Презентация на тему: Белки

Белки
Белки
Белки
Функции белков
Функции белков
Белки
Белки
Белки
Белки
Белки
Белки
Белки
Дифракция рентгеновских лучей
Белки
Белки
Белки
Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.
Белки
Белки
1/19
Средняя оценка: 4.2/5 (всего оценок: 8)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (3028 Кб)
1

Первый слайд презентации: Белки

Изображение слайда
2

Слайд 2

Аминокислоты D-, L- пептидная связь

Изображение слайда
3

Слайд 3

Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью.

Изображение слайда
4

Слайд 4: Функции белков

1) С труктурная – определяет структуру тела, входят в состав различных биологических мембран. Эта функция является основной для коллагенов, эластинов, кератинов. 2) Каталитическая 3) Энергетическая – за счет части аминокислот. На долю белка приходится 10-20% энергопотребления. 4) Транспортная – белки переносят с кровью и другими биологическими жидкостями вещества, нерастворимые в воде ( витамины, металлы, липиды, газы ) и способствуют транспорту этих веществ через мембраны. 5) Защитная – а) при поступлении чужеродного белка – антигена в организме вырабатываются антитела, образуется комплекс антиген-антитело и он исключается из метаболического круга путем осаждения, лизиса и т.д. б) Гемостаз при травмах. в) Связывание токсических веществ, поступивших извне или образовавшихся в результате метаболических реакций ( например, альбумины плазмы крови связывают билирубин, СЖК, лекарства ). г) Антитела ( гамма-глобулины, иммуноглобулины ) д) интерфероны – блокируют синтез вирусных белков путем индукции синтеза ряда внутриклеточных ферментов.

Изображение слайда
5

Слайд 5: Функции белков

6) Сократительная – обеспечивает сокращение мышцы, перистальтику и т.п. 7) Регуляторная – белки играют важную роль в обменных процессах, осуществляют связь внутренней среды организма с внешней средой. Это гормоны, ферменты, БАВ, пептиды и т.д.). Рецепторы, через которые осуществляются регуляторные процессы также являются белками. 8) Трансформирующая – белки участвуют в превращении электрической и осмотической энергии в химическую энергию АТФ. 9) Передача наследственных признаков. Белки « запускают » процесс передачи наследственной информации и контролируют его на всем протяжении. Кроме того, белки способствуют поддержанию стабильного онкотического давления, входят в состав буферных систем, поддерживающих рН внутренней среды и т.д.

Изображение слайда
6

Слайд 6

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.

Изображение слайда
7

Слайд 7

Изображение слайда
8

Слайд 8

Вторичная структура - пространственная конфигурация полипептидной цепи α- спираль Правозакрученая спираль (с-конец вверху), в которой каждая иминогруппа (-NH) образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) другой аминокислоты

Изображение слайда
9

Слайд 9

β- складчатый лист

Изображение слайда
10

Слайд 10

* полипролиновая спираль Левозакрученная спираль, которая стабилизирована Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями, а не системой водородных связей. Такая структура формируется в полипептидных цепях, богатых пролином, где формирование насыщенной системы водородных связей по этой причине невозможно. Полипролиновая спираль типа poly ( Pro )II реализуется в коллагене, при этом три левых полипролиновых спирали перевиваются в правую суперспираль, которая стабилизируется водородными связями между отдельными цепями

Изображение слайда
11

Слайд 11

Третичная структура - трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

Изображение слайда
12

Слайд 12

Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей. Гемоглобин - С 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 M r = 36384 + 4816 + 13952 + 10920+ 256 + 224 = 66 552 Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Изображение слайда
13

Слайд 13: Дифракция рентгеновских лучей

Узкий пучок рентгеновских лучей был направлен на кристалл, за которым была расположена фотопластинка. Вокруг центрального пятна на пластине возникли регулярно расположенные небольшие пятна – «тени» атомов.

Изображение слайда
14

Слайд 14

Рентгенограмма кристалла белка

Изображение слайда
15

Слайд 15

Химические свойства белков 1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты.

Изображение слайда
16

Слайд 16

Секвенирование Последовательное отщепление Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. (ещё у него НП 1980 г.)

Изображение слайда
17

Слайд 17: Денатурированный белок теряет свои биологические свойства

M r белка яйца = 36 000 Денатурированный белок теряет свои биологические свойства. 2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов. а) высокая или низкая температура б) механическое воздействие; в) облучение; г) яды; д) действие спирта; б) действие солей тяжелых металлов ( Pb, Hg и др.)

Изображение слайда
18

Слайд 18

3. Цветные качественные реакции белков а) Биуретовая реакция – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди ( II ), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.

Изображение слайда
19

Последний слайд презентации: Белки

3. Цветные качественные реакции белков б) Ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски для белков, содержащих остатки ароматических аминокислот.

Изображение слайда