Презентация на тему: Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала

Реклама. Продолжение ниже
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Различия между нормальными и трансформированными клетками
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Общая модель возникновения рака
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Две модели, объяснящие гетерогенность опухоли
Маркеры для обогащения РСК
Стратегия в лечении рака
Стратегия в лечении рака
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Два способа инфицирования вирусом
Трансформирующие вирусы, несущие онкогены
История вирусной онкологии (1)
История вирусной онкологии (2)
Трансформация вирусом
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Организация эписомального и интегрированного HPV
Геном вируса HPV-16
Схематическая структура мини-генома HPV-16
Структура белка E7
Структура белка E7 (C- конец)
Механизм действия HPV белков Е6 и Е7
Роль NOTCH1 белка в канцерогенезе
Критические этапы HPVs -индуцированного канцерогенеза
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Многостадийный механизм HPV- индуцированного канцерогенеза
Функциональные домены Т- антигена вируса SV 40
Разнообразные механизмы действия ДНК-онковирусов
Мишени для ДНК-онковирусов
Основные принципы вирусного онкогенеза
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Репликационный цикл ретровирусов
Репликационный цикл ретровирусов
Генетическая организация некоторых ретровирусов
Генетическая организация некоторых ретровирусов
Ретровирусы, не несущие клеточные гены, но их активирующие
Ретровирусы, содержащие клеточные онкогены
Трансформирующий вирус несет копию гена хозяина
Трансформирующий ретровирус
Ретровирусная трансформация
Механизмы активации прото-онкогенов (ПО)
Вставки, транслокация или амплификация могут активировать ПО
Варианты активации c-myc
Другие ПО, активируемые вставкой ретровируса
Результаты транслокации
Хромосомы пациента с острой промиелоцитной лейкемией (APL)
Филадельфийская хромосома ( PH)
Образование Филадельфийской хромосомы (CML)
Варианты Ph хромосомы
Лечение CML
Лимфома Беркита
Варианты транслокаций
Кариотип лимфомы Беркита
Лимфома Беркита
ДНК-вирусы, вызывающие рак у человека (1)
ДНК-вирусы, вызывающие рак у человека (2)
Свойства вирусов человека
Новые онковирусы
5.2. Передача клеточного сигнала (Сигнальная трансдукция)
5.2.1. Факторы роста и их рецепторы
Прохождение сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Способы прохождения сигнала
Роль заряда в прохождении сигнала
К-каналы
Структура К-канала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Факторы роста (GF)
Процессинг GF
Механизм активации пролиганда протеазами и взаимодействие растворимого лиганда с рецептором.
Начало СТ
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Характеристика RTKs
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Семейство рецепторов RTKs
Внеклеточная часть некоторых рецепторов
Внутриклеточный домен RTKs
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Активация рецепторов сопровождается связыванием с нижестоящими молекулами
Активация PDGFR
Основные характеристики некоторых ФР и их рецепторов
Семейство Epidermal growth factor receptor (EGFR)
Общая структура EGFR
Структура EGFR белка (A), активация (B) и димеризация лигандом (C)
Лиганды для EGFR
Субстраты для EGFR
Активируемые пути СТ
Активируемые пути СТ
Активируемые пути СТ
Мутации в раковых клетках мозга (глиобластома) и легких
Таргетная терапия EGFR- СТ
EGFR и рак
EGFR и рак
Структура EGFR белка (A), активация (B) и димеризация лигандом (C)
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала
1/101
Средняя оценка: 4.1/5 (всего оценок: 44)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (13529 Кб)
Реклама. Продолжение ниже
1

Первый слайд презентации

Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала

Изображение слайда
1/1
2

Слайд 2

5.1. Онковирусы и онкогены

Изображение слайда
1/1
3

Слайд 3: Различия между нормальными и трансформированными клетками

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
4

Слайд 4

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
5

Слайд 5

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
6

Слайд 6: Общая модель возникновения рака

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
7

Слайд 7

Гипотеза раковых стволовых клеток (РСК)

