Презентация на тему: 3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:

№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты: Ферменттердің құрылысы мен функциялары туралы түсінік беру.
Ферментативті катализдың ерекшеліктері
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Ферменттердің әсер ету м еханизмі.
Ферменты
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Ферменты
Сыртқы ортаның фермент активтілігіне әсері
Ферменттер белсенділігінің регуляциясы
Ферментативті катализдың жылдамдығы температураға тәуелді.
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Субстрат концентрациясының фермент белсенділігіне әсері
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Фермент концентрациясының әсері
Активаторлар мен ингибиторлар әсері
Ферменттер белсенділігін өлшеу бірліктері
Ферменттердің құрылысы мен қасиеттері.
Ферменттердің құрылымдық ұйымдастырылуының ерекшеліктері.
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Ферменттің төртіншілік құрылымы
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Ферменттердің қосымша факторлары
Кофермент типтері
Алифаттық тізбектің коферменті
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
Коэнзим Q ( убихинон)
Гетероциклдық тізбектің коферменті
Тиаминпирофосфат
Тиаминпирофосфат
Фосфопиридоксаль
Фосфопиридоксаль
Карбоксибиотин
Карбоксибиотин
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК )
Нуклеотидтердің коферменттері
НАД
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
НАДФ
№3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:
ФАД
ФМН
Коэнзим А
Коэнзим А
Құрамында витаминдері жоқ нуклеотидті коферменттер.
Металлокоферменттер
Гем
Ферменттер классификациясы
1 класс - Оксидоредуктазалар.
2 класс - Трансферазалар.
3 класс - Гидролазалар
4 класс - Лиазалар
5 класс - Изомеразалар.
6 класс - Лигазалар (синтетазалар).
Әрбір класста құрылымдық молекулалардың ферменттері үшін арнайы коферменттер (коэнзимдер) тобы қолданылады:
Ферменттер номенклатурасы.
1.Көмірсулы алмасу ферменттері
Жалпы катаболизм жолының ферменттері:
Гликоген метаболизмі:
Олигосахаридтердің және гликозамингликанның айналуы
Митохондрияның тыныс алу тізбегінің ферменттері. Жасуша биоэнергетикасы
Триациглицеридтердің және май қышқылдарының катаболизмі
Липидтердің анаболизмі және холестерин мен кетонды денелердің биосинтезі.
Ақуыздар мен амин қышқылдарының катаболизмі
Аммиак пен несепнәр синтезін залалсыздандыру
1/70
Средняя оценка: 4.9/5 (всего оценок: 100)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (3591 Кб)
1

Первый слайд презентации: 3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты: Ферменттердің құрылысы мен функциялары туралы түсінік беру

Лекцияның басты сұрақтары: Ферменттердің құрылысы мен қасиеттері. Фермент құрамындағы мүше (орган) және тін айырмашылықтары. Изоферменттер. Мүшелікспецификалық ферменттер. Мультиферментті қосылыстар Ферменттердің қосымша факторлары: металл иондары және коферменттер. Дәрумендердің коферменттік функциялары. Ферменттердің жіктелуі және атауы. Әрекет механизмі және ферментативті катализдің ерекшеліктері. Дәрілік препараттар – ингибаторлар және фермент белсендіргіші. Активтілік және фермент мөлшерін өлшейтін бірлік. Фермент активтілігін реттеу.

Изображение слайда
2

Слайд 2: Ферментативті катализдың ерекшеліктері

Ферментативті катализ көптеген белгілерге байланысты ерекшеленеді: 1.Ферменттер бейорганикалық катализаторларға қарағанда белсендірек болады. Химотрипсин ақуыздың сілтілік және қышқылдық гидролизіне қарағанда 1 млн есе тез жүреді. Бір каталаза молекуласы 1 минут ішінде 18 млн. сутек тоты ғын (перекиси водорода) ыдыратады. 2.Ферментативті реакция көбінесе «таза» күйінде жүреді, себебі ол бір реакцияны ғана катализдейді. Бұл ферменттердің қасиеті олардың өзіндік қабілетіне байланысты. Өзіндік қабілет абсолютті және салыстырмалы болады. Абсолютті өзіндік қабілет - фермент тек бір субстраттың реакциясын катализдейді. Мысалы, уреаза тек несепнәр( мочевина ) гидролизін катализдейді. Абсолютті өзіндік қабілет көбінесе стериохимиялық субстраттар ие. Бұл фермент тек бір субстрат стериоизомер айналуын катализдейді. Мысалы, фумараза тек фумаралық қышқылға әсер етеді, ал оның стериоизомері- малеин қышқылына әсер етпейді.

