ: Транскетолазы, трансальдолазы Трансаминазы

Изображение слайда
4

Слайд 4

Дегидрогеназы (никотинамидадениндинуклеотид (НАД), НАД фосфат, флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинмононуклеотид)  наиболее обширная группа дыхательных ферментов в клетках аэробных и анаэробных бактерий. Катализируют реакции отрыва водорода от молекулы субстрата (окисление) и перенос его на другое вещество (восстановление). В качестве активных группировок эти ферменты содержат пиридиновые (НАД, НАДФ) и флавиновые (ФАД, ФМН) производные. Анаэробные дегидрогеназы, содержащие НАД: Н2 переносят не на кислород, а на другие ферменты или переносчики Дегидрогеназы, содержащие ФАД: Н2 переносят от субстратов или пиридиновых дегидрогеназ к цитохромам или на молекулярный кислород (аэробные дегидрогеназы)

Изображение слайда
5

Слайд 5

Хиноны (у Гр-  убихинон (кофермент Q ), у Гр+  нафтохиноны)  дыхательные ферменты, локализующиеся в липидной фазе мембран. По сравнению с другими компонентами дыхательной цепи хиноны содержатся в 10-15 кратном избытке. Функционируют в дыхательной цепи, находясь между флавопротеидами и цитохромами. Переносят водород или электроны. Служат сборщиком водорода от различных коферментов и простетических групп в дыхательной цепи и передают его цитохромам.

Изображение слайда
6

Слайд 6

Цитохромы (а-, а3-, в-, с-, о-цитохромы, цитохромоксидаза)  окислительно-восстановительные феремнты-переносчики водорода на молекулярный кислород, основные компоненты дыхательной цепи (цепь переноса электронов), возбуждаются светом, различно окрашены. У анаэробных фотосинтезирующих бактерий участвуют в процессах переноса электронов. У р. Desulfovibrio с помощью цитохрома С3 в анаэробных условиях осуществляется сульфатное дыхание  при восстановлении сульфата осуществляется окислительное фосфорилирование. Молочнокислые Str. lactis, Leuconostoc и анаэробы Bifido синтезируют цитохромы на средах, содержащих гемин или кровь. У строгого анаэроба Vibrio succinogenes также обнаружены цитохромы (фосфорилирование сопряжено с транспортом электронов). Цитохромы содержат атомы железа (гем) и обеспечивают протекание окислительно-восстановительных реакций в результате перехода Fe 2+ в Fe 3+, то есть являются переносчиками электронов от цитохрома к кислороду. Могут переносить электроны и на другие акцепторы.

Изображение слайда
7

Слайд 7

Железо-серные белки ( Fe - S ) участвуют в транспорте электронов в мембране, фиксируют молекулярный азот, восстанавливают сульфит и нитрит, участвуют в процессе фотосинтеза (в хлоропластах у анаэробных бактерий). Железо-серные белки имеют низкую молекулярную массу, сильно отрицательный. У Clostridia, Chromatium  [4Fe+4S]. У Azotobacter  по два [4 Fe +4 S ]. Железо-серные белки  окислительно-восстановительные системы, переносящие электроны. Они содержат атомы железа, связанные с одной стороны с серой цистеина, а с другой  с неорганической сульфидной серой. Последняя легко отщепляется при подкислении в виде H 2 S. Остатки цистеина входят в состав полипептидных цепей. Fe - S в центре можно рассматривать как простетическую группу полипептида. Участвующие в дыхательной цепи [2 Fe +2 S ]-центры способны переносить только один электрон. Из общего количества находящихся в плазматической мембране железа 80% содержится в Fe - S -белках и только 20% в цитохромах.

Изображение слайда
8

Слайд 8

Каталаза (Гр-  Sporolactobacillus, Гр+  Bacillus )  обеспечивает расщепление Н2О2 (образуется при переносе водорода непосредственно на кислород) до воды и кислорода. Пероксидаза  обеспечивает расщепление Н2О2 до воды и кислорода, а также способствует окислению перекисью водорода органических соединений клетки.

Изображение слайда
9

Слайд 9

. Транскетолазы, трансальдолазы катализируют взаимопревращение сахаров, имеющих в своем составе разное количество атомов углерода  за счет переноса от одного сахара к другому углеродсодержащих остатков в виде кетонных и альдегидных группировок. Уридинфосфат (УТФ)  фосфорилированный рибонуклеотид (сходны по структуре с АТФ, но в клетках содержатся в меньших количествах). АТФ  главный переносчик фосфатных групп, а УТФ и УДФ служат теми каналами, через которые энергия АТФ направляется на биосинтез клеточных компонентов. В реакциях гликолиза взаимопревращение сахаров происходит за счет их нуклеозиддифосфопроизводных: глюкозо-фосфат + УДФ → УДФ-глюкоза → различные сахара.