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
8

Слайд 8: Две модели, объяснящие гетерогенность опухоли

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
9

Слайд 9: Маркеры для обогащения РСК

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
10

Слайд 10: Стратегия в лечении рака

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
11

Слайд 11: Стратегия в лечении рака

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
12

Слайд 12

Онковирусы

Изображение слайда
1/1
13

Слайд 13: Два способа инфицирования вирусом

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
14

Слайд 14: Трансформирующие вирусы, несущие онкогены

Класс вируса Тип вируса Размер генома Онкогены Происхождение Действие онкогена Полиома dsДНК 5-6 kb Т-АГ Ранний вирусный ген Инактивации РСГ HPV dsДНК около 8 kb Е6 и Е7 Ранний вирусный ген Инактивации РСГ Адено - вирус dsДНК около 37 kb Е1А, Е1В Ранний вирусный ген Инактивации РСГ Вирус Эпштейн Барра dsДНК 160 kb BNLF1 Латентный вирусный ген Инактивации РСГ Ретро - вирусы ssРНК 6-9 kb индиви - дуальные Клеточное Активация ПО

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
15

Слайд 15: История вирусной онкологии (1)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
16

Слайд 16: История вирусной онкологии (2)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
17

Слайд 17: Трансформация вирусом

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
18

Слайд 18

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
19

Слайд 19

Вирус папилломы человека (HPVs)

Изображение слайда
1/1
20

Слайд 20: Организация эписомального и интегрированного HPV

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
21

Слайд 21: Геном вируса HPV-16

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
22

Слайд 22: Схематическая структура мини-генома HPV-16

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
23

Слайд 23: Структура белка E7

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
24

Слайд 24: Структура белка E7 (C- конец)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
25

Слайд 25: Механизм действия HPV белков Е6 и Е7

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
26

Слайд 26: Роль NOTCH1 белка в канцерогенезе

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
27

Слайд 27: Критические этапы HPVs -индуцированного канцерогенеза

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
28

Слайд 28

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
29

Слайд 29: Многостадийный механизм HPV- индуцированного канцерогенеза

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
30

Слайд 30: Функциональные домены Т- антигена вируса SV 40

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
31

Слайд 31: Разнообразные механизмы действия ДНК-онковирусов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
32

Слайд 32: Мишени для ДНК-онковирусов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
33

Слайд 33: Основные принципы вирусного онкогенеза

Вирусы могут вызывать рак у животных и человека Онковирусы часто вызывают продолжительную инфекцию у естественного хозяина Факторы хозяина – важнейшие детерминанты в вирусном канцерогенезе Вирусные инфекции – встречаются чаще, чем образование опухолей Длинный латентный период обычно тянется между началом инфекции и появлением опухоли Вирусные линии могут отличаться по онкогенному потенциалу Вирусы действуют как прямые, так и непрямые канцерогенные агенты Онкогенные вирусы изменяют клеточный рост Модели на животных могут выявить механизм действия вирусов Вирусные маркеры обычно присутствуют в опухолевых клетках Один вирус может быть ассоциирован с более, чем один тип опухоли

Изображение слайда
1/1
34

Слайд 34

Ретровирусы

Изображение слайда
1/1
35

Слайд 35: Репликационный цикл ретровирусов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
36

Слайд 36: Репликационный цикл ретровирусов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
37

Слайд 37: Генетическая организация некоторых ретровирусов

А. «Недефективные» репликационно-компетентные вирусы. Показаны вирусы с простым или сложным геномом. A LV - вирус лейкоза птиц, MLV - вирус лейкоза мышей, MMTV- мышиный вирус РМЖ. Сложные вирусы: HT LV – вирус Т-клеточной лейкемии человека, HIV – вирус иммунодефицита человека.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
38

Слайд 38: Генетическая организация некоторых ретровирусов

В. Вирусы, несущие онкогены. Все дефективные, исключая RSV (вирус саркомы Рауша). MC -29 –вирус миелоцитоматоза птиц Ha - MSV – вирус мышиной саркомы Харви MSV - вирус мышиной саркомы Молони Ab - MLV – вирус лейкемии мышей Абельсона

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
39

Слайд 39: Ретровирусы, не несущие клеточные гены, но их активирующие

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
40

Слайд 40: Ретровирусы, содержащие клеточные онкогены

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
41

Слайд 41: Трансформирующий вирус несет копию гена хозяина

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
42

Слайд 42: Трансформирующий ретровирус

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
43

Слайд 43: Ретровирусная трансформация

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
44

Слайд 44: Механизмы активации прото-онкогенов (ПО)

Траснформирующая «сила» ПО может характеризоваться появлением фокусов. Тестируемая культура – 3Т3- мышиные фибробласты. Высокоэффективные гены – индуцируют более 100фокусов / нг ДНК / 1000000 клеток. Низкоэффективные – менее 10. Мутация в 12-м и 61-м кодоне c-ras делает этот ген высокоэффективным.