Изображение слайда
3

Слайд 3

Кейбір ферменттер абсолютті топтық өзіндік қабілет тудырады. Мысалы, алкогольдегидрогеназа тек этил спиртінің айналуын катализдеп қоймай, басқа да алифатикалық спирттердің айналуын қамтамасыз етеді. Салыстырмалы спецификалық қабілет екі түрге бөлінеді: салыстырмалы топ түрінде және салыстырмалы субстратты спецификалық қабілет түрінде. Асқазан-ішектің протеолитикалық ферменттері (пепсин, трипсин, химотрипсин және т.б.) әртүрлі ақуыз молекулаларының полипептидті тізбегіндегі пептидті байланыстың гидролизін тудырып, салыстырмалы өзіндік қабілеттер көрсетеді. Цитохром Р450 ферменті әр- түрлі қосылыстардың гидроксилдеу реакциясына қатысып, салыстырмалы субстратты өзіндік қабілеттер көрсетеді.

Изображение слайда
4

Слайд 4: Ферменттердің әсер ету м еханизмі

Субстраттың (S) ферментпен әсерін бірінші рет неміс ғалымы Эмиль Фишер зерттеген. Оның гипотезасы (1880) бойынша, субстрат ферменттің активті орталығына «кілт пен құлып» сияқты келеді Фермент реакцияны катализдеу үшін ол бір немесе бірнеше субстратпен қосылуы керек.Ферменттің белок тізбегі глобула үстінде саңылау пайда болатындай бұрылады ДА ОҒАН СУБСТРАТ КЕЛІП ҚОСЫЛАДЫ

Изображение слайда
5

Слайд 5: Ферменты

Фишер теориясы : Фермент субстратқа құрылымдық комплементарлы

Изображение слайда
6

Слайд 6

Бұл аудан субстрат қосылу сайты деп аталады. Ферменттің активті орталығы – реакция жүру орыны Субстрат – Ферменттің активті орталығымен байланыс түзетін молекула E+S ES EP E+P

Изображение слайда
7

Слайд 7

Схема каталитического действия фермента с образованием фермент-субстратного комплекса

Изображение слайда
8

Слайд 8

Энергия активации понижается в присутствии фермента.

Изображение слайда
9

Слайд 9

Изображение слайда
10

Слайд 10: Ферменты

Ферметтермен реакцияларды катализдеу мысалдары Ферменты

Изображение слайда
11

Слайд 11: Сыртқы ортаның фермент активтілігіне әсері

Қысым, орта РН, температура, тұздар концентрациясы.

Изображение слайда
12

Слайд 12: Ферменттер белсенділігінің регуляциясы

Жасушадағы ферменттер белсенділігінің ең басты факторлары: - ферменттер саны, - жасушадағы ферменттердің орналасуы ( орны, атқаратын қызметі ), - рН деңгейінің өзгеруі, температура - субстраттар саны, - аллостерикалық эффекторлар, активаторлар мен ингибиторлар

Изображение слайда
13

Слайд 13: Ферментативті катализдың жылдамдығы температураға тәуелді

Температураның әсері : Ферментативті реакцияның жылдамдығына температураның әсерін температуралық коэффициент ( Q10) арқылы белгілейді : Реакцияның жылдамдығы ( Х + 10) град С Q10 = -------------------------------------------------------------- Реакцияны ң жылдамдығы Х град С 0-40С шамасында коэффициент Q10 ферментативті реакцияның коэффициенті екіге тең. Басқаша сөздермен айтқанда, неғұрлым температураны 10 градусқа көтерген сайын, соғұрлым ферментативті реакцияның жылдамдығы еселенеді.

Изображение слайда
14

Слайд 14

Ферментативті реакцияның қарқынды белсенді қабілеттін қамтамасыз ететін температура - оптималды температура деп аталады. Денатурация кезеңінің басталысымен реакцияның жылдамдығы нөлге дейін төмендейді.

Изображение слайда
15

Слайд 15

рН-ортаның әсері : Қалыпты температура барысында кез-келген фермент, рН ортаның белгілі диапазонында қарқынды белсенділікке ие болады. рН-орта мағынасы – реакцияның максималды жылдамдықта жүруін білдіреді. рН-ортасының төмен немесе жоғары деңгейінде ферменттердің белсенділігі төмендейді. Мысалы, оптимум рН орта пепсин үшін = 2,00; сахароза үшін = 4,5; амилаза сілекейі үшін = 6,8; каталаза үшін= 7,6; липаза үшін = 9,0.