Изображение слайда
10

Слайд 10

Трансаминазы КоА  был идентифицирован как переносчик ацильного радикала СН3СО-

Изображение слайда
11

Слайд 11

Изображение слайда
12

Слайд 12: НИТРОГЕНАЗА

Изображение слайда
13

Слайд 13

Фиксация молекулярного азота, до сих пор обнаруженная только у прокариот, осуществляется с помощью ферментной системы - нитрогеназы, состоящей из двух компонентов: малого, содержащего железо и серу (Fe-белок), и большого, в состав которого дополнительно входит молибден ( MoFe-белок ). Соотношение между ними у разных азотфиксирующих прокариот колеблется от 1:1 до 2:1, хотя в целом нитрогеназы из разных источников обнаруживают значительное сходство.

Изображение слайда
14

Слайд 14

Железосеросодержащие ферменты эубактерий Простатическая группа Ферменты FeS-центры гидрогеназа и др. FeS-центры + тиаминпирофосфат пируват: ферредоксин-оксидо-редуктаза FeS-центры + флавин сукцинатдегидрогеназа, НАД(Ф)х Н 2 -дегидрогеназа, глутаматсинтетаза и др. FeS-центры + гем диссимиляционная сульфитредуктаза FeS-центры + молибден нитрогеназа, диссимиляционная нитратредуктаза, формиатдегидрогеназа и др. FeS-центры + два и более дополнительных кофактора ассимиляционная сульфитредуктаза, ксантиндегидрогеназа и др

Изображение слайда
15

Слайд 15: Гидрогеназы бактерий

Гидрогеназы - одна из групп FeS-содержащих ферментов, катализирующих реакции поглощения и выделения молекулярного водорода, обнаружены у разных групп эубактерий : облигатных анаэробов и аэробов, факультативных форм, у хемотрофных и фототрофных организмов. Различаются строением молекулы, природой доноров и акцепторов электронов, с которыми взаимодействуют, локализацией в клетке, выполняемыми функциями. Но все гидрогеназы катализируют реакцию (Н2 переходит обратимо в 2Н+ + 2е).

Изображение слайда
16

Слайд 16

Гидрогеназа Сlostridium pasteurianum, один из наиболее детально изученных ферментов, - белок с молекулярной массой примерно 60000 Да, представленный одной субъединицей. В молекуле содержатся три FeS-центра типа Fe4S4. Донором (акцептором) электронов клостридиальной гидрогеназы служит ферредоксин. При разрушении клеток Сlostridium pasteurianum гидрогеназная активность проявляется только в растворимой фракции: в периплазматическом пространстве и цитоплазме. Гидрогеназа, локализованная в периплазматическом пространстве, катализирует необратимую реакцию поглощения Н2. Находящаяся в цитоплазме гидрогеназа способна катализировать реакции как поглощения, так и выделения Н2 У клостридиев она входит в состав ферментного комплекса, осуществляющего окислительное декарбоксилирование пирувата

Изображение слайда
17

Слайд 17

Основная функция гидрогеназ клостридиев (и других облигатных анаэробов) заключается в избавлении от избытка образующихся в катаболических реакциях восстановительных эквивалентов (электронов), которые переносятся на Н+ и удаляются из клетки в виде молекулярного водорода. Гидрогеназы других эубактерий могут иметь более сложное строение: состоять из нескольких неидентичных субъединиц, содержать помимо FeS- центров флавины в качестве простетических групп. Помимо ферредоксинов гидрогеназы разных организмов могут взаимодействовать с довольно широким набором переносчиков электронов: цитохромами с, НАД(Ф), хинонами и др.

Изображение слайда
18

Слайд 18

Процесс азотфиксации очень чувствителен к О 2. Несмотря на это, способность фиксировать N 2 широко распространена среди прокариот, различающихся отношением к молекулярному кислороду; она присуща хемотрофам и фототрофам, в том числе цианобактериям, осуществляющим кислородный фотосинтез. Фиксировать N 2 могут свободноживущие формы и прокариоты, находящиеся в симбиозе с эукариотными организмами. К числу аэробных азотфиксаторов относятся представители рода Azotobacter, у которых обнаружены различные защитные приспособления. Одно из них связано с резким увеличением дыхательной активности клеток, осуществляющих азотфиксацию в аэробных условиях. Дыхание в значительной мере служит в этом случае для "связывания" внутриклеточного О 2. При этом обнаружены существенные перестройки, выражающиеся как в интенсивном развитии системы внутрицитоплазматических мембран, так и в организации самой дыхательной цепи, локализованной в этих мембранах. Таким образом, происходит "сжигание" части углеродных субстратов, которые используются для восстановления О 2, без запасания при этом клеткой энергии.

