Презентация на тему: Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых

Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых молекул
План лекции:
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Значение биохимии для медицины:
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Основные функции белков:
Уровни структурной организации белковых молекул
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Формирование трёхмерной структуры белков
Формирование трёхмерной структуры белков
Шапероны
Классификация шаперонов
Роль шаперонов в фолдинге белков
Роль шаперонов в фолдинге белков
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Растворимость белков
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых
1/33
Средняя оценка: 4.7/5 (всего оценок: 52)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (252 Кб)
1

Первый слайд презентации: Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых молекул

Профессор кафедры биохимии Омской ГМА, д октор мед. наук Конвай Владимир Дмитриевич

Изображение слайда
2

Слайд 2: План лекции:

Биохимия, её предмет и задачи Значение биохимии для медицины Признаки и функции белков Уровни структурной организации белковых молекул

Изображение слайда
3

Слайд 3

Биохимия – наука о структуре химических веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Изображение слайда
4

Слайд 4

Разделы общей биохимии: Статическая биохимия Динамическая биохимия Функциональная биохимия Объекты изучения: Биохимия растений Биохимия животных Биохимия микроорганизмов Биохимия человека – медицинская биохимия Технологическая биохимия

Изображение слайда
5

Слайд 5

Задачи биохимии : Изучение строения и обмена белков Изучение строения и обмена нуклеиновых кислот Изучение молекулярных механизмов наследственности Изучение биокатализа Изучение превращения углеводов Изучение обмена липидов Изучение роли биорегуляторов Изучение значения витаминов

Изображение слайда
6

Слайд 6: Значение биохимии для медицины:

Выяснить сущность, механизм развития заболевания Улучшить эффективность диагностики заболеваний Обеспечение разработки новых лекарственных средств (обоснование фармакотерапии) Обосновать основы профилактики

Изображение слайда
7

Слайд 7

Белки – это высокомолекулярные, азотсодержащие, органические вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, имеющие сложную структурную организацию.

Изображение слайда
8

Слайд 8

Структурные признаки белков: 1 – содержат азот 2 – α -аминокислоты L -ряда 3 – формируют полипептидную цепь 4 – высокая молекулярная масса (от 6 тыс. до нескольких млн. дальтон) 5 – сложная структурная организация

Изображение слайда
9

Слайд 9: Основные функции белков:

Структурная Каталитическая Регуляторная Рецепторная Транспортная Опорная Энергетическая Сократительная Защитная Антитоксическая Гемостатическая

Изображение слайда
10

Слайд 10: Уровни структурной организации белковых молекул

Первичная структура Вторичная структура Третичная структура четвертичная структура

Изображение слайда
11

Слайд 11

Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи: определяет последующие уровни структурной организации белка, физико-химические, биологические свойства является уникальной в каждом отдельном случае

Изображение слайда
12

Слайд 12

Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. Виды вторичной структуры:  -спираль β - структура нерегулярные вторичные структуры (кольца, изгибы, петли).

Изображение слайда
13

Слайд 13

H N O C R R R R R R R R R α -спираль

Изображение слайда
14

Слайд 14

β – структура формируется между линейными участками одной полипептидной цепи, образуя при этом складки или между разными полипептидными цепями. Полипептидые цепи или их части могут формировать параллельные и антипаралельные β-структуры

Изображение слайда
15

Слайд 15

S R E E S A S F L C H C H Zn L G R V K N K N Остатки ЦИС Остатки ГИС Определенные сочетания альфа-спиралей и бета-структур в некоторых белках называют супервторичной структурой белков. Они имеют специфические названия: структура «бета-бочонка», «цинковый палец» и др

Изображение слайда
16

Слайд 16

Третичная структура - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве в виде компактной упаковки, за счет связей между радикалами. В поддержании третичной структуры участвуют: водородные связи ионные связи гидрофобные взаимодействия дисульфидные связи.

Изображение слайда
17

Слайд 17

Четвертичная структура - это высший уровень структурной организации, возможный не у всех белков. это способ укладки в пространстве третичных структур (глобул) и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Каждая отдельно взятая глобула, получившая название протомера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью.

Изображение слайда
18

Слайд 18: Формирование трёхмерной структуры белков

от пространственной структуры белков зависит их биологическая функция. Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру - ФОЛДИНГ БЕЛКОВ

Изображение слайда
19

Слайд 19: Формирование трёхмерной структуры белков

Белки - продукты одного гена: имеют одинаковую аминокислотную последовательность приобретают в одинаковых условиях клетки одинаковую конформацию и функцию. фолдинг протекает при участии специальной группы белков -  ШАПЕРОНЫ (от франц.  shaperon -  няня).