Изображение слайда
16

Слайд 16

Фермент активтілігі рН- қа тәуелді

Изображение слайда
17

Слайд 17: Субстрат концентрациясының фермент белсенділігіне әсері

Изображение слайда
18

Слайд 18

Ферментативті катализ кинетикасы

Изображение слайда
19

Слайд 19: Фермент концентрациясының әсері

Изображение слайда
20

Слайд 20: Активаторлар мен ингибиторлар әсері

Ферменттердің белсенділігін ұлғайтатын, сәйкесінше, ферментативті реакцияның жылдамдығын белсендіретін заттар – активаторлар деп аталады. Металл иондары, ферменттер кофакторлары, субстраттар ферменттердің белсенділігін арттыра алады. Ферменттердің белсенділігін төмендететін заттар ингибиторлар деп аталады.

Изображение слайда
21

Слайд 21: Ферменттер белсенділігін өлшеу бірліктері

Халықаралық бірліктер жүйесіне ферменттер активтілігі деп стандартты жағдайда 1 мкмоль затты 1 мин ішінде катализдейтін ферменттер мөлшерін атайды Практикалық биохимияда көбінесе ферменттердің өзіндік активтілігіне1 мин ішінде 1 мкмоль затты катализдейтін (миллиграмм бойынша)ферменттер массасына тең өлшем бірлігі алынады. Халықаралық жүйе бойынша ферменттік белсенділік бір мл немесе литрдегі биологиялық сұйықтықғы мкмоль / мин деп белгіленеді.

Изображение слайда
22

Слайд 22: Ферменттердің құрылысы мен қасиеттері

Өздерінің химиялық табиғаты бойынша ферменттер (энзимдер) қарапайым және күрделі ақуыздар. 1897 жылы Бертран ферменттер құрамынан әртүрлі қосымша факторларды тапты – табиғаты ақуыз емес органикалық заттар, ферменттердің каталитикалық қасиеттердің пайда болуына қажет және кейін нәтижесінде кофермент (коэнзим) деп аталды. Кейін айқындалғандай, ферменттердің қосымша факторы ретінде металл иондары мен ерекше құрылымды кофермент (коэнзим) деп аталатын органикалық заттар болуы мүмкін. Фермент құрылымында қандай да бір қосымша фактордың болуына байланысты, ферменттер бір немесе екікомпонеттік бола алады. Екікомпонентті ферменттер (холоферменттер), күрделі ақуыздардың түрлері сияқты ақуыздық бөліктен (апофермент) және простетикалық топ (коферменттен) тұрады.

Изображение слайда
23

Слайд 23: Ферменттердің құрылымдық ұйымдастырылуының ерекшеліктері

Ферменттерге ақуыздардың құрылымдық ұйымдастырылуының барлық ерекшеліктері тән. Молекулалық ұйымдастырылудың 4 деңгейі бар: біріншілік, екіншілік,ушіншілік және төртіншілік. Үшіншілік құрылым деңгейінде, яғни суббірлікте ферментте каталитикалық активті центрі қалыптасады, ол қандай да бір нақты субстраттың катализін қамтамасыз етеді,таниды және байланыстырады. Ферменттің активті центрі әртүрлі жердегі полипептидтік байланыстағы 12-16 аминқышқыл қалдықтарынан, бірақ доменнің (активті центр) функционалдық бірлігін қамтамасыз етеді. Екіншілік ферменттердің активті центрінің қалыптасуына қосымша факторлар – коферменттер қатысады.

Изображение слайда
24

Слайд 24

Активті центрінен басқа (Е) ферметтердің регуляторлық центрі бар. Осы центр арқылы активті центрдің реттелуі активатор мен ингибитордың көмегі арқылы жүзеге асады. Регуляторлық центрдің өзге түрі болып ферменттер қатарындағы аллостеритикалық центр болып табылады. Аллостерикалық деп аталу себебі – құрылысы бойынша осы центрмен байланыстыратын молекулалар субстратқа ( S ) ұқсамайды. Бірақ активті центрдің конфигурациясын өзгерте, субстрат катализі мен байланысына ықпал етеді. Аллостерикалық центрге ықпал ететін заттарды – аллостерикалық эффекторлар деп атайды. Сәйкесінше, осы эффекторлар өздерін активатор немесе ингибитор сияқты көрсетуі мүмкін.

