Презентация на тему: БЕЛКИ МЕМБРАН

Реклама. Продолжение ниже
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В МЕМБРАНАХ
КЛАССИФИКАЦИЯ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ
ТОПОЛОГИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
ИНТЕГРАЛЬНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛКИ МЕМБРАН
ПРИМЕРЫ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ, СОДЕРЖАЩИХ ОТ 1 ДО 12 ТРАНСМЕМБРАННЫХ ДОМЕНОВ
ОСОБЕННОСТИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
СИЛЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ
ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В БИСЛОЕ
Латеральная подвижность мембранных белков, демонстрируемая в эксперименте
ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В БИСЛОЕ И ИХ ВЛИЯНИЕ НА ЛИПИДЫ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
МОДИФИКАЦИЯ БИСЛОЯ БЕЛКАМИ
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
БЕЛКИ МЕМБРАН
НЕКОТОРЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ В МЕМБРАНЕ
1/32
Средняя оценка: 4.9/5 (всего оценок: 12)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (2003 Кб)
Реклама. Продолжение ниже
1

Первый слайд презентации

БЕЛКИ МЕМБРАН

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
2

Слайд 2

1.СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В МЕМБРАНЕ 2. КЛАССИФИКАЦИЯ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ 3. ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В МЕМБРАНЕ 4. БЕЛОК – ЛИПИДНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ 5. ФУНКЦИИ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ

Изображение слайда
1/1
3

Слайд 3: СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В МЕМБРАНАХ

МЕМБРАНЫ СОДЕРЖАТ ОТ 20 ДО 80% БЕЛКА ПО ВЕСУ. В РАЗНЫХ МЕМБРАНАХ СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКА РАЗЛИЧНО. В МЕМБРАНАХ МИТОХОНДРИЙ БЕЛКА ДО 75% В МИЕЛИНОВОЙ ОБОЛОЧКЕ ОКОЛО 25%

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
4

Слайд 4: КЛАССИФИКАЦИЯ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ

основана на прочности взаимодействия белка с мембраной Топологическая классификация Биохимическая классификация основана на локализации белка по отношению к липидному бислою

Изображение слайда
1/1
5

Слайд 5: ТОПОЛОГИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

А- МОНОТОПИЧЕСКИЕ БЕЛКИ Б – БИТОПИЧЕСКИЕ В - ПОЛИТОПИЧЕСКИЕ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
6

Слайд 6

БЕЛКИ МЕМБРАН ИНТЕГРАЛЬНЫЕ ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ Биохимическая классификация МЕНЯЮТ СВОЙ СТАТУС, ПРИКРЕПЛЯЯСЬ К МЕМБРАНЕ НА ОПРЕДЕЛЕННОЕ ВРЕМЯ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СИГНАЛЫ СТИМУЛИРУЮТ ИХ АССОЦИАЦИЮ С МЕМБРАНОЙ, НАПРИМЕР, ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ АМФИПАТИЧЕСКИЕ ГЛУБОКО ПРОНИКАЮТ В БИСЛОЙ ИМЕЮТ МЕНЬШУЮ ГЛУБИНУ ПРОНИКНОВЕНИЯ, БОЛЕЕ СЛАБО СВЯЗАНЫ С БИСЛОЕМ, ЧАСТО ГЛИКОЗИЛИРОВАНЫ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
7

Слайд 7

ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ИНТЕГРАЛЬНЫЕ И ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ СТРУКТУРОЙ КОЛИЧЕСТВОМ И РАСПОЛОЖЕНИЕ ГИДРОФОБНЫХ ОСТАТКОВ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
Реклама. Продолжение ниже
8

Слайд 8

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ СОСТОЯТ ИЗ ДВУХ ЧАСТЕЙ: УЧАСТКИ, БОГАТЫЕ ПОЛЯРНЫМИ АМИНОКИСЛОТНЫМИ ОСТАТКАМИ, ОБРАЩЕННЫЕ ВО ВНЕКЛЕТОЧНУЮ СРЕДУ ЧАСТО ГЛИКОЗИЛИРОВАНЫ, ЧТО УВЕЛИЧИВАЕТ ИХ РЕЗИСТЕНТНОСТЬ К ПРОТЕОЛИЗУ УЧАСТКИ, ОБОГАЩЕННЫЕ НЕПОЛЯРНЫМИ ОСТАТКАМИ АМИНОКИСЛОТ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
9

