Презентация на тему: 1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм

Реклама. Продолжение ниже
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
План лекции
Ферменты - биокатализаторы
Ферменты - биокатализаторы
Ферменты - биокатализаторы
Ферменты - биокатализаторы
Ферменты - биокатализаторы
Ферменты - биокатализаторы
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Кофакторы - производные витаминов
Кофакторы - производные витаминов
Кофакторы - производные витаминов
Кофакторы
Кофакторы
Кофакторы
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Структурная организация ферментов
Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов
Свойства ферментов
Свойства ферментов
Свойства ферментов
Уравнение Михаэлиса-Ментен
Уравнение Михаэлиса-Ментен
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
Уравнение Михаэлиса-Ментен
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
Единицы ферментов
Специфичность ферментов
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
Специфичность ферментов
Специфичность ферментов
Специфичность ферментов
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
Активаторы и ингибиторы ферментов
Активаторы ферментов
Активаторы ферментов
Активаторы ферментов
Активаторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Ингибиторы ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
Регуляция активности ферментов
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
Классификация ферментов
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм
1/67
Средняя оценка: 4.8/5 (всего оценок: 60)
Код скопирован в буфер обмена
Скачать (6232 Кб)
Реклама. Продолжение ниже
1

Первый слайд презентации

1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
2

Слайд 2: План лекции

2 План лекции Ферменты – биокатализаторы. Сходство и отличия с небиологическими катализаторами Структурная организация ферментов Кофакторы Активные и аллостерические центры Механизм действия ферментов Свойства ферментов: влияние температуры и рН на активность ферментов Специфичность действия ферментов Активаторы и ингибиторы ферментов Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
3

Слайд 3: Ферменты - биокатализаторы

3 Ферменты - биокатализаторы Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Слово «фермент» происходит от лат. fе rm е n tu m - закваска, а «энзим» - от греч. еп - в, внутри и zyme – дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения. В настоящее время известно более 5600 ферментов. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
4

Слайд 4: Ферменты - биокатализаторы

4 Ферменты - биокатализаторы Ферменты, энзимы – это белки, действующие как специфические высокоэффективные катализаторы химических реакций, протекающих в живых организмах. Посредством ферментов реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в клетках. В отсутствие ферментов большинство химических реакций клеточного метаболизма не может происходить, и поэтому жизнь без ферментов невозможна. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
5

Слайд 5: Ферменты - биокатализаторы

5 Ферменты - биокатализаторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Рибозимы – рибонуклеиновые кислоты, Проявляющие свойства катализаторов. За открытие каталитических свойств РНК Т. Чеку и С. Ольтману в 2989 году присуждена Нобелевская премия по химии.

Изображение слайда
1/1
6

Слайд 6: Ферменты - биокатализаторы

6 Ферменты - биокатализаторы 1. катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. те реакции которые могут протекать и без них; 2. не изменяют направление реакции; 3. не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление; 4. не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде. Ферменты - строение, механизм действия, свойства Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты:

Изображение слайда
1/1
7

Слайд 7: Ферменты - биокатализаторы

7 Ферменты - биокатализаторы 1. скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами (эффективность действия ферментов). 2. ферменты обладают высокой специфичностью действия; 3. ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная рН, невысокая t ); 4. активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстраты и продукты реакций, катализируемых этими же ферментами); 5. скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента. Ферменты - строение, механизм действия, свойства Oтличия ферментов от небиологических катализаторов:

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже
8

Слайд 8: Ферменты - биокатализаторы

8 Ферменты - биокатализаторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Высокая каталитическая активность ферментов Фермент Скорость некатализируемой реакции ( v нк ) Скорость катализируемой реакции ( v к ) (v к )/(v нк ) Уреаза 3*10 -10 3*10 4 1*10 14

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
9

Слайд 9: Структурная организация ферментов

9 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Молекулярная масса ферментов Фермент Молекулярная масса Рибонуклеаза 13 700 Трипсин 23 000 Пепсин 32 000 Гексокиназа 45 000 Щелочная фосфатаза 80 000 Лактатдегидрогеназа 140 000 Каталаза 250 000 глутаматдегидрогеназа 336 000 Уреаза 480 000 Чаще всего встречаются ферменты с мол. массой 20 – 60 тысяч, более крупные обычно состоят из субъединиц одинаковых или различных. Субъединица может состоять из двух и более полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями.