Изображение слайда
25

Слайд 25: Ферменттің төртіншілік құрылымы

Төрт деңгейлі құрылымдық ұйымдастырылуы бар көпшілік ферменттер бірнеше суббірліктен (протомер) тұрады. Осының нәтижесінде ферменттерге көп түрлі суббірліктік және молкулалық ұйымдастыру тән. Бір фермент әртүрлі суббірліктен құралуы мүмкін, олар изоэнзимді (изоферментті) қатарды құрайды. Изоферменттер – бір реакцияны катализдейтін генетикалық тұрғыда детерминирленген физико-химиялық молекулалық фермент түрінің түр өзгешелігі. Мысалы, лактатдегидрогеназаның бес түрлі изоформасы бар ( ЛДГ 1-5 ) Көбірек зерттелген лактатдегидрогеназа изоферменті (ЛГД). Оларға тіндер мен мүшелерден әртүрлі шектеулері бар, яғни изоферменттер мүшелікспецификалық. Оларға жататындар ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5

Изображение слайда
26

Слайд 26

Әрбір мүше өзіне қажет ферменттерді құрайды, олар осы мүшеде патологиялық процесстің жетілу барысында қанға шығады. Мысалы жүректе ең көп активті изофермент ЛДГ1 және ЛДГ2. Бауырда, қанқа бұлшық еттерінде ЛДГ5 және ЛДГ4 көбірек. Бір мүшеге, тінге тән диагностика мақсатында қан сарысуында бірнеше мүшелікспецификалық ферменттердің активтілігін (ферменттік спектр)анықтайды.

Изображение слайда
27

Слайд 27: Ферменттердің қосымша факторлары

Ферменттердің қосымша факторлары екі типті болады: - металл иондары -коферменттер Келесі ферменттерге каталитикалық функцияларын көрсету үшін металлдар ферменттердің қосымша факторы сияқты қажет: Fe++ и Fe+++ - Цитохромоксидаза Каталаза Пероксидаза Cu++ - Цитохромоксидаза Тирозиназа Zn++ - Карбангидраза ДНК-полимераза, алкоголь- дегидрогеназа, Альдолаза Mg++ - Гексокиназа АТФ-аза Пируваткиназа Фосфатаза Mn++ - Аргиназа К+ - Пируваткиназа АТФ-аза Ni++ - Уреаза Мо - Нитратредуктаза Se - Глутатионпероксидаза

Изображение слайда
28

Слайд 28: Кофермент типтері

Олар химиялық табиғаты бойынша бөлінеді - алифаттық тізбектің коферменті; - ароматтық тізбектің коферменті; - гетероциклдық тізбектің коферменті; - нуклеотид коферменті; - металлокоферменттер.

Изображение слайда
29

Слайд 29: Алифаттық тізбектің коферменті

Бұл коферменттер тобына глютатион и липоевті қышқылы жатады. Глутатион – ол глиоксилаза, фосфоглицерин қышқылының дегидрогеназасы, оксидаз сияқты ферменттердің коферменті. Химиялық табиғаты бойынша глутатион трипептид: гамма- глютаминил - цистеинил - глицин. Липоев қышқылы – полиферментті комплекстің декарбоксилаз тотықтандырғышы альфа-кетоқышқыл коферменті ( пирувата және альфа- кетоглутарата ). Липоев қышқылын кейде N дәрумені сияқты белгілейді : CН2--СН2--CН--(--СН2)4--СООН | | S ------------ S

Изображение слайда
30

Слайд 30

КОЭНЗИМ Q10 ( убихинон ) лат. ubiquitous – барлық жерде Коэнзим Q10 (убихинон) құрылысы мен тотығу-тотықсыздану қасиеттеріне байланысты нафтохинондар (К витамині) мен токоферолдарға (Е витамині) ұқсас. бұл бензохинондар класының майеріткіш қосылысы жасушалардың энергетикалық метаболизміне қатысады; Коэнзим Q10 – адамдікімен қоса әрбір ағзаның бауырында пайда болатын витаминтәрізді қосылыс (жас кезінде күніне 300мг); ол сонымен қатар адам ағзасына жануар текті өнімдермен келіп түседі; жас келе – әдетте 30 жастан бастап - Коэнзим Q10-ның ағзадағы мөлшері төмендейді. Ол нағыз «жастық эликсирі» бола алады;