Слайд 9: ИНТЕГРАЛЬНЫЕ БЕЛКИ

1- ГЛИКОФОРИН, 2 – РЕЦЕПТОР АДРЕНАЛИНА

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
10

Слайд 10

Связывание интегральных белков с мембраной за счёт единичной трансмембра-нной альфа-спирали множественных трансмембранных альфа-спиралей бета-складчатой структуры

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
11

Слайд 11: ПРИМЕРЫ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ, СОДЕРЖАЩИХ ОТ 1 ДО 12 ТРАНСМЕМБРАННЫХ ДОМЕНОВ

С БИСЛОЕМ КОНТАКТИРУЮТ НЕПОЛЯРНЫЕ УЧАСТКИ БЕЛКОВ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
12

Слайд 12: ОСОБЕННОСТИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ

1. КОЛИЧЕСТВО ГИДРОФИЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ ПРИМЕРНО ТАКОЕ ЖЕ, КАК И В ОБЫЧНЫХ ВОДОРАСТВОРИМЫХ БЕЛКАХ, НО В ВОДЕ ОНИ РАСТВОРЯЮТСЯ ОЧЕНЬ ПЛОХО. ПРИЧИНА :ГИДРОФОБНЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ СКОНЦЕНТРИРОВАНЫ В ГИДРОФОБНЫЕ ДОМЕНЫ, А НЕ РАССЕЯНЫ ВДОЛЬ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ. НЕКОТОРЫЕ БЕЛКИ УВЕЛИЧИВАЮТ ГИДРОФОБНОСТЬ, КОВАЛЕНТНО СОЕДИНЯЯСЬ С ЛИПИДАМИ МЕМБРАН ОСОБЕННОСТИ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ

Изображение слайда
1/1
13

Слайд 13

2. В СТРУКТУРЕ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ ЧЕТКО ВЫДЕЛЯЮТСЯ УЧАСТКИ, ОТВЕТСТВЕННЫЕ ЗА ИХ БИОЛОГИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ. ЭТИ УЧАСТКИ СОСТОЯТ ИЗ ПОЛЯРНЫХ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ. ДОМЕНЫ ИЗ НЕПОЛЯРНЫХ ОСТАТКОВ ОБЕСПЕЧИВАЮТ СТРУКТУРНУЮ УСТОЙЧИВОСТЬ МОЛЕКУЛЫ, ЗАКРЕПЛЯЯ ЕЕ В ЛИПИДНОМ БИСЛОЕ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
14

Слайд 14

амфипатической альфа-спирали, параллельной плоскости мембраны гидрофобной петли ( ЦИТОХРОМ b 5 ) ковалентно соединённого жирнокислотного остатка электростатического взаимодействия (прямого или кальций-опосредованного) (ПРОТЕИНКИНАЗА С). Связывание поверхностных белков с мембраной за счёт ПОВЕРХНОСТНЫЕ БЕЛКИ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
Реклама. Продолжение ниже
15

Слайд 15

5 – БЕЛКИ, СВЯЗАННЫЕ С ИНТЕГРАЛЬНЫМИ БЕЛКАМИ,

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
16

Слайд 16

«Якорные» мембранные белки связаны ковалентно с одной или несколькими молекулами липида. Цепь самого полипептида не входит в двойной слой фосфолипидов. способы « заякоривания » белка в бислое пренилирование пальмитирование или миристоилирование присоединение 15 углеродной фарнезильной или 20 углеродной геранилгеранильной групп к акцепторным белкам; фарнезил и геранилгеранил - изопреноиды, получаемые на пути синтеза холестерина. ПРИМЕРЫ: Ras -белок, гамма-субъединица G- белка ПРИМЕРЫ: эндотелиальная NO- синтаза; α-субъединица G- белка

Изображение слайда
1/1
17

Слайд 17

Пальмитирование α-субъединицы, пренилирование γ-субъединицы и миристоилирование в нескольких субъединицах приводят к тому, что G-белок оказывается «заякорен» на внутренней стороне клеточной мембраны, что создаёт условия для его взаимодействия с  G -белок- связанными рецепторами

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
18

Слайд 18

Изменение локальной кривизны монослоя. Поскольку образование пустот в бислое энергетически невыгодно, должна измениться и локальная кривизна второго монослоя. Это может произойти либо за счет перераспределения липидов, либо при связывании полярного белка, либо того и другого вместе.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
19

Слайд 19: СИЛЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БЕЛКОВ С ЛИПИДНЫМ БИСЛОЕМ

ЭЛЕКТРОСТАТИЧЕСКИЕ – НА УРОВНЕ ГОЛОВОК ЛИПИДОВ ГИДРОФОБНЫЕ И ДИСПЕРСИОННЫЕ – В ТОЛЩЕ БИСЛОЯ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
20