Изображение слайда
1/1
45

Слайд 45: Вставки, транслокация или амплификация могут активировать ПО

В случае вставки или транслокации существуют доказательства, что эти изменения в геноме являются причиной трансформации. В последнее время получено доказательство, что амплификация также содействует этому (на примере Her2/Neu ). Есть примеры, когда встраивание вируса в геном (близко к с -myc) приводит к трансформации Во всех случаях кодирующая последовательность этого гена не изменяется, а онкогенные свойства появляются из-за потери контроля регуляции экспрессии

Изображение слайда
1/1
46

Слайд 46: Варианты активации c-myc

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
47

Слайд 47: Другие ПО, активируемые вставкой ретровируса

c-erbB, c-myb, c-mos, c-H-ras, c-raf

Изображение слайда
1/1
48

Слайд 48: Результаты транслокации

Часть белка ПО может быть активирована независимо от другой части (c-myc). Другой партнер в гибридном гене может иметь позитивный эффект на ПО (Филадельфийская хромосома)

Изображение слайда
1/1
49

Слайд 49: Хромосомы пациента с острой промиелоцитной лейкемией (APL)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
50

Слайд 50: Филадельфийская хромосома ( PH)

Хроническая миелогенная лейкемия (CML) – 5000 kb конца 9-й хр. (c-abl) b 5,8kb 22-й хр. (bcr –break-point cluster region)- 2-й интрон Острая лимфобластная лейкемия (ALL) – точка разрыва в 1-м интроне Слитый белок активирует адапторы Ras белка Crb2 и Shc

Изображение слайда
1/1
51

Слайд 51: Образование Филадельфийской хромосомы (CML)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
52

Слайд 52: Варианты Ph хромосомы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
53

Слайд 53: Лечение CML

Стандартная терапия хронической миелоидной лейкемии – тирозин киназный ингибитор иматиниб ( imatinib ). Результат лечения - 81% 7- летней выживаемости. Dasatinib ингибитор 2-го поколения.

Изображение слайда
1/1
54

Слайд 54: Лимфома Беркита

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
55

Слайд 55: Варианты транслокаций

TCR - T-cell receptor (14q11)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
56

Слайд 56: Кариотип лимфомы Беркита

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
57

Слайд 57: Лимфома Беркита

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
58

Слайд 58: ДНК-вирусы, вызывающие рак у человека (1)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
59

Слайд 59: ДНК-вирусы, вызывающие рак у человека (2)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
60

Слайд 60: Свойства вирусов человека

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
61

Слайд 61: Новые онковирусы

Новое исследование указывает на то, что белок синтезируемый вирусом, вызывающим рак,  играет важнейшую роль в инициации размножения вируса, сообщает Researchnews.osu.edu. Исследователи проанализировали Т-лимфотропический вирус человека типа 1 (HTLV-1) и белок, продуцируемый им и названный p13, ранее считавшийся незначительным для размножения вируса. Вирус HTLV-1 распространяется путем подавления нормальных Т-клеток (один из видов иммунных клеток), не нуждаясь при этом в выделении вирусных частиц.  Белок p13 — один из вспомогательных белков, последние эксперименты показали, что он незаменим при инфицировании человеческих клеток, а также для размножения вируса. "Необходимо понять функции этих вспомогательных молекул, чтобы разрабатывать новые вакцины для предотвращения инфекций, которые могут стать причиной злокачественных опухолей", — считает автор исследования, профессор Майкл Лэрмор. Изучение этого белка особенно важно, потому что он способен мигрировать к митохондриям (энергетические "подстанции" клетки) и вызывать путём воздействия на них клеточную смерть. Ежегодно HTLV-1 инфицирует  от 15 до 20 миллионов человек, 5 % из которых заболевают T-клеточной лейкемией или лимфомой.