Изображение слайда
31

Слайд 31: Коэнзим Q ( убихинон)

Изображение слайда
32

Слайд 32: Гетероциклдық тізбектің коферменті

гетероциклдық тізбектің коферментіне судаерігіш дәруменнің туындылары жатады: В1 дәрумені - тиаминпирофосфат (ТПФ), В6 дәрумені - фосфопиридоксаль ( ФП-СН=О) Н дәрумені - N-карбоксибиотин В9 дәрумені- тетрагидрофольді қышқыл (ТГФҚ)

Изображение слайда
33

Слайд 33: Тиаминпирофосфат

Тиаминпирофосфат (ТПФ) декарбоксилаздың тотықтандырғышы альфа-кетоқышқыл (пирувата, альфа-кетоглутарата) және транскетолаз дың коферменті. ТПФ тікелей немесе жанама түрде нерв импульстерінің синаптикалық түрде берілуіне қатысады. ТПФ ДНҚ синтезіне қатысады.

Изображение слайда
34

Слайд 34: Тиаминпирофосфат

Изображение слайда
35

Слайд 35: Фосфопиридоксаль

Фосфопиридоксаль (ФП-СН=О) трансаминаз, декарбоксилаз және изомераздың коферменті болып табылады. Моноаминоксидаз және диаминоксидаздың биогенді аминінің құрамына кіреді. Синтетаза дельта-аминолевулинді қышқылдың және 3-кетодигидросфингозиннің коферменті.

Изображение слайда
36

Слайд 36: Фосфопиридоксаль

Изображение слайда
37

Слайд 37: Карбоксибиотин

Биотиннің коферментті формасы (Н дәрумені) N-карбоксибиотин болады. Ол карбоксилирлеудің ферментінің реакциясын құрайтын құрамға кіреді: пируваткарбоксилаза, ацетил-КоА-карбоксилаза, пропионил-КоА-карбоксилаза.

Изображение слайда
38

Слайд 38: Карбоксибиотин

Изображение слайда
39

Слайд 39

Тетрагидрофолий қышқылы (ТГФҚ) 5, 6, 7, 8 – тетрагидрофолий қышқылы (ТГФҚ) пиримидиндік, пуриндік негіздердің синтезіне қажетті біркөміртекті радикалдардың тасымалын қамтамасыз ететін ферменттердің коферменті болып табылады; сериннен глициннің және гомоцистеиннен метиониннің синтезінде; d-ТМФ-тың d-УМФ-тан алынуында.

Изображение слайда
40

Слайд 40: тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК )

Изображение слайда
41

Слайд 41: Нуклеотидтердің коферменттері

Нуклеотидтердің коферменттерін судаерігіш дәрумендердің туындысы деп қарастыруға болады: Дәрумен РР (В5) - никотинамидадениндинуклеотид (НАД) никотинамид адениндинуклеотид фосфат (НАДФ) витамина В2 - флавинадениндинуклетид (ФАД) и флавинмононуклеотид ( ФМН) витамина В3 - коэнзим А. витамина В12 - метилкобламин ( метил-В12) дезоксиаденозин кобламин (ДА-В12). Коферментті функциялар пуринді және пиримидинді нуклеотидтердің қызметін атқарады. Мысалы: УДФ, ЦДФ, ТТФ, АТФ және басқа ұқсастар.

Изображение слайда
42

Слайд 42: НАД

Изображение слайда
43

Слайд 43

Никотинамид адениндинуклеотид (НАД) және никотинамид адениндинуклеотид фосфаты (НАДФ) РР витаминінің (В5, никотинамид) туындылары болып табылады және анаэробты изоцитрат дегидрогеназа лактатдегидрогеназа малатдегидрогеназа оксиацил Ко-А-дегидрогеназа және басқа да дегидрогеназалардың коферменті ретінде қызмет етеді.

Изображение слайда
44

Слайд 44: НАДФ

Изображение слайда
45

Слайд 45

ФЛАВИН -АДЕНИН-ДИНУКЛЕОТИД (ФАД) ФЛАВИН-МОНОНУКЛЕОТИД (ФМН) ФАД ж әне ФМН коферменттері В 2 витаминінің (рибофлавин) туындылары болып табылады, аэробты Сукцинатдегидрогеназа, ацил-Ко-А-дегидрогеназа және басқа да дегидрогеназалардың коферменттері болып табылады. В2 витамині (рибофлавин) және оның туындылары ФАД мен ФМН тотыққан күйде тотықсызданғанда жоғалып кететін сары түсті болады.

