Презентация на тему: Белки в действии

Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Актиновая кора (область, расположенная под плазматической мембраной) и компоненты внеклеточного матрикса –
Фибронектин и ламинин, компоненты внеклеточного матрикса
Взаимодействие клетки с внеклеточным матриксом (через интегрин)
У фибриллярных белков структурная функция – главная
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Волокна коллагена и эластина в межклеточном веществе подкожной соединительной ткани
Белки в действии
Двигательные белки
Строение миофибрилл
Белки в действии
Уровни организации скелетной мышцы
Белки в действии
Модель «скользящих нитей»
Строение миозина
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки в действии
Белки микротрубочек (МТ)
Тубулин
Строение микротрубочек
Полимеризация тубулина
Динамическая нестабильность МТ
БЕЛКИ, АССОЦИИРОВАННЫЕ С МИКРОТРУБОЧКАМИ (МАР)
Молекулярные двигатели
Белки-транслокаторы
Белки-транслокаторы
Модель образования кинезинового поперечного мостика между органеллами и микротрубочками
Перемещение кинезина по микротрубочке
Реснички и центриоли состоят из микротрубочек
Белки в действии
«Мотор» жгутиков
Жгутик – белковое обеспечение вращения
1/44
Средняя оценка: 4.9/5 (всего оценок: 55)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (10435 Кб)
1

Первый слайд презентации: Белки в действии

1 Белки в действии

Изображение слайда
2

Слайд 2

2

Изображение слайда
3

Слайд 3

3 Структурная (строительная) Белки входят в состав всех клеточных органелл, цитоплазмы, мембран коллаген, белки плазмы крови и межклеточного вещества:

Изображение слайда
4

Слайд 4: Актиновая кора (область, расположенная под плазматической мембраной) и компоненты внеклеточного матрикса –

4 Актиновая кора (область, расположенная под плазматической мембраной) и компоненты внеклеточного матрикса – прочные коллагены, сетчатые адгезивные белки и протеогликаны (основное вещество).

Изображение слайда
5

Слайд 5: Фибронектин и ламинин, компоненты внеклеточного матрикса

5 Фибронектин и ламинин, компоненты внеклеточного матрикса

Изображение слайда
6

Слайд 6: Взаимодействие клетки с внеклеточным матриксом (через интегрин)

6 Взаимодействие клетки с внеклеточным матриксом (через интегрин)

Изображение слайда
7

Слайд 7: У фибриллярных белков структурная функция – главная

7 У фибриллярных белков структурная функция – главная Коллаген Кератин Фиброин

Изображение слайда
8

Слайд 8

8 Внутри клетки: цитоскелет NB!!! Компоненты цитоскелета – не фибриллярные белки! (но об этом позже)

Изображение слайда
9

Слайд 9

9 Вне клетки: кератин Рога и Копыта Прямой волос Курчавый

Изображение слайда
10

Слайд 10

10 Фиброин – белок шелка и паутины

Изображение слайда
11

Слайд 11

11 Коллаген – структурный белок кожи и хрящей

Изображение слайда
12

Слайд 12: Волокна коллагена и эластина в межклеточном веществе подкожной соединительной ткани

12 Волокна коллагена и эластина в межклеточном веществе подкожной соединительной ткани Фибробласты Коллагеновое волокно Эластиновое волокно Макрофаг

Изображение слайда
13

Слайд 13

13 Энергия химических связей механическая энергия Актин Миозин Кинезин Шагающий белок Работа мышц Внутриклеточный транспорт

Изображение слайда
14

Слайд 14: Двигательные белки

14 Двигательные белки Актино-миозиновая система подвижности (мышечное сокращение и др.) Динеино-тубулиновая система подвижности (в микротрубочках) Белковое обеспечение бактериальной подвижности (жгутики) Двигательная система бактериофагов

Изображение слайда
15

Слайд 15: Строение миофибрилл

15 Строение миофибрилл

Изображение слайда
16

Слайд 16

16

Изображение слайда
17

Слайд 17: Уровни организации скелетной мышцы

17 Уровни организации скелетной мышцы А B. Миофибрилла С. Строение саркомера А. Мышечное волокно