Изображение слайда
1/1
62

Слайд 62: 5.2. Передача клеточного сигнала (Сигнальная трансдукция)

Изображение слайда
1/1
63

Слайд 63: 5.2.1. Факторы роста и их рецепторы

Изображение слайда
1/1
64

Слайд 64: Прохождение сигнала

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
65

Слайд 65

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
66

Слайд 66: Способы прохождения сигнала

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
67

Слайд 67: Роль заряда в прохождении сигнала

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
68

Слайд 68: К-каналы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
69

Слайд 69: Структура К-канала

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
70

Слайд 70

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
71

Слайд 71

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
72

Слайд 72: Факторы роста (GF)

К настоящему времени установлено, что семейство факторов роста представлено 13 белками: EGF, transforming growth factor -α ( TGF -α), амфирегулин, heparin - binding EGF - like growth factor ( HB - EGF ), бетацеллюлин, эпирегулин, эпиген, нейрорегулин -1( NRG -1), NRG -2, NRG -3, NRG -4, NRG -5 и NRG -6. Все члены этого семейства являются трансмембранными белками I типа и экспрессируются на клеточной поверхности таким образом, чтобы быть доступными для расщепления протеазами клеточной поверхности.

Изображение слайда
1/1
73

Слайд 73: Процессинг GF

В некоторых случаях, как это показано для фактора NRG -1 beta 1, его расщепление происходит в аппарате Гольджи, тогда лиганд для рецептора является растворимым. Процесс образования растворимого фактора роста получил название ectodomain shedding (растворение эктодомена). Таким образом, расщепление факторов роста является критическим в регуляции их связывания с рецептором. Показано, что во многих опухолях рецепторы EGFR часто конститутивно активированы из-за постоянного присутствия соответствующего фактора роста.

Изображение слайда
1/1
74

Слайд 74: Механизм активации пролиганда протеазами и взаимодействие растворимого лиганда с рецептором

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
75

Слайд 75: Начало СТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
76

Слайд 76

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
77

Слайд 77: Характеристика RTKs

У человека идентифицировано 58 RTKs, которые подразделяются на 20 подсемейств Все рецепторы имеют сходную молекулярную архитектуру: внеклеточный лиганд-связывающий домен, одиночную трансмембранную спираль, цитоплазматический участок, который содержит тирозин-киназный домен и дополнительный С-терминальный участок и околомембранный регуляторный участок

Изображение слайда
1/1
78

Слайд 78

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
79

Слайд 79: Семейство рецепторов RTKs

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
80

Слайд 80: Внеклеточная часть некоторых рецепторов

В основном, RTKs складываются в димеры, когда лиганд (красный) связывается с внеклеточным участком. рецептора ( A ) Димер фактора роста нервов (красный) связывает две TrkA молекулы без прямого контакта двух рецепторов. ( B ) Димер фактора стволовой клетки (красный) также связывает две молекулы KIT. Кроме этого, два Ig -подобные домены ( D 4 и D 5), взаимодействуют вдоль рецепторов. Тогда KIT представляет лигнад- рецептор- опосредованную модель димеризации. ( C ) Две молекулы рецептора фактора роста фибробластов ( FGFR ) взаимодействуют через Ig -подобный домен D 2 и молекулу гепарина или гепарин сульфат протеогликан. Кроме этого, каждая молекула фактора роста фибробластов (красный) контактирует с Ig -подобным доменом D2 and D3 обоих FGFR. ( D ) Димеризация рецепторов ErbB опосредована самим рецептором. Связываясь одновременно с двумя доменами ( DI и DIII ) одного рецептора, лиганд вызывает конформационные изменения в EGFR, что сопровождается димеризацией домена II.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
81