Слайд 20: ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В БИСЛОЕ

I - ЛАТЕРАЛЬНАЯ ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ II – ВРАЩАТЕЛЬНАЯ ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
21

Слайд 21: Латеральная подвижность мембранных белков, демонстрируемая в эксперименте

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
22

Слайд 22: ПОДВИЖНОСТЬ БЕЛКОВ В БИСЛОЕ И ИХ ВЛИЯНИЕ НА ЛИПИДЫ МЕМБРАН

БОЛЕЕ ПОДВИЖНЫМИ ОКАЗЫВАЮТСЯ ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ БЕЛКИ. ОНИ ОКАЗЫВАЮТ МЕНЬШЕЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ НА ЖИРНОКИСЛОТНЫЕ ЦЕПИ ЛИПИДОВ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
23

Слайд 23

ЛАТЕРАЛЬНАЯ ДИФФУЗИЯ ИНТЕГРАЛЬНЫХ БЕЛКОВ ОГРАНИЧЕНА ИХ РАЗМЕРАМИ, ВЗАИМОДЕЙСТВИЕМ С ДРУГИМИ БЕЛКАМИ И ЭЛЕМЕНТАМИ ЦИТОСКЕЛЕТА Времена вращательной релаксации для интегральных белков лежат в диапазоне от 20 до 500 мкс Коэффициент латеральной ди ффузии (вдоль бислоя) варьирует от 7. 10 -9 до 10 -12 см 2. с -1.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
24

Слайд 24

ИНТЕГРАЛЬНЫЕ БЕЛКИ СИЛЬНО ОГРАНИЧИВАЮТ ПОДВИЖНОСТЬ АННУЛЯРНЫХ ЛИПИДОВ. ПО СВОЕЙ ПОДВИЖНОСТИ ОНИ ОТЛИЧАЮТСЯ ОТ ОБЩИХ ЛИПИДОВ: АННУЛЯРНЫЕ ЛИПИДЫ ОКАЗЫВАЮТСЯ БОЛЕЕ УПОРЯДОЧЕННЫМИ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
25

Слайд 25

Фазовый переход приводит к увеличению подвижности ацильных цепей в бислое, увеличению угла их наклона и уменьшению плотности упаковки. Латеральная подвижность мембранных белков после фазового перехода возрастает, увеличивается вероятность образования их ассоциатов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
26

Слайд 26: МОДИФИКАЦИЯ БИСЛОЯ БЕЛКАМИ

ВЫДЕЛЯЮТ 4 ОСНОВНЫХ ТИПА БЕЛОК-ЛИПИДНЫХ КОНТАКТОВ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
27

Слайд 27

ЛОКАЛЬНОЕ ВОЗРАСТАНИЕ УПОРЯДОЧЕННОСТИ АННУЛЯРНЫХ ЛИПИДОВ ПРИМЕРЫ: бактериородопсин

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
28

Слайд 28

ЭЛАСТИЧЕСКАЯ ДЕФОРМАЦИЯ ОДНОЙ СТОРОНЫ БИСЛОЯ Такое влияние на физико–химические параметры характеризуется определенным дальнодействием. Именно им определяется облегчение взаимодействия мембранных рецепторов с инсулином

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
29

Слайд 29

РЕЗКОЕ ИЗМЕНЕНИЕ ГРАДИЕНТА КРИВИЗНЫ И ДЕФОРМАЦИЯ БИСЛОЯ Выраженная гидрофобность белка может привести к резкому изменению градиента кривизны и деформировать бислой, как это имеет место в случае взаимодействия с мембраной цитохрома b5.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
30

Слайд 30

ИЗМЕНЕНИЕ ГЕОМЕТРИИ БИСЛОЯ ВСЛЕДСТВИЕ НЕСОВПАДЕНИЯ ДЛИНЫ ГИДРОФОБНЫХ УЧАСТКОВ ЛИПИДНЫХ МОЛЕКУЛ И ВСТРАИВАЕМОГО БЕЛКА Сочетание гидрофильных и гидрофобных свойств белковой молекулы может обеспечить не только проникновение белка через бислой, но и существенное давление на него, что приводит к изменению геометрии бислоя – сжиманию одних частей и уширению других ( гликофорин )

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
31

Слайд 31

Гликофорин из мембраны эритроцита – переносчик сахаров

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
32

Последний слайд презентации: БЕЛКИ МЕМБРАН: НЕКОТОРЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ В МЕМБРАНЕ

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
Реклама. Продолжение ниже