Изображение слайда
18

Слайд 18

18

Изображение слайда
19

Слайд 19: Модель «скользящих нитей»

19 Модель «скользящих нитей» Глобулярные головки миозина (хвосты, спирально закручивающиеся друг отн-но друга, не показаны)

Изображение слайда
20

Слайд 20: Строение миозина

20 Строение миозина

Изображение слайда
21

Слайд 21

21

Изображение слайда
22

Слайд 22

22

Изображение слайда
23

Слайд 23

23

Изображение слайда
24

Слайд 24

24

Изображение слайда
25

Слайд 25

25

Изображение слайда
26

Слайд 26

26

Изображение слайда
27

Слайд 27

27 Белки цитоскелета

Изображение слайда
28

Слайд 28

28 Компоненты цитоскелета

Изображение слайда
29

Слайд 29

29 Компоненты цитоскелета

Изображение слайда
30

Слайд 30: Белки микротрубочек (МТ)

30 Белки микротрубочек (МТ) тубулин белки, ассоциированные с МТ (МАР 1, МАР 2, МАР 3, тау и др.) белки-транслокаторы (динеин, кинезин, динамин). МТ образуют: веретено деления (ахроматиновую фигуру) в митозе и в мейозе, аксонему (центральную структуру) подвижных ресничек и жгутиков, стенку центриолей и базальных телец. МТ отводится важная, если не ключевая, роль в клеточном морфогенезе и в некоторых видах клеточной подвижности. МТ – диаметр около 25 нм, длина до нескольких десятков микрометров; толщина их стенок – около 6 нм.

Изображение слайда
31

Слайд 31: Тубулин

31 Тубулин Тубулин – это глобулярный белок, существующий в виде димера α- и β-субъединиц с М~55 кДа. Каждая субъединица содержит около 450 аминокислот, и АКП субъединиц гомологичны друг другу примерно на 40%. Тубулин – GTP -связывающий белок, причем β-субъединица содержит лабильно связанную молекулу GTP или GDP, способную обмениваться с GTP в растворе, а α-субъединица – прочно связанную молекулу GTP.

Изображение слайда
32

Слайд 32: Строение микротрубочек

32 Строение микротрубочек МТ имеет форму полого цилиндра, стенка которого состоит из линейных цепочек тубулиновых димеров, так называемых протофиламентов. В протофиламентах α-субъединица предыдущего димера соединена с β-субъединицей следующего. Димеры в соседних протофиламентах смещены друг относительно друга, образуя спиральные ряды.

Изображение слайда
33

Слайд 33: Полимеризация тубулина

33 Полимеризация тубулина Тубулин способен к спонтанной полимеризации in vitro. Такая полимеризация возможна при физиологических температурах и благоприятных ионных условиях (отсутствие ионов Ca 2+) и требует наличия двух факторов: высокой концентрации тубулина и присутствия GTP. Полимеризация сопровождается гидролизом GTP, и тубулин в составе МТ остается связанным с GDP, а неорганический фосфат выходит в раствор. Полимеризация тубулина состоит из двух фаз: нуклеации и элонгации. При нуклеации происходит формирование затравок, а при элонгации – их удлинение с образованием МТ. Противоположные концы МТ различаются по скоростям роста. Быстрорастущий конец принято называть плюс-концом, а медленнорастущий – минус-концом МТ. В клетке (-)-концы МТ, как правило, ассоциированы с центросомой, а (+)-концы направлены к периферии и нередко доходят до самого края клетки. Полимеризацию и деполимеризацию МТ индуцируют изменениями температуры, ионных условий или использованием специальных химических агентов. Среди веществ, вызывающих необратимую разборку, широко используются индольные алкалоиды (колхицин, винбластин, винкристин и др.).