Изображение слайда
20

Слайд 20: Шапероны

при сборке белков возникают промежуточные нестабильные конформации Шапероны : связываются с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. стабилизируют их конформацию,

Изображение слайда
21

Слайд 21: Классификация шаперонов

По молекулярной массе высокомолекулярные, с Mr от 100 до 110 кД ; Шапероны -90 - с Mr до 90 кД ; Шапероны -70 - с Mr от 60 до 80 кД ; Шапероны – с Mr 60 ; Шапероны - с Mr 40 ; низкомолекулярные шапероны с молекулярной массой от 15 до 30 кД.

Изображение слайда
22

Слайд 22: Роль шаперонов в фолдинге белков

При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше, чем С-концевая область. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность. в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов (особенно гидрофобных) осуществляют Шапероны -70. Ш-70 - высококонсервативный класс белков, который присутствует во всех отделах клетки В области карбоксильного конца единственной полипептидной цепи шаперонов есть участок, образованный радикалами аминокислот в форме бороздки. Он способен взаимодействовать с участками белковых молекул и развёрнутых полипептидных цепей длиной в 7-9 аминокислот, обогащённых гидрофобными радикалами. В синтезирующейся полипептидной цепи такие участки встречают примерно через каждые 16 аминокислот.

Изображение слайда
23

Слайд 23: Роль шаперонов в фолдинге белков

Фолдинг многих высокомолекулярных белков, осуществляется в специальном пространстве, сформированном Шаперонами-60. Ш-60 функционируют в виде олигомернoго комплекса, состоящего из 14 субъединиц

Изображение слайда
24

Слайд 24

Изображение слайда
25

Слайд 25

Физико-химические свойства белков Строение – аминокислотный состав, полипептидная цепь Размеры Молекулярная масса Форма – глобулярные и фибриллярные 1.Электрохимические свойства а) амфотерные полиэлектролиты ионогенные группы радикалов N Н 3 + - лиз, арг, гис -СОО - - глу, асп Концевые - СОО - и - N Н 3 + NH 3 + COO - R + H 3 N NH 3 + COO - COO - COO - NH 3 +

Изображение слайда
26

Слайд 26

б) Буферные свойства Н b – гистидин в) Общий заряд белка Соотношение ионогенных групп радикалов рН среды – степень ионизации кислая среда + основная среда - Изоэлектрическое состояние Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – р J Белки цитоплазмы р J ~ 5,5, белки ядер – р J> 7,0 Электрофорез – подвижность в электрическом поле

Изображение слайда
27

Слайд 27

2. Коллоидные свойства белков а) оптические свойства рассеивание света опалесценция дифракция лучей эффект Тиндаля нефелометрия нефелометрия

Изображение слайда
28

Слайд 28

б) малая скорость диффузии гель-фильтрация или молекулярное просеивание через зерна сефадекса диффузия крупных молекул медленнее в зерна и они быстрее выходят, а чем меньше молекулярная масса, тем медленнее выходят

Изображение слайда
29

Слайд 29

в) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны осмос диализ Высокая вязкость растворов Способность к образованию гелей Фибриллярные белки (актомиозин)

Изображение слайда
30

Слайд 30

Гидратация белков Гидрофобные группы Н 2 О связывается 1 - полярными группами 2 - пептидными группами 100 г белка связывает 30-35 г Н 2 О Гидратная оболочка

Изображение слайда
31

Слайд 31: Растворимость белков

Много полярных групп – лучше растворимость. Два фактора устойчивости: Заряд белковой молекулы Гидратная оболочка Высаливание – осаждение белков из растворов нейтральными солями – ( NH 4 ) 2 SO 4

Изображение слайда
32

Слайд 32

Лабильность пространственной конформации. Денатурация – утрата нативных (природных) физико-химических свойств белка под действием физических и химических факторов, нарушающих пространственную конфигурацию (конформацию) белка при сохранении первичной структуры. Нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры. Физические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители (фенол, ацетон, спирт и т.д.) Ренатурация.

Изображение слайда
33

Последний слайд презентации: Биохимия, ПРЕДМЕТ И задачи. Структурно-функциональная организация белковых

СПАСИБО ЗА ВНИМАНИЕ

Изображение слайда