Изображение слайда
1/1
10

Слайд 10: Структурная организация ферментов

10 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Структура ферментов Ферменты Простые (однокомпонентные) Сложные (двукомпонентные) = холофермент Апофермент (белковая часть) Кофактор (небелковая часть) Ионы металла Простетическая группа Кофермент

Изображение слайда
1/1
11

Слайд 11: Структурная организация ферментов

11 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Кофакторы

Изображение слайда
1/1
12

Слайд 12: Кофакторы - производные витаминов

12 Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Наименование Участвующий витамин Группы, подлежащие переносу Никотинамидадениндинуклеотид ( NAD, NAD Р) Никотинамид, витамин РР Атомы водорода (электроны) Флавинмононуклеотид, Флавинадениндинуклеотид ( FMN, FAD ) Рибофлавин, витамин В 2 Атомы водорода (электроны) Коэнзим А (СоА) Пантотеновая кислота Ацильные, ацетильные и др. группы Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ) Фолиевая кислота Метильные, метиленовы, формильные группы или фориминогруппы (одноуглеродные остатки) Биотин Биотин, витамин Н Двуокись углерода (активная форма СО 2 ) Тиаминдифосфат (ТДФ) Тиамин, витамин В 1 Альдегиды и кетоны Пиридоксальфосфат (ПФ) Пиридоксин, витамин В 6 Аминогруппы Карбоксильные группы Дезоксиаденозил- и (метил)-кобаломин (В 12 - коферменты) Цианкобаломин, витамин В 12 Атомы водорода, протоны и электроны

Изображение слайда
1/1
13

Слайд 13: Кофакторы - производные витаминов

13 Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
14

Слайд 14: Кофакторы - производные витаминов

14 Кофакторы - производные витаминов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Коферментная форма – тиаминпирофосфат (ТПФ)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
Реклама. Продолжение ниже
15

Слайд 15: Кофакторы

15 Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы К невитаминным кофакторам относятся следующие соединения: - Восстановленный глутатион ( GSH), АТ P, липоевая кислота, производные нуклеозидов (уридинфосфат, цитидинфосфат, порфиринсодержащие вещества.

Изображение слайда
1/1
16

Слайд 16: Кофакторы

16 Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
17

Слайд 17: Кофакторы

17 Кофакторы Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Невитаминные кофакторы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
18

Слайд 18: Структурная организация ферментов

18 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Активный центр фермента Активный центр - участок молекулы фермента, который предназначен для специфического связывания и каталитического превращения субстрата. Структура активного центра фермента складывается из двух составляющих: 1) сорбционного участка ( подцентра, сайта), ответственного за связывание, фиксацию и ориентацию субстратов; свойства этого центра определяют специфичность действия фермента; 2) каталитического участка ( подцентра, сайта), осуществляющего химическое превращение молекул субстрата.

Изображение слайда
1/1
19

Слайд 19: Структурная организация ферментов

19 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Активный центр фермента

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
20

Слайд 20: Структурная организация ферментов

20 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Активный центр у простых ферментов образует уникальная комбинация аминокислотных остатков. У сложных ферментов в состав активного центра наряду с аминокислотными остатками входят также кофактор. Активный центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру.