Изображение слайда
46

Слайд 46: ФАД

Изображение слайда
47

Слайд 47: ФМН

Изображение слайда
48

Слайд 48: Коэнзим А

Коэнзим А В3 пантотенді қышқылдың туындысы CH3 | O=C---CH--C--CH2-OH | | | Н OH CH3 Коэнзим А ацилтрансферазада (ацилирлеудің катализдеуші реакциясын) коферменттік функцияны атқарады.

Изображение слайда
49

Слайд 49: Коэнзим А

Изображение слайда
50

Слайд 50: Құрамында витаминдері жоқ нуклеотидті коферменттер

Нуклеозидтік түріне байланысты коферменттерді 5 топқа бөлуге болады: аденозидті, гуанозидті, уридилді, цитидилды және тимидилді: аденозиндифиосфат (АДФ), гуанозиндифосфат (ГДФ), цитидиндифостфат (ЦДФ), уридиндифосфат (УДФ). Аталмыш коферменттер, трансфераза, изомераза және синтетаздың биологиялық белсенділіктерін қамтамасыз етеді.

Изображение слайда
51

Слайд 51: Металлокоферменттер

Металлокоферменттер тобына темірпорфиринді және кобамидті коферменттер жатады. Құрамында темірпорфирині бар коферменттер. Цитохромның, цитохромоксидазаның, каталазаның, пероксидазаның және кейбір оксидоредуктазаның коферменттері - темірпорфиринді коферменттерге жатады. Бұл коферменттердің молекулалық деңгейде, ферриформадан (Fe+++) ферроформаға (Fe++) өту мүмкіндігі бар. Кобамидті коферменттер құрамында кобальт бар В12 витаминінің құраушысы болып есептеледі.

Изображение слайда
52

Слайд 52: Гем

Изображение слайда
53

Слайд 53: Ферменттер классификациясы

Халықаралық классификация бойынша, катализге ұшырайтын реакцияларға байланысты ферменттер 6 классқа бөлінед і: 1. Оксидоредуктазалар 2. Трансферазалар 3. Гидролазалар 4. Лиазалар 5. Изомеразалар 6. Лигазалар

Изображение слайда
54

Слайд 54: 1 класс - Оксидоредуктазалар

Аталмыш класстың ферменттері сутек, оттек атомдары мен электрондардың тасымалдауын қамтамасыз ететін, биологиялық тотықтандыру процессі негізінде тотығу-тотықсыздандыру реакциясын катализдейді. Бұл класстың құрамында 17 подкласс бар: 1.1. =СН-ОН тобына әсер етеді 1.2. =С=О тобына әсер етеді 1.3. -СН=СН- тобына әсер етеді 1.4. =СН-NH2 тобына әсер етеді 1.5. =СН=NH тобына әсер етеді 1.6. НАДН, НАДФН-га әсер етеді 1.7. донор түріндегі басқа азоттық байланыстарға әсер етеді 1.8. құрамында күкірт бар топтарға әсер етеді 1.9. гемге әсер етеді 1.10. дифенолға әсер етеді 1.11. сутек тотығына (перекись водорода) әсер етеді 1.12. сутекке әсер етеді 1.13. құрамында молекулярлық оттегі (оксигенеза) бар б іртекті донорға әсер етеді 1.14. молекулярлық оттегіні катализдей келе бірнеше донорға әсер етеді 1.15. тотықтырғыш (перекисные) радикалына әсер етеді 1.16. металл иондарын тотықтырады 1.17. -СН2= тобына әсер етеді

Изображение слайда
55

Слайд 55: 2 класс - Трансферазалар

Бұл класстың ферменттері функционалдық топтардың тасымалын катализдеп 8 подклассқа бөлінеді: 2.1. біртекті көміртек қалдықтарын тасымалдайды (метил-, метенил-) 2.2. альдегидті және кетонды топтарды тасымалдайды 2.3. ацильды (қышқыл) қалдықтарын тасымалдайды 2.4. гликозильді қалдықтарды тасымалдайды 2.5. алкилды және арильды топтарды тасымалдайды 2.6. құрамында азот негіздері бар топтарды тасымалдайды (амино-, амидино- және т.б.) 2.7. құрамында фосфор қалдықтары бар топтарды тасымалдайды 2.8. құрамында күкірт бар топтарды (тиогруппалар) тасымалдайды

