Презентация на тему: Аминокислоты

Аминокислоты
Аминокислоты
Протеиногенные аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Химические свойства аминокислот
Аминокислоты
Аминокислоты
Применение аминокислот
Белки
Значение белков
Структура белка
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Денатурация белков
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
1/19
Средняя оценка: 4.5/5 (всего оценок: 100)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (423 Кб)
1

Первый слайд презентации: Аминокислоты

Изображение слайда
2

Слайд 2

Аминокислоты – это бифункциональные органические соединения, в молекулах которых содержатся карбоксильная группа СООН и аминогруппа NH 2, связанные углеводородным радикалом R NH 2 – CH - COOH | R Производные карбоновых кислот, у которых атом Н в радикале замещен на аминогруппу СН 3 СООН уксусная кислота H – СН - СООН аминоуксусная кислота (глицин) | NH 2

Изображение слайда
3

Слайд 3: Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции Некоторые из протеиногенных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты отмечены звездочками красного цвета

Изображение слайда
4

Слайд 4

Изображение слайда
5

Слайд 5

Изображение слайда
6

Слайд 6: Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные вещества Как кислоты реагируют: а) с основаниями NH 2 - CH - COOH + NaOH NH 2 - CH - COONa + H 2 O | | R R натриевая соль аминокислоты

Изображение слайда
7

Слайд 7

б) со спиртами (этерификация) NH 2 - CH - COOH +С 2 Н 5 ОН NH 2 - CH - COO С 2 Н 5 + H 2 O | | R R этиловый эфир аминокислоты Как основания реагируют: а) с кислотами + - NH 2 – CH – COOH +HCl [ NH 3 – CH – COOH]Сl | | R R хлорид аминокислоты (соль)

Изображение слайда
8

Слайд 8

Реакция поликонденсации H O H O | ║ | ║ …H – N – CH – C – OH + … H – N – CH – C – OH | | R R 1 H O H O | ║ | ║ …– N – CH – C – N – CH – C – … + H 2 O | | R R 1 полипептид O H ║ | C – N – пептидная связь

Изображение слайда
9

Слайд 9: Применение аминокислот

Аминокислоты широко используются в современной фармакологии. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств (глицин) Аминокислоты применяются в животноводстве и ветеринарии для питания и лечения животных. А также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Изображение слайда
10

Слайд 10: Белки

белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α - аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. O H ║ | C – N – пептидная связь «Жизнь – это способ существования белковых тел» Ф. Энгельс

Изображение слайда
11

Слайд 11: Значение белков

белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками. белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). антитела ( иммуноглобулины ) являются белками основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Структура белка

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α - аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Изображение слайда
13

Слайд 13

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α - спираль.

Изображение слайда
14

Слайд 14

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Изображение слайда
15

Слайд 15

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Изображение слайда
16

Слайд 16: Денатурация белков

Утрата белком природной конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность. Денатурация может быть вызвана: повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Изображение слайда
17

Слайд 17

Денатурация может быть обратимой и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

Изображение слайда
18

Слайд 18

Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a - аминокислот, из которых он был составлен.

Изображение слайда
19

Последний слайд презентации: Аминокислоты

Биуретовая реакция (реакция на наличие пептидной связи в беках и олигопептидах) Реагент: гидроксид меди ( II ) Сиреневая окраска Нингидриновая реакция (реакция на наличие α -аминогрупп в свободных аминокислотах, а также в аминокислотных остатках олигопептидов и белков) Реагент: нингидрин Красно-фиолетовая окраска Ксантопротеиновая реакция (реакция определяется наличием в белках ароматических аминокислотах ). Реагент: азотная кислота Ярко-желтый осадок Реакция Фоля (реакция на наличие в составе белков серосодержащей аминокислоты цистеина ). Реагент: ацетат свинца Черный осадок Цветные реакции на белки

Изображение слайда