Изображение слайда
1/1
21

Слайд 21: Структурная организация ферментов

21 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Активные центры ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
22

Слайд 22: Структурная организация ферментов

22 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерический центр (или центры) (от греч. аllos - другой, иной и steros - пространственный, структурный) - участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
23

Слайд 23: Структурная организация ферментов

23 Структурная организация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерические центры

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
24

Слайд 24: Механизм действия ферментов

24 Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция I. Диффузия субстрата к ферменту и стерическое связывание его с активным центром фермента, т.е. образование фермент-субстратного комплекса ( ES ). II. Преобразование первичного комплекса в один или несколько активированных фермент-субстратных комплексов ( ES *, ES **…); III. Отделение продуктов (Р) реакции от активного центра и диффузия его в окружающую среду. Стадии ферментативного катализа

Изображение слайда
1/1
25

Слайд 25: Механизм действия ферментов

25 Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Стадии ферментативного катализа

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
26

Слайд 26: Механизм действия ферментов

26 Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Типы связей, участвующие в образовании фермент-субстратного комплекса

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
27

Слайд 27: Механизм действия ферментов

27 Механизм действия ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Энергетический профиль ферментативной и неферментативной химических реакций S - исходный субстрат; Р - продукт; ΔЕ НФ - энергия активации неферментативной реакции; ΔЕ Ф - энергия активации ферментативной реакции; ΔG - стандартное изменение свободной энергии.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
28

Слайд 28: Свойства ферментов

28 Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Влияние температуры на скорость ферментативной реакции Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
29

Слайд 29: Свойства ферментов

29 Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Влияние рН на скорость ферментативной реакции

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
30

Слайд 30: Свойства ферментов

30 Свойства ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция рН-оптимумы для некоторых ферментов Фермент Оптимальное значение рН Пепсин 1,5-2 Пируваткарбоксилаза 4,8 Каталаза 6,8-7 Фумараза 6,5 Уреаза 6,8-7,2 Кабоксипептидаза 7,5 Трипсин 6,5-7,5 Аргиназа 9,5-9,9

Изображение слайда
1/1
31

Слайд 31: Уравнение Михаэлиса-Ментен

31 Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата Уравнение Михаэлиса-Ментен

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
32

Слайд 32: Уравнение Михаэлиса-Ментен

32 Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ученые – основоположники ферментативной кинетики Браун А., 1900 Анри В., 1902 Михаэлис Л. и Ментен М., 1913 Бриггс Дж. и Холден Д., 192 5

Изображение слайда
1/1
33

Слайд 33

33 Ферменты - строение, механизм действия, свойства Уравнение Михаэлиса-Ментен Км и V max - важнейшие характеристики ферментов Км - константа Михаэлиса - это концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной. Км – мера сродства фермента к субстрату. Чем меньше Км, тем больше сродство фермента к субстрату, тем выше скорость реакции и наоборот, чем больше К m, тем меньше сродство фермента к субстрату, тем медленнее идет реакция.

Изображение слайда
1/1
34

Слайд 34: Уравнение Михаэлиса-Ментен

34 Уравнение Михаэлиса-Ментен Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Для большинства ферментативных реакций Км колеблется в пределах 10 -2 – 10 -5 М. V max - максимальную скорость образования продукта при данной концентрации фермента и в условиях избытка субстрата. Vmax наблюдается, когда все активные центры заняты субстратом. Км и V max - важнейшие характеристики ферментов

Изображение слайда
1/1
35

Слайд 35

35 Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Уравнение Михаэлиса-Ментен Метод Лайнуивера-Берка (метод двойных обратных величин)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
36

Слайд 36: Единицы ферментов

36 Единицы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция - О количестве ферментов судят по скорости катализируемой им реакции в стандартных условиях измерения. - Скорость ферментативной реакции определяют по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции в единицу времени. - За единицу активности любого фермента (Е или U) принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин). - 1 катал есть каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с). Определение количественного содержания ферментов

Изображение слайда
1/1
37

Слайд 37: Специфичность ферментов

37 Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Модели взаимодействия фермента с субстратом А) Модель "жесткой матрицы" по Э. Фишеру Б) Модель "перчатка - рука" по Д. Кошланду.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
38

Слайд 38

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Специфичность – особая способность фермента осуществлять выбор субстрата данной структуры из большой совокупности близких по строению веществ. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. специфичность относительная (групповая) абсолютная стереохимическая