Изображение слайда
56

Слайд 56: 3 класс - Гидролазалар

Бұл класстың ферменттері гидролиз реакцияларын катализдейді және гидролиздеуші түріне байланысты 11 подклассқа бөлінеді: 3.1. күрделі эфирлі байланыс гидролизі 3.2. гликозидті байланыс гидролизі 3.3. жай эфирлі байланыс гидролизі 3.4. пептидті байланыс гидролизі 3.5. пептидті емес С-N байланыс гидролизі 3.6. қышқыл-ангидридті байланыс гидролизі 3.7. С-С байланыс гидролизі 3.8. гаплоидты байланыс гидролизі 3.9. Р-N байланыс гидролизі 3.10. S-N байланыс гидролизі 3.11. C-P байланыс гидролизі

Изображение слайда
57

Слайд 57: 4 класс - Лиазалар

Бұл класстың ферменттері гидролитикалық емес топтардың молекулалық субстраттарын катализдейді. Сонымен қатар екі байланыстың түзілуіне, атомдардың қосылуына немесе екі байланыстың үзілуіне байланысты молекулаларды катализдейді. Лиазалар 7 подклассқа бөлінеді: 4.1. =С=С= 4.2. =С=О 4.3. =С=N- 4.4. С-S 4.5. С-Р (- С-Сl ) 4.6. Р-О- 4.99. тағы да басқа лиазалар

Изображение слайда
58

Слайд 58: 5 класс - Изомеразалар

Бұл класстың ферменттері изомеризация реакциясын катализдейді және 6 подклассқа бөлінеді: 5.1. рацемазалар и эпимеразалар 5.2. цис-транс-изомеразалар 5.3. молекула-ішілік оксидоредуктазалар 5.4. молекула-ішілік трансферазалар 5.5. молекула-ішілік лиазалар 5.99. тағы да басқа изомеразалар

Изображение слайда
59

Слайд 59: 6 класс - Лигазалар (синтетазалар)

Бұл класстың ферменттері АТФ энергиясының синтез байланыстарын және биотин қолданған аналогты макроэргтарды катализдейді. Байланыс түзілуіне байланысты 5 подклассқа бөлінеді: 6.1. =С=О байланыс 6.2. =С-S- байланыс 6.3. =С=N- байланыс 6.4. -С-С- байланыс 6.5. фосфоэфирлі байланыс

Изображение слайда
60

Слайд 60: Әрбір класста құрылымдық молекулалардың ферменттері үшін арнайы коферменттер (коэнзимдер) тобы қолданылады:

- 1 класс оксидоредуктазалар - НАД (НАДФ), ФМН (ФАД), убихинон, темірпорфириндер (гем), липоедті қышқыл, глутатион. - 2 класс транcферазалар - фосфопиридоксаль (ФП-СН=О), коэнзим А (КоА), тетрагидрофолиенді қышқыл(ТГФҚ), цианкобламин, УДФ, ЦДФ. - 4 класс лиазалар - ФП-СН=О, КоА, тиаминпирофосфат (ТПФ), цианкобламин, - 5 класс изомеразалар - ФП-СН=О, цианкобламин, глутатион. - 6 класс лигазалар - УДФ, ЦДФ, биотин, ТГФК Ескертпе, 3 класс (гидролазалар) ферменттерінде коферменттер жоқ

Изображение слайда
61

Слайд 61: Ферменттер номенклатурасы

1961 жылы Халықаралық биохимиялық одақтың қолдауымен ферменттердің систематикалық номенклатурасы ұсынылды. Әрбір фермент систематикалық атауға ие болды. Катализдену реакциясын сипаттайтын «аза» жұрнақтары жалғанды. Сонымен қатар, классты, подклассты сипаттайтын шифрлар қолданылды. Мысалы: Креатинфосфокиназа (КФ 2.7.3.3) Осылай аргиназа аргинин гидролизін катализдейді, липаза май гидролизін, фосфатаза фосфор эфирлі гидролизді катализдейді.