Изображение слайда
19

Слайд 19

В дополнение к вынужденному "принесению в жертву" части источников углерода высокие концентрации О 2 вызывают в клетке обратимые изменения структуры нитрогеназы, делающие чувствительные к молекулярному кислороду участки менее доступными для него. Возможно, при этом происходит изменение взаимного расположения двух нитрогеназных белков. Обнаружены специальные защитные белки, образующие комплексы с нитрогеназными белками и приводящие к повышению их стабильности в присутствии О 2. Никаких других функций, кроме защитной, у этих белков пока не найдено.

Изображение слайда
20

Слайд 20

Большинство азотфиксирующих прокариот способны фиксировать молекулярный азот в микроаэробных условиях. К числу защитных приспособлений у них относятся: - образование слизи, препятствующей диффузии в клетку О2 и тем самым создающей вокруг нее микроаэробную зону; - формирование клеточных скоплений, затрудняющих доступ О2 к клеткам, расположенным внутри скопления, которым, таким образом, создаются более благоприятные условия для азотфиксации; - существование азотфиксирующих видов в ассоциации с неазотфиксирующими аэробными гетеротрофами, защищающими нитрогеназу азотфиксаторов от доступа О2. Специфические приспособления для защиты нитрогеназы oт высоких концентраций О 2 выработаны симбиотическими азотфиксаторами - клубеньковыми бактериями. Уже сами клубеньки, место активного размножения бактерий и фиксации ими N 2, следует рассматривать как структуру, одним из назначений которой является ограничение доступа внутрь молекулярного кислорода. Эту же функцию выполняет содержащийся в клубеньках леггемоглобин (белок, аналогичный гемоглобину), способный активно связывать О 2 и контролировать его поступление в бактероиды. В любом случае при осуществлении метаболизма аэробного типа дыхание также будет препятствовать накоплению в клетке молекулярного кислорода.

Изображение слайда
21

Слайд 21

У безгетероцистных цианобактерий защита нитрогеназы вегетативных клеток от О2, в первую очередь эндогенного, осуществляется с помощью разделения во времени процессов фотосинтеза и азотфиксации, непрерывного синтеза нитрогеназы, высокой активности супероксиддисмутазы в сочетании с каталазной и пероксидазной активностями. Средством защиты от экзогенного О2 служит синтез большого количества слизи, часто окружающей клетки азотфиксирующих цианобактерий. Существование в виде колониальных форм также может обеспечивать создание анаэробных условий для клеток, располагающихся в центральной части колонии.

Изображение слайда
22

Слайд 22

Наиболее совершенна защита от эндогенного и экзогенного молекулярного кислорода в гетероцистах. Гетероцисты не способны к фотосинтетическому выделению О 2. А высокие активности окислительного пентозофосфатного пути, поставляющего электроны в дыхательную цепь, где они акцептируются О 2, повышенные уровни супероксиддисмутазы сравнительно с вегетативными клетками, образование гетероцистами молекулярного водорода, толстая многослойная оболочка, выполняющая функцию газового барьера, - все это надежно защищает азотфиксирующую систему в гетероцистах от инактивации молекулярным кислородом.

Изображение слайда
23

Слайд 23

Схема действия нитрогеназы

Изображение слайда
24

Слайд 24

Изображение слайда
25

Последний слайд презентации: ФЕРМЕНТЫ

Молекулярный азот через щель размером 4—5 А (это соответствует длине молекулы азота) поступает внутрь фермента и здесь активируется. В его активации большая роль принадлежит молибдено- и железосодержащим центрам, по цепям атомов которых происходит эстафетная передача активирующих азот электронов от восстановителя. Реакции активации способствует близость группировок серы. В результате активации и хемосорбции азота нитрогеназой высвобождается энергия и происходит разрыв двух связей в молекуле азота. На это расходуется 7,8*105 дж/моль. Третья связь разрывается при внедрении в молекулу активированного азота: водорода, активированного, в свою очередь, ферментами дегидрогеназной и гидрогеназной систем. Получающийся аммиак или другие восстановленные продукты азота реагируют с кетокислотами, образуя аминокислоты.

Изображение слайда