Изображение слайда
34

Слайд 34: Динамическая нестабильность МТ

34 Динамическая нестабильность МТ При постоянном количестве полимера происходит спонтанный рост или укорочение отдельных МТ вплоть до полного их исчезновения. Из-за запаздывания гидролиза GTP по отношению к встраиванию тубулина на конце МТ, находящейся в процессе роста, формируется GTP -кэп, состоящий из 9-18 молекул GTP -тубулина. GTP -кэп стабилизирует конец МТ и способствует ее дальнейшему росту. Если же скорость включения новых гетеродимеров оказывается меньше скорости гидролиза GTP или в случае механического разрыва МТ, образуется конец, лишенный GTP -кэпа. Такой конец обладает пониженным сродством к новым молекулам тубулина; он начинает разбираться. tredmilling

Изображение слайда
35

Слайд 35: БЕЛКИ, АССОЦИИРОВАННЫЕ С МИКРОТРУБОЧКАМИ (МАР)

35 БЕЛКИ, АССОЦИИРОВАННЫЕ С МИКРОТРУБОЧКАМИ (МАР) Структурные МАР. Общее свойство – перманентная ассоциация с МТ; связываются с С-концевой частью тубулина. МАР 1, МАР 2, Тау, МАР U и др. МАР способны стимулировать инициацию и элонгацию и стабилизировать готовые МТ; сшивать МТ в пучки. Три основные функции структурных МАР: регуляция динамики МТ, клеточный морфогенез и участие во взаимодействии МТ с другими внутриклеточными структурами. Белки-транслокаторы. Отличительная особенность – свойство преобразовывать энергию АТР в механическое усилие, способное перемещать частицы вдоль МТ или МТ вдоль субстрата. Соответственно транслокаторы являются механохимическими АТР-азами и их АТР-азная активность стимулируется МТ. В отличие от структурных МАР, транслокаторы ассоциированы в МТ только в момент АТР-зависимого перемещения.

Изображение слайда
36

Слайд 36: Молекулярные двигатели

36 Молекулярные двигатели Миозин Кинезины – движутся по микротрубочкам в направлении (+)-конца (т.е от центросомы к клеточной периферии) Динеины – перемещаются к (-)-концу микротрубочек

Изображение слайда
37

Слайд 37: Белки-транслокаторы

37 Белки-транслокаторы

Изображение слайда
38

Слайд 38: Белки-транслокаторы

38 Белки-транслокаторы

Изображение слайда
39

Слайд 39: Модель образования кинезинового поперечного мостика между органеллами и микротрубочками

39 Модель образования кинезинового поперечного мостика между органеллами и микротрубочками АТФ-азный головной домен молекулы кинезина действует как двигатель, обеспечивающий движение органеллы по микротрубочке.

Изображение слайда
40

Слайд 40: Перемещение кинезина по микротрубочке

40 Перемещение кинезина по микротрубочке

Изображение слайда
41

Слайд 41: Реснички и центриоли состоят из микротрубочек

41 Реснички и центриоли состоят из микротрубочек Кинезин из мозга крупного рогатого скота имеет М~380 кДа и представляет собой тетрамер двух легких (62 кДа) и двух тяжелых (120 кДа) полипептидных цепей. Молекула кинезина имеет форму сте p жня диаметром 2-4 нм и длиной 80-100 нм с двумя глобулярными головками на одном конце и веерообразным расширением на другом. В середине стержня находится шарнирный участок. N -Концевой фрагмент тяжелой цепи размером около 50 кДа, обладающий механохимической активностью, называется моторным доменом кинезина. Динеин – высокомолекулярный белок, состоящий из различных комбинаций α-, β- и γ-тяжелых цепей с молекулярной массой более 400 кДа и набора промежуточных и легких цепей с М от 10 до 80 кДа. В зависимости от количества тяжелых цепей на молекулу динеина различают одно-, двух- и трехголовые динеины. Динамин – М 100 кДа, обладает GTP -азной активность, которая стимулируется при добавлении МТ. При добавлении динамина к МТ происходит образование гексагонально упакованных пучков. Синдром Картагенера

Изображение слайда
42

Слайд 42

42

Изображение слайда
43

Слайд 43: Мотор» жгутиков

43 «Мотор» жгутиков

Изображение слайда
44

Последний слайд презентации: Белки в действии: Жгутик – белковое обеспечение вращения

44 Жгутик – белковое обеспечение вращения

Изображение слайда