Изображение слайда
62

Слайд 62: 1.Көмірсулы алмасу ферменттері

Глюкоза катаболизмінің дихотомиялық жолы: гексокиназа (фосфоглюкокиназа) фосфорилаза фосфоглюкоизомераза фосфофруктокиназа альдолаза фосфотриозоизомераза глицеральдегид-дегидрогеназа фосфоглицераткиназа фосфоглицеромутаза енолаза пируваткиназа лактатдегидрогеназа Глюкоза катаболизмінің апотомиялық жолы: глюкоза-6-фосфатдегидрогеназа лактоназа 6-фосфоглюконат дегидрогеназа пентозофосфатизомераза транскетолаза трансальдолаза

Изображение слайда
63

Слайд 63: Жалпы катаболизм жолының ферменттері:

декарбоксилаза пируватының тотығуы цитратсинтетаза аконитаза изоцитратдегидрогеназа  -кетоглутарат дегидрогеназа сукцинаттиокиназа сукцинатдегирогеназа фумараза малатдегидрогеназа

Изображение слайда
64

Слайд 64: Гликоген метаболизмі:

Гликоген и глюконеогенездің синтезі: УДФ-глюкозилпирофосфорилаза гликогенсинтетаза (гликозилтрансфераза) амило-гликозилтрансфераза пируваткарбоксилаза Фосфоенолпируваткарбоксикиназа Гликогеннің мобилизациясы : аденилатциклаза фосфорилазкиназа фосфорилаза протеинкиназа

Изображение слайда
65

Слайд 65: Олигосахаридтердің және гликозамингликанның айналуы

мальтаза лактаза сахараза амилаза глюкуронидаза альдозоредуктаза сорбитдегирогеназа УДФ-глюкозилтрансфераза УДФ-глюкуронилтрансфераза

Изображение слайда
66

Слайд 66: Митохондрияның тыныс алу тізбегінің ферменттері. Жасуша биоэнергетикасы

декарбоксилаза пируватының тотығуы изоцитратдегидрогеназа  -кетоглутарат дегидрогеназа сукцинаттиокиназа сукцинатдегирогеназа малатдегидрогеназа НАДН-дегидрогеназа ФМНН-дегидрогеназа Ко Q -редуктаза цитохром-С-оксидаза

Изображение слайда
67

Слайд 67: Триациглицеридтердің және май қышқылдарының катаболизмі

триацилглицеридлипаза липопротеидлипаза диглицеридлипаза моноглицеридлипаза липопротеинлипаза глицераткиназа  - глицерофосфатдегидрогеназа ацил КоА-синтетаза трансацетилаза карнитин- ацилтрансфераза ацил-КоА-дегидрогеназа еноил-КоА-гидратаза гидроксиацил-КоА-дегидрогеназа ацил-КоА-ацилтрансфераза циклооксигеназа липооксигеназа

Изображение слайда
68

Слайд 68: Липидтердің анаболизмі және холестерин мен кетонды денелердің биосинтезі

Липидтердің анаболизмі: ацетил КоА-карбоксилаза малонитрансацетилаза цитратлиаза  -кетоацил-синтетаза  -кетоацил-редуктаза гидроксиацил-гидратаза еноилредуктаза ацилтрансфераза фосфатаза Холестерин мен кетонды денелердің биосинтезі: ацетил-КоА-ацетилтрансфераза  -  -гидроксиметилглутарил-КоА-синтетаза гидроксиметилглутарил-КоА-лиаза гидроксибутиратдегидрогеназа ацетоацета-декарбоксилаза  -  -гидроксиметилглутарил-КоА-редуктаза мевалонилфосфокиназа мевалонилпирофосфатдекарбоксилаза

Изображение слайда
69

Слайд 69: Ақуыздар мен амин қышқылдарының катаболизмі

Асқорыту сөлінің пептидазалары (пепсин, трипсин, химотрипсин) ұлпалы катепсиндер трансаминазалар глутаматдегидрогеназа АМФ-аминогидролаза гистидаза серин (треонин) дегидротаза L -амин қышқылдарының оксидазасы Амин қышқылдарының декарбоксилазасы метионин-аденозилтрансфераза метилтрансфераза цистатионинсинтетаза цистатионинлиаза глутаматдекарбоксилаза фенилаланингидроксилаза тирозиназа катехол-О-метилтрансфераза моноаминоксидаза глутаминилтранспептидаза аргиназа NO-синтетаза

Изображение слайда
70

Последний слайд презентации: 3 тақырып: Ферменттер. Ферменттердің активтілігін реттеу. Мақсаты:: Аммиак пен несепнәр синтезін залалсыздандыру

глутаминсинтетаза глутаминаза карбомоилфосфат-синтетаза карбомоилтрансфераз аргининосукцинасинтетаза аргининосукциназа аргиназа

Изображение слайда