Изображение слайда
1/1
39

Слайд 39: Специфичность ферментов

39 Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ферменты, проявляющие абсолютную специфичность Карбоангидраза Лактаза Сахараза Мальтаза Глюкокиназа

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
40

Слайд 40: Специфичность ферментов

40 Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Стереоспецифичность ферментов Стереоспецифичность к цис-транс изомерам Стереоспецифичность к D -изомерам моносахаридов Фермент специфичен не только к субстрату, но и к его оптической конфигурации L -аминооксидазы D -аминооксидаза

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
41

Слайд 41: Специфичность ферментов

41 Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Относительная специфичность ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
42

Слайд 42

Специфичность ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция 42 Относительная специфичность ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
43

Слайд 43: Активаторы и ингибиторы ферментов

43 Активаторы и ингибиторы ферментов Активаторы ферментов Активаторами называют вещества, увеличивающие каталитическую активность ферментов. Среди активаторов встречаются самые разнообразные вещества. Особенно часто роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов: калия, кальция, магния, цинка, меди, железа, марганца, кобальта, а из анионов - хлора. Для проявления максимальной активности ферментов требуется определенная концентрация ионов-активаторов в среде. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
44

Слайд 44: Активаторы ферментов

44 Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Примеры активаторов - Соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока; - Желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы; - Соединения, содержащими свободные SН-группы (глутатион, цистеин) активируют некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназу и др); - Ионы металлов особенно часто выступают активаторами. Около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов.

Изображение слайда
1/1
45

Слайд 45: Активаторы ферментов

45 Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Металлы – стабилизаторы субстратов и кофакторов Рис. 14.2. Структура АТР Комплекс М g2+-ATP

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
46

Слайд 46: Активаторы ферментов

46 Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ропь ионов цинка в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
47

Слайд 47: Активаторы ферментов

47 Активаторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ропь ионов Са2+ в стабилизации структуры α -амилазы Стабильность α-амилазы Bacillиs sиbtilis при инкубации в течение двух часов при 25º и разных рН (по Э. Фишеру и сотр.). 1 – без Cа 2+ ; 2 – с Са 2+ Влияние ЭДТА и трипсина на α-амилазу Bacillиs sиbtilis. 1 – инкубация с трипсином; 2 – инкубация с ЭДТА; 3 – инкубация с ЭДТА и трипсином (рН 7,5; 25º)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
48

Слайд 48: Ингибиторы ферментов

48 Ингибиторы ферментов Ингибиторы ферментов Ингибиторы  - вещества, вызывающие снижение активности фермента. Если ингибитор вызывает стойкие изменения пространственной третичной структуры молекулы фермента или модификацию функциональных групп фермента, то такой тип ингибирования называется необратимым. Необратимое действие ингибитора в самом простом случае может быть описано уравнением: E + I → EI, где Е – фермент, I – ингибитор, EI – комплекс. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция

Изображение слайда
1/1
49

Слайд 49: Ингибиторы ферментов

49 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Необратимое ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
50

Слайд 50: Ингибиторы ферментов

50 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое ингибирование В случае обратимого действия ингибитор образует с ферментом непрочный комплекс, способный распадаться, в результате чего снова возникает активный фермент. Обратимое действие ингибитора может быть описано уравнением: E + I  EI, где Е – фермент, I – ингибитор, EI – комплекс. Обратимое ингибирование делят на: - Конкурентное - Неконкурентное

Изображение слайда
1/1
51

Слайд 51: Ингибиторы ферментов

51 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Сравнение конкурентного и неконкурентного ингибитора

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
52

Слайд 52: Ингибиторы ферментов

52 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое неконкурентное ингибирование

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
Изображение для работы со слайдом
1/3
53

Слайд 53: Ингибиторы ферментов

53 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Обратимое конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
54

Слайд 54: Ингибиторы ферментов

54 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора. а- в координатах v от [S]; б- в координатах l/v от l/[S]; Vmах И Vi- максимальные скорости реакции; Кm И Kmi- константа Михаэлиса соответственно в отсутствие (1) и в присутствии (2) ингибитора