Слайд 81: Внутриклеточный домен RTKs

E ) Инсулин рецептор-подобные Insulin receptor - like (активация-петля-ингибирование, activation loop inhibition ). В FGFR, инсулиновом рецепторе и IGF 1 рецепторе активационная петля взаимодействует напрямую с активным центром киназы и блокирует доступ к белковому субстрату (в FGFR ) или обоим субстратам: АТФ и белку (в инсулиновом и IGF 1рецепторах). Фосфорилирование ключевых тирозинов (“ Y ”) разрушает эти аутоингибиторные взаимодействия и позволяет киназам «релаксироваться» в активном центре. KIT-like (juxtamembrane inhibition). В KIT, PDFGR и Eph рецепторах околомембранная область (красная) взаимодействует с элементами активного центра киназы (включая спираль α C и активационную петлю), что стабилизирует неактивную конформацию. Фосфорилирование ключевых тирозинов околомембранной области дестабилизирует эти аутоингибиторные взаимодействия и позволяет TKD перейти к активной конформации Tie2-like (C-terminal tail inhibition). В Tie 2 (и возможно Met и Ron ), C -концевой хвост (красный) взаимодействует с TKD, стабилизируя неактивную конформацию. ( F ) Участок TKD EGFR аллостерически активируется прямым контактом C -участком TKD, “Активатором” и N -участком другого TKD, “Акцептор” Активатор TKD дестабилизирует аутоингибиторные взаимодействия, куда вовлечена активационная петля Акцептора TKD. Никакого фосфорилирования в этом случае не требуется.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
82

Слайд 82

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
83

Слайд 83: Активация рецепторов сопровождается связыванием с нижестоящими молекулами

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
84

Слайд 84: Активация PDGFR

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
85

Слайд 85: Основные характеристики некоторых ФР и их рецепторов

Лиганд Длина Ам.к. М.м. Хро - мо - сома Рецептор Длина Ам.к. М.м. Хромосома EGF 53 6 4 EGFR 1186 170 7 FGF 125 16 5 FGFR 801 160 8 IGF 70 7.6 12 IGFR 706 130 15 TGF 50 6 2 TGFR 1186 170 7 VEGF 121 46 6 VEGFR 1273 180 13 PDGF 110 14-18 7 PDGFR 1066 170 4

Изображение слайда
1/1
86

Слайд 86: Семейство Epidermal growth factor receptor (EGFR)

EGF был изолирован в 1962 Stanley Cohen. Его взаимодействие с EGFR подтверждено в 1975. В 80-х установлено сходство EGFR с v-erbB ( avian erythroblastosis virus ) EGFR ( также известен как ERBB1⁄ HER1), ERBB2⁄HER2⁄NEU, ERBB3⁄HER3 и ERBB4⁄ HER4. ERBB2, ERBB3 и ERBB4 показывают экстраклеточную гомологию относительно EGFR 44, 36 и 48%, соответственно, тогда как для тирозин-киназного домена - 82, 59 and 79%, соответственно. EGFR ген локализован на хромосоме 7p12-13 и кодирует 170kDa рецептор тирозин киназу.

Изображение слайда
1/1
87

Слайд 87: Общая структура EGFR

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
88

Слайд 88: Структура EGFR белка (A), активация (B) и димеризация лигандом (C)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
89

Слайд 89: Лиганды для EGFR

Идентифицировано 11 лигандов, которые разделены на 3 группы: 1. EGF, transforming growth factor-a, ампирегулин и эпиген) 2. EGFR и ERBB4 (betacellulin, heparin-binding EGF и epiregulin); 3. neuregulin (NRG) ( также известен как heregulin) связывается с ERBB3 и ERBB4.

Изображение слайда
1/1
90

Слайд 90: Субстраты для EGFR

Phospholipase Cg, CBL, GRB2, SHC и p85. Включая mitogen-activated protein kinase, phosphatidylinositol 3-kinase ⁄AKT и the signal transducer and activator of transcription (STAT)3 and STAT5 pathways (см. ниже)

Изображение слайда
1/1
91

Слайд 91: Активируемые пути СТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
92

Слайд 92: Активируемые пути СТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
93

Слайд 93: Активируемые пути СТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
94

Слайд 94: Мутации в раковых клетках мозга (глиобластома) и легких

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
95

Слайд 95: Таргетная терапия EGFR- СТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
96

Слайд 96: EGFR и рак

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
97

Слайд 97: EGFR и рак

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
98

Слайд 98: Структура EGFR белка (A), активация (B) и димеризация лигандом (C)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
99

Слайд 99

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
100

Слайд 100

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
101

Последний слайд презентации: Часть 5. Протоонкогены и передача клеточного сигнала

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
Реклама. Продолжение ниже