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
55

Слайд 55: Ингибиторы ферментов

55 Ингибиторы ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора Графики зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора. Обозначения те же.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
56

Слайд 56: Регуляция активности ферментов

56 Регуляция активности ферментов 1. Изменение количества ферментного белка – индукция или репрессия синтеза ферментного белка. 2. Изменение каталитической активности молекул ферментов. 3. Доступность молекул субстрата и кофермента. Чем выше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость реакции. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Регуляция активности ферментов

Изображение слайда
1/1
57

Слайд 57: Регуляция активности ферментов

57 Регуляция активности ферментов Основные виды: аллостерическая регуляция; ковалентная (химическая) модификация ; частичный (ограниченный) протеолиз. Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Изменение каталитической активности молекул ферментов

Изображение слайда
1/1
58

Слайд 58: Регуляция активности ферментов

58 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, Аллостерическая регуляция: активация Аллостерические активаторы изменяют конформацию фермента и повышают сродство активного центра к субстрату (повышают активность).

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
59

Слайд 59: Регуляция активности ферментов

59 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерическая регуляция: ингибирование Аллостерические ингибиторы изменяют конформацию фермента и понижают сродство активного центра к субстрату (снижают активность).

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
60

Слайд 60: Регуляция активности ферментов

60 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Аллостерический контроль активности ферментов Аспартаткарбамоилтрансфераза Фермент состоит из 12 субъединиц. 6 каталитических субъединиц и 6 – регуляторных. GTP – аллостерический ингибитор, АТР – аллостерический активатор.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
61

Слайд 61: Регуляция активности ферментов

61 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Ковалентная модификация (фосфорилирование - дефосфорилирование)

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
62

Слайд 62: Регуляция активности ферментов

62 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Регуляция путем частичного протеолиза Проферменты - неактивные предшественники ферментов. Частичный протеолиз профермента – отщепление фрагмента его молекулы в результате гидролиза одной или нескольких пептидных связей, вызывающее конформационную перестройку оставшейся части молекулы и формирование активного центра.

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
63

Слайд 63: Регуляция активности ферментов

63 Регуляция активности ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Механизм активации трипсиногена быка

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
64

Слайд 64

Классификация ферменто в Классификация и номенклатура ферментов 64 1. Оксидоредуктазы 2. T рансферазы 3. Гидролазы 4. Лиазы 5. Изомеразы 6. Лигазы ( синтетазы ) Классы ферментов

Изображение слайда
Изображение для работы со слайдом
1/2
65

Слайд 65: Классификация ферментов

65 Классификация ферментов Ферменты - строение, механизм действия, свойства, регуляция Международная классификация и номенклатура ферментов 6 классов ферментов в зависимости от типа катализируемой реакции; в каждом классе выделяют несколько подклассов; в каждом подклассе – несколько подподклассов; в каждом подподклассе – индивидуальные ферменты.

Изображение слайда
1/1
66

Слайд 66

Номенклатура ферментов Классификация и номенклатура ферментов 66 Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер (шифр). КФ 1.1.1.37 – Малатдегидрогеназа КФ – Комиссия по ферментам 1. – Класс 1.1 – Подкласс 1.1.1 – Подподкласс 37 - Порядковый номер в своем подподклассе.

Изображение слайда
1/1
67

Последний слайд презентации: 1 БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ Лекция 3. Ферменты - строение, механизм

Классы ферментов Классификация и номенклатура ферментов 67 Систематическое название L - малат : NAD+ оксидоредуктаза Рабочее название малатдегидрогеназа Класс 1. Оксидоредуктазы Подкласс 1.1. Действуют на СНОН-группу донора Подподкласс 1.1.1. NAD + в качестве ацептора Класификационный номер (шифр) КФ 1.1.1.37 Кофактор NAD +

Изображение слайда
1/1
Реклама. Продолжение ниже